A DSC study on the effect of marination on the stability of skin collagen from chicken wings

• Autorzy: Tomaszewska-Gras J. , Konieczny P.

Warianty tytułu

PL

Badanie za pomoca DSC wplywu marynowania na stabilnosc kolagenu ze skory skrzydelek kurczat

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

Background. Marination is a good method to enhance attractiveness of chicken wings, which are considered by consumers as least attractive. Sensory value of marinated wings is dependent largely on the flavour of skin, because they contain proportionally more skin than other carcass elements. Moreover, skin constitutes a natural barrier, which may facilitate or hinder the penetration of marinade components, depending on the conformation State of proteins it is composed of primarily collagen. The aim of the study was to investigate the effect of specific marinades on thermal stability of collagen - the main component of skin proteins using differential scanning calorimetry (DSC). Material and methods. Chicken wings were marinated using model marinades, marinades prepared according to original recipes and ready-to-use marinades used in industrial practice. Marinated skin samples were weighted (approx. 10 mg) and analyzed by DSC. Heating rate was 5°C/min, within the range from 20 to 100°C. Results. In analyses using model marinades denaturation temperature (Tmax) of collagen was reduced by approx. 3°C and enthalpy (AH) was lowered by approx. 40%. An even bigger reduction of collagen denaturation temperature (by approx. 7°C) and enthalpy AH (by approx. 48%) was found after the application of marinades prepared following original recipes (W1, W2, W3). In tum, the application of model marinades containing NaCl and organic acids (acetic or citric) resulted in stabilization of collagen, which was manifested by an inerease of enthalpy (AH) by approx. 50% (for marinade containing 2% citric acid). Conclusions. Temperature and enthalpy of collagen denaturation was dependent on type of marinade. The extent of collagen denaturation affects nutritional and sensory value. Considering that time and temperature of intensive heat treatment are important factors in the formation process of carcinogenic compounds i.e. heterocyclic aromatic amines, it bis important to choose these marinades, which reduce the denaturation temperature and enthalpy of proteins.

PL

Wstęp. Marynowanie jest dobrą metodą uatrakcyjnienia skrzydełek kurczęcych, które cieszą się najmniejszym zainteresowaniem spośród dostępnych elementów tuszek kurcząt. Walory sensoryczne marynowanych skrzydełek są zależne w głównej mierze od smakowitości skóry. Ponadto skóra jest naturalną barierą, która może ułatwiać lub utrudniać przenikanie składników marynaty w zależności od stanu konformacyjnego budujących ją białek, w tym głównie kolagenu. Celem pracy było zbadanie za pomocą różnicowej kalorymetrii skaningowej (DSC) wpływu określonych marynat na proces denaturacji kolagenu. Materiał i metody. Skrzydełka kurczęce marynowano z użyciem marynat modelowych, marynat przyrządzonych według własnych receptur oraz gotowych marynat stosowanych w praktyce produkcyjnej. Do badania z użyciem kalorymetru DSC 7 firmy Perkin-Elmer pobierano ze skrzydełek próbki skóry (ok. 5-8 mg), które naważano do aluminiowych naczynek. Szybkość ogrzewania wynosiła 5°C/min, w zakresie od 20 do 100°C. Wyniki. W badaniach z użyciem marynat modelowych (6% NaCl) uzyskano obniżenie temperatury denaturacji (Tmax) o ok. 3°C i entalpii AH o ok. 40%. Jeszcze większe obniżenie temperatury denaturacji kolagenu (o ok. 7°C) i entalpii AH (o ok. 48%) stwierdzono po zastosowaniu marynat przygotowanych według receptur własnych (W2, W3). Natomiast zastosowanie marynat modelowych zawierających NaCl i kwasy organiczne (octowy lub cytrynowy) powodowało stabilizację kolagenu, co objawiało się wzrostem entalpii AH o ok. 50% (dla marynaty zawierającej 2% kwasu cytrynowego). Wnioski. Temperatura i entalpia denaturacji kolagenu zmieniała się zależnie od rodzaju marynaty. Stopień denaturacji kolagenu wpływa na wartość żywieniową i sensoryczną marynowanych elementów. Biorąc pod uwagę, że czas i temperatura intensywnej obróbki cieplnej są ważnymi czynnikami wpływającymi na powstawanie związków kancerogennych, tj. heterocyklicznych amin aromatycznych, jest ważne, aby wybierać marynaty, które obniżają temperaturę i entalpię denaturacji białek.

