Wlasciwosci reologiczne oraz struktura polimerow izolatu bialek serwatkowych

• Autorzy: Solowiej B , Gustaw W. , Glibowski P. , Szwajgier D. , Czernecki T.
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Jedną z najważniejszych właściwości białek serwatkowych jest zdolność do tworzenia żeli. Na zachowanie białek w roztworze wodnym wpływa wartość pH, moc jonowa roztworu, temperatura, czas ogrzewania oraz stężenie samego białka. Celem badań było określenie wpływu metody ogrzewania, stężenia chlorku sodu i chlorku wapnia na właściwości reologiczne i strukturę polimerów izolatu białek serwatkowych. Stosowano dwie metody ogrzewania roztworów izolatu białek serwatkowych (WPI). Pojedyncze ogrzewanie prowadzono przy pH 7,0 w temp. 80°C przez 30 min., zaś podwójne najpierw przy pH 8,0, a następnie po ochłodzeniu do 21°C ustalano pH na poziomie 7,0 i ponownie ogrzewano w temp. 80°C przez 30 min. Określano właściwości reologiczne otrzymanych polimerów, a także analizowano te związki z wykorzystaniem HPLC. Ustalono, że twardość żeli rosła wraz ze wzrostem stężenia jonów metali. W przypadku dodatku chlorku sodu, najwyższy wzrost wartości modułu zachowawczego obserwowano w dyspersji o stężeniu soli 120 mM, zaś 15 mM w przypadku chlorku wapnia. W rozdziałach chromatograficznych wykazano, że dodatek soli wpływał na większy stopień spolimeryzowania białek serwatkowych.

EN

One of the most important properties of whey protein is ability to create gels. The pH, ion power of solution, temperature, time of heating, concentration of proteins influence on behaviour of proteins in hydrous solution. The aim of this study was to investigate the method of heating, concentration of sodium chloride and calcium chloride on rheological properties and chemical structure of whey proteins. There were two methods of heating the WPI solutions applied. Single heating was led in pH 7,0 in temperature 80°C by 30 min., meanwhile double heating was first in pH 8,0 and after cooling to room temperature, pH was established on level 7,0 then was heated in 80°C by 30 min. The rheological properties of obtained polymers and measured by the HPLC were defined. Hardness of gels was growing along to the concentration of metals ions. The highest growth of storage modulus was in the case of dispersions with the highest concentration of sodium chloride (120 mM) and calcium chloride (15 mM). The chromatographic fractionation showed, that the addition of salt influenced on higher polymerization of whey proteins.

Słowa kluczowe

PL

temperatura; zelowanie; chromatografia cieczowa; polimeryzacja; czas ogrzewania; izomery bialkowe; Warszawa konferencja; chlorek wapnia; bialka serwatkowe; stezenie bialek; wlasciwosci reologiczne; metody ogrzewania; konferencje; chlorek sodu; pH

EN

temperature; gelation; liquid chromatography; polymerization; heating time; protein isomer; Warsaw conference; calcium chloride; whey protein; protein concentration; rheological property; heating method; conference; sodium chloride; pH

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość. Suplement
• Rocznik: 2006
• Tom: 13
• Numer: 2
• Opis fizyczny: s.325-333,rys.,bibliogr.

Twórcy

autor

Solowiej B

• Akademia Rolnicza, ul.Skromna 8, 20-704 Lublin

autor

Gustaw W.

autor

Glibowski P.

autor

Szwajgier D.

autor

Czernecki T.

Bibliografia

• [1] Association of Official Analytical Chemists (AOAC). Official Methods of Analysis (14th Ed.). Arlington, VA 1984.
• [2] Baranyi M., Bosze Z, Buchberger J., Krause I.: Genetic polymorphism of milk proteins in Hungarian Spotted and Hungarian Grey cattle: A possible new genetic variant of /β-1actoglobu1in. J. Dairy Sei, 1993, 76, 630-636.
• [3] Barbut S.: Foegeding E. Ca2+ - induced gelation of pre-heated whey protein isolate. J. Food Sei, 1993,58, 867-871.
• [4] Farrell H. M. Jr., Jimenez-Flores R, Bleck G. T, Brown E. M, Butler J. E, Creamer L. K, Hicks C. L, Hollar C. M, Ng-Kwai-Hang K. F, Swaisgood H. E.: Nomenclature of the Proteins of Cows' Milk—Sixth Revision. J. Dairy Sei, 2004, 87,1641-1674.
• [5] Glibowski P, Gustaw W, Mleko S.: Żelowanie zdenaturowanych białek serwatkowych pod wpływem dodatku soli mineralnych. Przem. Spoż, 2002, 5, 48-50.
• [6] Glibowski P, Mleko S, Wesołowska-Trojanowska M.: Gelation of single heated vs. double heated whey protein isolate. Inter. Dairy J, 2006,16,1113-1118.
• [7] Iametti S, De Gregori B, Vecchio G, Bonomi F.: Modifcations occur at different structural levels during heat denaturation of β-lactoglobulin. Eur. J. Biochem, 1996,237,106-112.
• [8] Ju Z, Kilara A.: Textural properties of cold-set gels induced from heat-denatured whey protein isolates. J. Food Sci, 1998, 63 (2), 288-292.
• [9] Ju Z, Kilara A.: Properties of gels induced by heat, protease, calcium salt and acidulant from, calcium ion-aggregated whey protein isolate. J. Dairy Sei, 1998, 81,1236-1243.
• [10] Leman J.: Funkcjonalne właściwości białek serwatkowych. Przem. Spoż, 1999, 5, 45-47.
• [11] Leman J, Dołgań T.: Frakcjonowanie białek serwatkowych, Przem. Spoż, 2001,12,41-45.
• [12] Mleko S., Achremowicz B.: Żelowanie koncentratów białek serwatkowych, Przem. Spoż., 1993,10, 272-274.
• [13] Mleko S., Glibowski P., Gustaw W., Janas P.: Calcium ions induced gelation of double heated whey protein isolate. J. Food Sci. Technol., 2002, 39 (5), 563-565.
• [14] Nakamura T., Sato K., Koizumi S., Kawachi K., Nishiya T., Nakajima I.: Preparation and properties of salt-induced gels of whey protein. Nippon Shokuhin Kagaku Kaishi, 1995, 42, 1-6.
• [15] Prabakaran S., Damodaran S.: Thermal unfolding of β-actoglobulin: characterization of initial unfolding events responsible for heat-induced aggregation. J. Agrie. Food Chem., 1997, 45, 4303- 4308.
• [16] Qi X. L., Holt C., McNulty D., Clarke D. T., Brownlow S., Jones G. R.: Effect of temperature on the secondary structure of β-actoglobulin at pH 6.7, as determined by CD and IR spectroscopy: a test of the molten globule hypothesis. Biochem J., 1997,324, 341-346.
• [17] Relkin P.: Reversibility of heat-induced conformational changes and surface exposed hydrophobic clusters of β-lactoglobulin: their role in heat-induced sol-gel state transition. Inter. J. Biol. Macromol., 1998, 22, 59-66.
• [18] Schokker E. P, Singh H., Pinder D. N., Norris G. E., Creamer L. K.: Characterization of intermediates formed during heat-induced aggregation of β-lactoglobulin AB at neutral pH.