Ocena przydatności proteaz trzustkowych do degradacji surowców zwierzęcych bogatych w tkankę łaczną

• Autorzy: Krasnowska G , Dworecka E
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

W pracy scharakteryzowano właściwości proteolityczne preparatu enzymatycznego uzyskanego z trzustek indyczych oraz oceniono przydatność tych enzymów do degradacji skór wieprzowych. Hydrolizę enzymatyczną surowca prowadzono w środowisku o pH = 7,0, a następnie przedłużano ją o hydrolizę kwasową w pH = 3,2. Na podstawie wyników badań wykazano wysoką aktywność proteolityczną proteaz trzustkowych wobec kazeiny oraz stwierdzono aktywność wobec substratów kolagenowych. Efektywność hydrolizy enzymatycznej skór wieprzowych, wyrażona ilością uwalnianej hydroksyproliny, wolnych grup aminowych oraz białka, była kilkakrotnie większa niż hydrolizy kwasowej. Ponadto poprzez odpowiedni dobór warunków prowadzenia procesu (temperatura, pH oraz rozdrobnienie surowca) można istotnie wpływać na jego wydajność. Reasumując, enzymy z trzustek indyczych charakteryzują się wysoką aktywnością proteolityczną w stosunku do białek skór wieprzowych.

EN

The study presents the proteolytic qualities of an enzymatic preparation obtained from turkey pancreas and the usefulness of enzymes for the degradation of pigskins. Enzymatic hydrolysis of the material was carried out at pH = 7.0, and, then, acid hydrolysis was conducted at pH = 3.2. The results indicated a high proteolytic activity of pancreas proteases towards the casein. Their activity towards collagen substrates was also observed. The efficiency of enzymatic hydrolysis of pigskins, expressed by the amount of freed hydroxyproline, free amine groups and protein, was several times higher than the efficiency of acid hydrolysis. Moreover, the proper selection of the process conditions (temperature, pH and material comminuting) significantly increases its efficiency. It may be concluded that the enzymes from turkey pancreas are characterized by a high proteolytic activity towards proteins from pigskins.

Słowa kluczowe

PL

trzustka; indyki; enzymy proteolityczne; preparaty enzymatyczne; tkanka laczna; surowce zwierzece; degradacja; skory swinskie; otrzymywanie

EN

pancreas; turkey; proteolytic enzyme; enzymatic preparation; connective tissue; animal material; degradation; pork skin; production

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość
• Rocznik: 2004
• Tom: 11
• Numer: 2
• Opis fizyczny: s.23-31,rys.,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Krasnowska G

• Katedra Technologii Surowców Zwierzęcych, Wydział Nauk o Żywności, Akademia Rolnicza, ul. C.K. Norwida 25/27, 50-375 Wrocław

autor

Dworecka E

• Katedra Technologii Surowców Zwierzęcych, Wydział Nauk o Żywności, Akademia Rolnicza, ul. C.K. Norwida 25/27, 50-375 Wrocław

Bibliografia

• [1] A.O.A.C.: Official methods of analysis. 15th Ed. 1st Supplement. Association of Official Analytical Chemists, Washington D.C. 1990, 36-37.
• [2] Bichodka M.J., Khachatourians G.G.: Purification and properties of an extracellular protease produced by enthomopathogenic fungi. Appl. Environ Microbiol., 1987, 7, 1679-1684.
• [3] Frokjaer S.: Use of hydrolysates for protein supplementation. Food Technol., 1994, 10, 86-88.
• [4] Kalinowska H., Bielecki S., Turkiewicz M.: Enzymy nowej generacji w produkcji żywności . Cz. I. Przem. Spoż. 2000, 10, 3-5.
• [5] Kijowski J.: Muscle proteins. In: Chemical and functional properties of food proteins. Ed. Z. E. Sikorski, Technomic Publishing Co. Inc. Lancaster, 2001, pp. 233-269.
• [6] Krasnowska G.: Kolagen – właściwości i znaczenie technologiczne. Zesz. Nauk. AR we Wrocławiu, 1998, 328, 137 –146.
• [7] Kuchroo C.V., Ramilly I.P., Fox P.F.: Assessment of proteolysis in cheese by reaction with trinitobenzensulphonic acid. J. Food Technol., 1983, 7, 129-133.
• [8] Leger R.J., Cooper R.M., Charnley A.K.: Cuticle-degradation enzymes of enthomopatogenic fungi. Cuticle degradation in vitro by enzymes from enthomopathogen. J. Invertebr. Pathol., 1986, 47, 167-177.
• [9] Mejbaum-Katzenellenbogen W., Mochnacka I.: Kurs praktyczny biochemii. PWN, Warszawa 1968.
• [10] Morihara K., Tsuzuki H.: Elastolytic properties of various proteinases from microbiol origin. Arch. Biochem. Biophys., 1967, 120, 68-78.
• [11] Nagai T., Suzuki N.: Isolation of collagen from fish waste material – skin, bone and fins. Food Chemistry, 2000, 68, 277-281
• [12] Powell T.H., Hunt M.C., Dickeman M.E.: Enzymatic assay to determine collagen thermal denaturation and solubilization. Meat Sci., 2000, 54, 307-311.
• [13] Sadowska M., Kotłowski R.: Fizykochemiczne właściwości kolagenu ryb, świń i bydła. W: Żelatyna. Właściwości, technologia, użytkowanie. Polska Izba Dodatków do żywności, Konin 1999, s. 13-25.
• [14] Sikorski Z.E.: Charakterystyka białek głównych surowców żywnościowych. W: Chemia żywności - pod red. Z. E. Sikorskiego, WNT, Warszawa 2002, s. 304-333.
• [15] Snyder S.L., Sobociński P.Z.: An improved 2,4,6-trinitrobenzosulphonic acid method for determination of amines. Analys. Bioch., 1975, 64, 285-288.
• [16] Styer L.: Biochemia. Wyd. Nauk. PWN. Warszawa 2003.
• [17] Tłuścik F., Polanowski A., Guygonnet V., Long P.L.: Affinity purification of chicken pancreas proteinases and their N-therminal amino acid sequences. Acta Bioch. Pol., 1994, 174-177.
• [18] Warchalewski J.R.: Zastosowanie enzymów w produkcji żywności na przełomie wieków. Przem. Spoż., 2001, 8, 40-44.