Słowa kluczowe

EN

food preservation; marination; stability; skin collagen; chicken; wing; denaturation; differential scanning calorimetry

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Scientiarum Polonorum. Technologia Alimentaria
• Rocznik: 2010
• Tom: 09
• Numer: 4
• Opis fizyczny: p.413-423,fig.,ref.

Twórcy

autor

Tomaszewska-Gras J.

• Poznan University of Life Sciences, Wojska Polskiego 31, 60-624 Poznan, Poland

autor

Konieczny P.

Bibliografia

• Arganosa G.C., Marriott N.G., 1989. Organic acids as tenderizers of collagen in restructured beef. J. Food Sci. 54, 1173-1176.
• Bonifer L.B., Froning G.W., 1996. Chicken skin composition as affected by aqueous washing. J. Food Sci. 61,895-898.
• Finch A., Ledward D.A., 1972. Shrinkage of collagen fibres: a different scanning calorimetric study. Biochim. Biophys. Acta 278, 433-439.
• Finch A., Ledward D.A., 1973. Differential scanning calorimetry study of collagen fibres swollen in aqueous neutral salt Solutions. Biochim. Biophys. Acta 295, 296-300.
• Hellauer H., Winkler R., 1975. Denaturation of collagen fibers in Nal, NaCl and water of different pH values as studied by differential scanning calorimetric measurements. Conn. Tiss. Res. 3, 227-235.
• Horgan D.J., Kurth L.B., Kuypers R., 1991. pFi Effect on thermal transition temperature of collagen. J. Food Sci. 56, 1203-1208.
• Judge M.D., Aberle E.D., 1982. Effect of chronological age and postmortem aging on thermal shrinkage temperature of bovine intramuscular collagen. J. Anim. Sci. 54, 68-71.
• Kafri I., Cherry J.A., Jones D.E., Siegel P.B., 1985. Breaking strength and composition of the skin of broiler chicks: Response to dietary calorie-protein ratios. Poultry Sci. 64, 2143-2149.
• Kijowski J., 1993. Thermal transition temperature of connective tissues from marinated spent hen drumsticks. Int. J. Food Sci. Techn. 28, 587-594.
• Ledward D.A., Chizzolini R., Lawrie R.A., 1975. The effect of extraction, animal age and postmortem storage on tendon collagen. A differential scanning calorimetric study. J. Food Technol. 10, 349-354.
• Lim J.J., 1976. Transition temperature and enthalpy change dependence of stabilizing and destabilizing ions in the helix-coli transition in native tendon collagen. Biopolymers 15, 2371-2378.
• Miles C.A., Buijanadze T.V., Bailey A.J., 1995. The kinetics of the thermal denaturation of collagen in unrestrained rat tail tendon determined by differential scanning calorimetry. J. Mol. Biol. 245, 437-446.
• Privalov P.L., Tiktopulo E.I., 1970. Thermal conformational transformation of tropocollagen. I. Calorimetric study. Biopolymers 9, 127-139.
• Privalov P.L., 1982. Stability of proteins. In: Advances in protein chemistry. Vol. 35. Academic Press New York.
• Reich G., 1970. Kolagen. Zarys metod, wyniki i kierunki badań [Collagen. An overview of methods, results and trends in research]. WNT Warszawa [in Polish].
• Rosenblatt J., Devereux B., Wallace D.G., 1993. Dynamie rheological studies of hydrophobic interactions in injectable collagen biomaterials. J. Appl. Polym. Sci. 50, 953-963.
• Sikorski Z.E., 2007. Charakterystyka białek głównych surowców żywnościowych [Characteristics of proteins in principal food raw materials]. In: Chemia żywności. WNT Warszawa, 218-226 [in Polish].
• Smolińska T., Kopeć W., Trziszka T., 1988. Effect of skin addition On the technological properties of comminuted chicken meat emulsions. Inter. J. Food Sci. Techn. 23, 441-446.
• Stabursvik E., Martens H., 1980. Thermal denaturation of proteins in post rigor muscle tissue asstudied by differential scanning calorimetry. J. Sci. Food Agric. 31, 1034-1038.
• Wallace D.G., 1990. The relative contribution of electrostatic interactions to stabilization of collagen fibrils. Biopolymers 29, 1015-1026.
• Wattanachant S., Benjakul S., Ledward D.A., 2005. Microstructure and thermal characteristic of Thai indigenous and broiler chicken muscles. Poult. Sci. 83, 123-128.