A novel RFLP - AluI polymorphism of the bovine calpastatin [CAST] gene and its association with selected traits of beef

• Autorzy: Juszczuk-Kubiak E , Rosochacki S.J. , Wicinska K. , Szreder T. , Sakowski T.
• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

Calpastatin (CAST) is a specific inhibitor of the ubiquitous calcium-dependent proteases – μ-calpain and m-calpain, found in mammalian tissues. The level of components included into the calpain-calpastatin system determine the rate of post mortem tenderization of meat.In the coding region of the bovine CAST gene (CAST) the new nucleotide sequence polymorphism was found being a substitution G→C at position 61 nt within the exon 1C (consensus sequence – GenBank AF117813). This sequence fragment of SNP position has already been deposited in the GenBank database under accession no. AY258325. Consensus of bovine CAST sequence with that of human (GenBank M86257 and M28230) revealed that G→C substitution was located at position 1460 nt of exon 12. Computer analysis of the mutation showed the Ser→Thr substitution at position 20 of amino acid sequence of CAST protein. The mutation creates a new AluI restriction site and,therefore, can be easily detected with PCR-RFLP.The CAST RFLP-AluI polymorphism was studied in 138 bulls of seven breeds, including the native Polish Red (PR, preserved), and Polish Black-and-White (BW) breed. The frequency of alleles C and G varied between the breeds considered, the mean reaching 0.69 and 0.31, respectively. No homozygous genotype GG was found in Red Angus, Charolaise and Hereford bulls.

PL

Opisano nowy polimorfizm w eksonie 1C genu CAST bydła. Polimorfizm analizowano metodą PCRSSCP,a następnie poddawano sekwencjonowaniu próbki DNA odbiegające od siebie wzorcem SSCP.Analiza sekwencyjna wykazała istnienie SNP polegającego na transwersji G→C w pozycji 61 nt (GenBank nr. AF117813). Substytucja ta znajduje się w kodonie seryny (AGC) i wywołuje zamianę na kodon treoniny (ACC). Mutację można rozpoznać metodą RFLP stosując enzym restrykcyjny AluI. W grupie 138 opasanych buhajów siedmiu ras stwierdzono występowanie dwóch alleli – C i G – i trzech genotypów – CC, GC i GG. Genotyp GG nie występował u buhajów angus, charolaise i hereford. Częstość występowania alleli C i G wynosiła odpowiednio 0,69 i 0,31.Związek między polimorfizmem genu CAST a jakością wołowiny (mięsień najdłuższy grzbietu) badano na 84 buhajach rasy cb. Mięso zwierząt o genotypie GC okazało się najmniej wartościowe pod względem kulinarnym. Charakteryzowało się ono większym wyciekiem termicznym niż stwierdzony w mięsie buhajów CC (P<0,05) i GG (P<0,01). Mięso buhajów GC było ciemniejsze (P<0,01) niż mięso zwierząt o genotypie GG. Ogólna zawartość barwników hemowych oznaczona metodą Hornsey’a była najwyższa w mięsie buhajów o genotypie GC i różniła się (P<0.05) od stwierdzonej w mięsie zwierząt CC. Wnioskuje się, że CAST można traktować jako gen kandydujący na marker jakości wołowiny

Słowa kluczowe

EN

polymorphism; calpastatin; bovine calpastatin; beef; RFLP method

• Wydawca: -
• Czasopismo: Animal Science Papers and Reports
• Rocznik: 2004
• Tom: 22
• Numer: 2
• Opis fizyczny: p.195-204,fig.,ref.

Twórcy

autor

Juszczuk-Kubiak E

• Polish Academy of Sciences, Jastrzebiec, 05-552 Wolka Kosowska, Poland

autor

Rosochacki S.J.

autor

Wicinska K.

autor

Szreder T.

autor

Sakowski T.

