PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2004 | 51 | 3 |

Tytuł artykułu

Role of rpoS in the regulation of glyoxalase III in Escherichia coli

Warianty tytułu

Języki publikacji

EN

Abstrakty

EN
Methylglyoxal is an endogenous electrophile produced in Escherichia coli by the en­zyme methylglyoxal synthase to limit the accumulation of phosphorylated sugars. In enteric bacteria methylglyoxal is detoxified by the glutathione-dependent glyoxalase I/II system, by glyoxalase III, and by aldehyde reductase and alcohol dehydrogenase. Here we demonstrate that glyoxalase III is a stationary-phase enzyme. Its activity reached a maximum at the entry into the stationary phase and remained high for at least 20 h. An rpoS- mutant displayed normal glyoxalase I and II activities but was unable to induce glyoxalase III in stationary phase. It thus appears that glyoxalase III is regulated by rpoS and might be important for survival of non-growing E. coli cultures.

Wydawca

-

Rocznik

Tom

51

Numer

3

Opis fizyczny

p.857-860,fig.,ref.

Twórcy

autor
  • Kuwait University, P.O. Box 24923 Safat, 13110 Kuwait, Kuwait
autor
autor

Bibliografia

  • Almiron M, Link AJ, Furlong D, Kolter R. (1992) Genes Dev.; 6: 2646-54. Becker-Hapak M, Eisenstark A. (1995) FEMSMicrobiol Lett.; 134: 39-44. Ferguson GP, Booth IR. (1998) J Bacteriol.; 180: 4314-8.
  • Ferguson GP, Creighton RI, Nikolaev Y, Booth IR. (1998a) J Bacteriol.; 180: 1030-6. Ferguson GP, Totemeyer S, MacLean MJ, Booth IR. (1998b) Arch Microbiol.; 170: 209-18. Hengge-Aronis R. (1993) Cell.; 72: 165-8.
  • Hengge-Aronis R. (2000) In Bacterial Stress Responses, Storz G, Hengge-Aronis R, eds, pp 161-78. American Microbiol Soc, Washington DC.
  • Hengge-Aronis R, Lange R, Henneberg N, Fischer D. (1993) J Bacteriol.; 175: 259-65.
  • Jenkins DE, Schultz E, Matin A. (1988) J Bacteriol.; 170: 3910-4.
  • Lange R, Hengge-Aronis R. (1991) Mol Microbiol. ; 5: 49-59.
  • Lange R, Hengge-Aronis R. (1994) Genes Dev.; 8: 1600-12.
  • Loewen PC. (1979) Can JBiochem.; 57: 107-11.
  • MacLean MJ, Ness LS, Ferguson GP, Booth IR. (1998) Mol Microbiol. ; 27: 563-71.
  • Maniatis T, Fritsch EF, Sambrook J. (1982) Molecular Cloning: A Laboratory Manual. Cold Spring Harbor, NY.
  • Misra K, Banerjee AB, Ray S, Ray M. (1995) Biochem J.; 305: 999-1003.
  • Okado-Matsumoto A, Fridovich I. (2000) J Biol. Chem.; 275: 34853-7.
  • Oray B, Norton SJ. (1982a) Methods Enzymol.; 90 Pt E: 542-6.
  • Oray B, Norton SJ. (1982b) Methods Enzymol.; 90 Pt E: 547-51.
  • Phillips SA, Thornalley PJ. (1993) Eur J Biochem.; 212: 101-5.
  • Richard JP. (1993) Biochem Soc Trans.; 21: 549-53.
  • Smirnova GV, Oktyabrsky ON, Moshonkina EV, Zakirova NV. (1994) MutatRes.; 314: 51-6.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-article-866bdceb-bd94-44d3-8e2c-81ec6345db38
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.