Lokalizacja fosfataz bialkowych w subfrakcjach jader komorkowych watroby prawidlowej i watrobiaka Kirkmana-Robbins chomika

• Autorzy: Rozalski M. , Krajewska U.
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Badano aktywność fosfataz białkowych wobec dwu substratów i w obecności specyficznych inhibitorów w różnych przedziałach jąder komórkowych wątroby i wątrobiaka Kirkmana-Robbins w celu zaklasyfikowania zlokalizowanych tam enzymów.

EN

Nuclear protein phosphatases activity of normal liver and hamster Kirkman-Robbins hepatoma cells was measured using 32P-phosphohistone and p-nitrophenylphosphate as substrates. Protein phosphatases activity toward both substrates was mainly located in the insoluble compartment of the nucleus - subfraction extracted with 2.0 M NaCl (HS) and nuclear matrix. Protein phosphatases of these subfractions exhibited different; susceptibility pattern to inhibitors used - okadaic acid, microcystin-LR and calyculin A. On the basis of these properties it can be suggested that nuclear matrix contains predominantly type - 2A protein phosphatase and HS subfraction type - 1 phosphatase.

Słowa kluczowe

PL

fosfatazy bialkowe; zwierzeta laboratoryjne; subfrakcje; aktywnosc enzymatyczna; chomiki; jadro komorkowe; watrobiak Kirkmana-Robbins; metabolizm

EN

protein phosphatase; laboratory animal; subfraction; enzyme activity; hamster; cell nucleus; Kirkman-Robbins hepatoma; metabolism

• Wydawca: -
• Czasopismo: Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
• Rocznik: 1995
• Tom: 28
• Numer: 1
• Opis fizyczny: s.87-92,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Rozalski M.

• Akademia Medyczna, Lodz

autor

Krajewska U.

Bibliografia

• 1. Hanks S. K., Quinn A.M., Hunter T.: Science 241, 42 (1988)
• 2. Ingebritsen T. S., Cohen P.: Science 221, 331 (1983)
• 3. Shenolikar S., Nairn A. C.: Advances in Second Messenger and Protein Research (Greengard P., Robinson G. A., Eds). Raven Press, New York t. 23,1 (1991)
• 4. Cohen P.: Ann. Rev. Biochem. 58, 453 (1989)
• 5. Walter G., Mumby M.: Biochem. Biophys. Acta 1155, 207 (1993)
• 6. Schibler Y., Weber A.: Anal. Biochem. 58, 225 (1974)
• 7. Smith H. C., Berezney R.: Bichemistry 21,6751 (1982)
• 8. Tubo R. A., Berezney R.: Biol. Chem. 262, 1148 (1987)
• 9. Laemmli U. K., Favre M.: J. Mol. Biol. 80, 575 (1973)
• 10. Takai A., Mieskes G.: Biochem. J. 275,233 (1991)
• 11. Bradford M. M.: Anal. Biochem. 72, 248 (1976)
• 12. Read S. M., Northcote D. H:. Anal. Biochem. 116, 53 (1981)
• 13. Boe R., Gjertsen B. T., Vintermyr O. K., Houge G., Lanotte M., DoskelandS. O.: Exp. Cell Res. 195,237 (1991)
• 14. Thomson J. A., Brade W. P., Chiu J. F„ Hnilica L. S., McGill M.: Can. J. Biochem. 54, 86 (1976)
• 15. Guy G. R., Coa X., Chua S. P., Tan Y. H: J. Biol. Chem. 267, 1846 (1992)
• 16. Różalski M.: XXVII Zjazd Pol. Tow. Biochem. s. 34 (1991)
• 17. Suganuma M., Fujiki H., Furuya-Suguri H., Yoshizawa S., Yasumoto S., Kato Y., Fusetani N., Sugimura T.: Cancer Res. 50, 3521 (1990)
• 18. MacKintosh C., Beattie K. A., Klumpp S., Cohen P., CoddG.: FEBS Lett 264,187 (1990)
• 19. Beullens M., Van Eynde A., Stalmans W., Bollen M.: J. Biol. Chem. 267, 16538 (1992)