PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Czasopismo

2008 | 54 | 3 |

Tytuł artykułu

Molecular characteristics of sucrose synthase isolated from bird cherry leaves

Warianty tytułu

PL
Charakterystyka molekularna syntazy sacharozy izolowanej z lisci czeremchy zwyczajnej

Języki publikacji

EN

Abstrakty

EN
The molecular characteristics of partly purified sucrose synthase (NDP-glucose: D-fructose 2-α-D-glucosyltransferase, EC 2.4.1.13), extracted from the bird cherry (Prunus padus L.) leaves was elucidated. The sucrose synthase was successfully purified by using a four-step protocol including ammonium sulfate precipitation, dialysis, gel filtration on Sephadex G-150 and ion-exchange chromatography with the use of DEAE-cellulose. The analysed enzyme occurred in two isoforms (SuSyI and SuSyII). The relative molecular weight of native isoenzymes was estimated to be 200 and 180 kDa, respectively. Isoform SuSyI contained two different subunits of 57.5 and 52.8 kDa, whereas the structure of SuSyII was consisted of identical 63 kDa subunits. Experimental data indicated that the structure of both SuSy isoforms was composed of three subunits
PL
W przeprowadzonych badaniach dokonano charakterystyki molekularnej częściowo oczyszczonej syntazy sacharozy (NDP-glukoza: D-fruktoza 2-α-D-glukozylotransferaza, EC 2.4.1.13), ekstrahowanej z liści czeremchy zwyczajnej (Prunus padus L.). Syntaza sacharozy została oczyszczona w wysokim stopniu przy wykorzystaniu czteroetapowej procedury obejmującej precypitację siarczanem amonu, dializę, filtrację żelową na złożu Sephadex G-150 i chromatografię jonowymienną na złożu DEAE-celuloza. Analizowany enzym występował w postaci dwóch izoenzymów (SuSyI i SuSyII). Względny ciężar cząsteczkowy natywnych form analizowanego enzymu wynosił odpowiednio 200 i 180 kDa. Izoforma SuSyI zawierała w swym składzie dwie różne podjednostki (57,5 i 52,8 kDa), podczas gdy struktura SuSyII składała się z monomerów o ciężarze cząsteczkowym 63 kDa. Przeprowadzone badania wskazują, że obydwie izoformy SuSy zawierały po trzy podjednostki.

Wydawca

-

Czasopismo

Rocznik

Tom

54

Numer

3

Opis fizyczny

p.41-49,fig.,ref.

Twórcy

  • University of Podlasie, Prusa 12, 08-110 Siedlce, Poland

Bibliografia

  • 1. Ren G, Healy RA, Horner HT, James MG, Thornburg RW. Expression of starch metabolic genes in the developing nectarines of ornamental tobacco plants. Plant Sci 2007; 173:621-37.
  • 2. Hirose T, Scofield GN, Terao T. An expression analysis profile for the entire sucrose synthase. Plant Sci 2008; 174:534-43.
  • 3. Rosales MA, Rubio-Wilhelmi MM, Castellano R, Castilla N, Ruiz JM, Romero L. Sucrolytic activities in cherry tomato fruits in relation to temperature and solar radiation. Sci Horticult 2007; 113:244-49.
  • 4. Etxeberria E, Gonzalez P. Evidence for a tonoplast-associated form of sucrose synthase and its potential involvement in sucrose mobilization from the vacuole. J Exp Bot 2003; 54:1407-14.
  • 5. Tanase K, Yamaki S. Purification and characterization of two sucrose synthase isoforms from Japanese pear fruit. Plant Cell Physiol 2000; 41:408-14.
  • 6. Matic S, Åkerlund H-E, Everitt E, Widell S. Sucrose synthase isoforms in cultured tobacco cells. Plant Physiol Biochem 2004; 42:299-306.
  • 7. Barratt DH, Barber L, Kruger NJ, Smith AM, Wang TL, Martin C. Multiple, distinct isoforms of sucrose synthase in pea. Plant Physiol 2001; 127:655-64.
  • 8. Römer U, Schrader H, Gunther N, Nettelstroth N, Frommer WB, Elling L. Expression, purification and characterization of recombinant sucrose synthase 1 from Solanum tuberosum L. for carbohydrate engineering. J Biotechnol 2004; 107:135-49.
  • 9. Leather SR. Biological flora of the British Isles. Prunus padus L. J Ecology 1996; 84:125-32.
  • 10. Röhring H, John M, Schmidt J. Modification of soybean sucrose synthase by S-thiolation with ENOD40 peptide A. Biochem Bioph Res Co 2004; 325:864-70.
  • 11. Klotz KL, Finger FL, Shelver WL. Characterization of two sucrose synthase isoforms in sugar beet root. Plant Physiol Biochem 2003; 41:107-15.
  • 12. Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 1970; 227:680-85.
  • 13. Nelson N. A photometric adaptation of the Somogyi method for the determination of glucose. J Biol Chem 1944; 153:375-80.
  • 14. Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem 1951; 193:265-75.
  • 15. Lutfiyya LL, Xu N, D’Ordine RL, Morrell JA, Miller PW, Duff SM. Phylogenetic and expression analysis of sucrose phosphate synthase isozymes in plants. J Plant Physiol 2007; 164:923-33.
  • 16. MacGregor EA. Possible structure and active site residues of starch, glycogen and sucrose synthases. J Protein Chem 2002; 21:297-306.
  • 17. Klotz KL, Haagenson DM. Wounding, anoxia and cold induce sugar beet sucrose synthase transcriptional changes that are unrelated to protein expression and activity. J Plant Physiol 2008; 165:423-34.
  • 18. Watkinson JI, Hendricks L, Sioson AA, Heath LS, Bohnert HJ, Grene R. Tuber development phenotypes in adapted and acclimated, drought-stressed Solanum tuberosum ssp. andigena have distinct expression profiles of genes associated with carbon metabolism. Plant Physiol Biochem 2008; 46:34-45.
  • 19. Zabalza A, Gálvez L, Marino D, Royuela M, Arrese-Igor C, González EM. The application of ascorbate or its immediate precursor, galactono-1,4-lactone, does not affect the response of nitrogen-fixing pea nodules to water stress. J Plant Physiol 2008; 165:805-12.
  • 20. www.brenda.com
  • 21. Marraccini P, Geromel C, Ferreira LP, Pereira LFP, Vieira LGE, Leroy T, Pot D, Mazzafera P. Sucrose metabolism during fruit development of Coffea racemosa. Ann Appl Biol 2008; 152:179-87.
  • 22. López M, Herrera-Cervera JA, Iribarne C, Tejera NA, Lluch C. Growth and nitrogen fixation in Lotus japonicus and Medicago truncatula under NaCl stress: Nodule carbon metabolism. J Plant Physiol 2008; 165:641-50.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-article-d4364c5a-d807-4094-ae2c-28a8347c82cf
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.