Activity of beta-fructofuranosidase from the bird cherry leaves purified with the use of column chromatography

• Autorzy: Ciepiela A P , Sytykiewicz H. , Chrzanowski G. , Czerniewicz P.
• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

The aim of the study was to determine the activity of ß-fructofuranosidase isolated from the bird cherry leaves collected in the period of spring development (April-May). The extracted enzyme was subjected to preliminary purification with ammonium sulphate and further purification with the use of column chromatography (Sephadex G-150). The obtained results proved that extracts purified by means of chromatography contained a more active enzyme and lower protein content in comparison with the crude ones. Furthermore, a statistically significant gradual decrease in invertase activity in the bird cherry leaves was noticed during the analysed period of vegetation.

PL

Analizie poddano aktywność ß-fruktofuranozydazy izolowanej z liści czeremchy zwyczajnej w okresie jej wiosennego rozwoju (kwiecień-maj). Wyodrębniony enzym wstępnie oczyszczono poprzez wysalanie siarczanem amonu, a następnie oczyszczano, stosując chromatografię kolumnową (Sephadex G-150). Rezultaty pozwalają stwierdzić, że oczyszczone chromatograficznie ekstrakty badanego enzymu mają wyższą aktywność i niższą zawartość białka niż wyciągi nie oczyszczane. Odnotowano ponadto statystycznie znaczący stopniowy spadek aktywności inwertazy w liściach czeremchy zwyczajnej podczas analizowanego okresu wegetacji.

Słowa kluczowe

EN

bird cherry; wild cherry zob.bird cherry; sweet cherry zob.bird cherry; cluster cherry zob.bird cherry; purification; enzyme activity; beta-fructofuranosidase; leaf; column chromatography

• Wydawca: -
• Czasopismo: Herba Polonica
• Rocznik: 2004
• Tom: 50
• Numer: 3-4
• Opis fizyczny: p.72-75,fig.,ref.

Twórcy

autor

Ciepiela A P

• University of Podlasie, B.Prusa 12, 08-110 Siedlce, Poland

autor

Sytykiewicz H.

autor

Chrzanowski G.

autor

Czerniewicz P.

Bibliografia

• 1. Kim JY, Mahé A, Guy S, Brangeon J, Roche 0, Chourey PS et al, Characterization of two members of the maize gene family, Incw3 and Incw4, encoding cell-wall invertases. Gene 2000; 245:89-102.
• 2. Mogiruchi T, Sanada T, Yamaki S, Properties of acid invertase purified from peach fruits. Phytochem 1991; 30(1 ):95-7.
• 3. Isla MI, Leal DP, Vattuone MA, Sampietro AR, Cellular localization of the invertase, proteinaceous inhibitor and lectin from potato tubers. Phytochem 1992; 31(4):1115-8.
• 3. Isla Ml, Vattuone MA, Sampietro AR, Modulation of potato invertase activity by fructose. Phytochem 1991; 30(2):423-6.
• 4. Isla Ml, Vattuone MA, Sampietro AR, Essential groups at the active site of Trapaeolum invertase. Phytochem 1998; 47(7): 1189-93.
• 5. Leather SR, Biological flora of the British Isles. Prunus padus L J Ecol 1996; 84:125-132.
• 6. Klyszejko-Stefanowicz L, Ćwiczenia z biochemii. 2nd ed. Warszawa, PWN, 1980:352-3.
• 7. Lowry OH, Rosenbrough NJ, Farr AL, Randall RJ, Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem 1951; 193:265-275.
• 8. Rojo HP, Quiroga EN, Vattuone MA, Sampietro AR, Nicotiana glauca invertase: characterization and effects of endogenous alkaloids. Phytochem 1998; 49(4):965-9.
• 9. Rubio MC, Rtinco R, Navarro AR, Invertase from a strain of Rhodotorula glutinis. Phytochem 2002; 61(6):605-9.
• 10. Klyszejko-Stefanowicz L, Cytobiochemia. Warszawa, PWN, 2002:582-583.