Bibliografia

• 1. BARYŁKO-PIKIELNA N., KOSSAKOWSKI T., BALDWIN Z., 1964 – Wybór optymalnej metody przygotowania mięsa wołowego i wieprzowego do oceny sensorycznej. Roczniki Instytutu Przemysłu Mięsnego 1, 132-139.
• 2. BISHOP M.D., KOOHMARAIE M., KILLEFER J., KAPPES S., 1993 – Rapid communication: Restriction fragment length polymorphism in the bovine calpastatin gene. Journal of Animal Science 71, 2277.
• 3. CHUNG H.Y., DAVIS M.E., HINES H.C., 2001 – Genetic variants detected by PCR-RFLP in intron 6 of the bovine calpastatin gene. Animal Genetics 32, 53.
• 4. CHUNG H.Y., DAVIS M.E., HINES H.C., 1999a – A DNA polymorphism of the bovine calpastatin gene detected by SSCP analysis. Animal Genetics 30, 80.
• 5. CHUNG H.Y., DAVIS M.E., HINES H.C., WULF D.M., 1999b – Relationship of a PCR-SSCP at the bovine calpastatin locus with calpastatin activity and meat tenderness Research and Reviews: Beef and Sheep, Special Circular 170-99 (http://ohioline.osu.edu/sc170/sc170_3.htm)
• 6. CHUNG E.R., KIM Y.S., KIM W.T., HAN S.K., 2002 – Association of genetic markers in candidate genes with growth and carcass traits in Korean cattle (Hanwoo). XXVIII International Conference on Animal Genetics, Göttingen, August 11-15, p. 163.
• 7. DASZKIEWICZ T., WAJDA S., MATUSEVICIUS P., 2003 – Changing of beef quality in the process of storage. Veterinarija ir Zootechnica 43, 62-65.
• 8. GOLL D.E., THOMPSON V.F., TAYLOR R.G., CHRISTIANSEN J.A., 1992 – Role of the calpain system in muscle growth. Biochimie 74, 225-237.
• 9. GRAU R., HAMM E., 1952 – Eine einfache Methode zur Bestimmung der Wasserbindung im Fleisch. Fleischwirtschaft 4, 295-297.
• 10. HORNSEY M.C., 1956 – The colour of cooked pork: I. Estimation of the nitric oxide heam pigments.Journal of the Science of Food and Agriculture 9, 540-543.
• 11. KANAI N., FUJII T., SAITO K., YOKOYAMA T., 1994 – Rapid and simple method for preparation of genomic DNA from easily obtainable clotted blood. Journal of Clinical Pathology 47, 1043-1044.
• 12. KAPPES S., KEELE R.T., STONE R.A., MCGRAW T., SONSTEGAARD T.P., SMITH N.L.,LOPEZ-CORRALES BEATTIE C., 1997 – A second-generation linkage map of the bovine genome.Genome Research 7, 235-249.
• 13. KILLEFER J., KOOHMARAIE M., 1994 – Bovine skeletal muscle calpastatin: Cloning, sequence analysis and steady-state mRNA expression. Journal of Animal Science 72, 606-614.
• 14. KOOHMARAIE M., 1994 – Muscle proteinases and meat aging. Meat Science 36, 93-98
• 15. LONERGAN S.M., ERNST C.W., BISHOP M.D., CALKINS C.R., KOOHMARAIE M., 1995 – Relationship of restriction fragment length polymorphisms (RFLP) at the bovine calpastatin locus to calpastatin activity and meat tenderness. Journal of Animal Science 73, 3608-3612.
• 16. OUALI A., TALMANT A., 1990 – Calpains and calpastatin distribution in bovine, porcine and ovine skeletal muscle. Meat Science 28, 331-348.
• 17. PALMER B.R., ROBERTS N., HICKFORD J.G.H., BICKERSTAFFE R., 1998 – Rapid communication:PCR-RFLP for MspI and NcoI in the ovine calpastatin gene. Journal of Animal Science 76,1499-1500.
• 18. PALMER B.R., ROBERTS N., HICKFORD J.G.H., BICKERSTAFFE R., 2000 – Single nucleotide polymorphism in an intron of ovine calpastatin gene. Animal Biotechnology 11, 63-67.
• 19. SHACKELFORD S.D., KOOHMARAIE M., CUNDIFF L.V., GREGORY G., ROHRER A.,SAVELL W.J., 1994 – Heritabilities and phenotypic and genetic correlations for bovine postrigor calpastatin activity, intramuscular fat content, Warner-Bratzler shear force, retail product yield, and growth rate. Journal of Animal Science 72, 857-863.
• 20. WULF D.M., TATUM J.D., GREEN R.D., MORGAN J.B., GOLDEN B.L., SMITH G.C., 1996 – Genetic influences on beef longissimus palatability in Charolaise and Limousin steers and heifers.Journal of Animal Science 74, 2394-2405.