Wskazniki przemiany aminokwasow u szczurow zatruwanych kadmem i otrzymujacych selenin

• Autorzy: Laszczyca P. , Kawka-Serwecinska E. , Dolezych B. , Witas I.
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

W wątrobie, nerce i mózgowiu szczurów otrzymujących przez 12 tyg. wodę zawierającą 50 µg Cd2+ /cm3 i/lub dożołądkowo 5 µg Se/100 g masy ciała, badano aktywność dehydrogenazy glutaminianowej (GLDH), arginazy (ArgE), katalazy (CAT) oraz całkowitą zawartość wolnych aminokwasów (AmAc) i mocznika (Ur). Zatruwanie kadmem powodowało wzrost aktywności GLDH i ArgE w nerce i mózgowiu oraz zawartości mocznika w badanych narządach. Podawanie seleninu obniżało o kilkanaście procent zawartość Ur w nerce oraz aktywność CAT w wątrobie i nerce, nie wpływając na inne wskaźniki. Selen przeciwdziałał zmianom wywoływanym przez kadm z wyjątkiem zmian zawartości Ur w tkankach. Zawartość AmAc w narządach nie była zmieniana przez badane czynniki.

EN

Cadmium has been reported as factor affecting metabolism of proteins and amino acids in animal organs, while selenium compounds are known to counteract some toxic effects of cadmium. Moreover, the metabolism of ingested selenium is related to the processes involving cysteine, methionine and glutathione. These effects were studied on male Wistar rats which received for 12 weeks tap water containing 50 µg/ml Cd (II), and/or were given twice a week 5 µg selenium (as seleni te) per 100 g of body weight. Activity of glutamate dehydrogenase (GLDH), arginase (ArgE) and the content of free amino acids (AmAc) and urea (Ur) were determined in crude homogenates and deproteinized liver, kidney, and brain supernatants. Since amino acid oxidation was accompanied by generation of hydrogen peroxide, the activity of catalase (CAT) was also determined. Cadmium increased renal and cerebral GLDH and ArgE activity as well as urea content of the examined organs. Selenite alone did not affect these parameters except for decreased urea content in the brain and kidney, while in the cadmium-treated rats selenite prevented most of the cadmium effects. Total content of free AA in the organs was not altered by the experimental factors. CAT activity in kidney was enhanced following cadmium treatment, but this effect was reversed by the concomitant treatment with selenium. Selenium gavaged to the rats not exposed to cadmium reduced CAT activity in the liver and kidney. Our results suggest that subchronic cadmium ingestion enhances protein and amino acid catabolism, while increased selenium intake prevents cadmium - induced effects of amino acid metabolism.

Słowa kluczowe

PL

dehydrogenaza glutaminianowa; szczury; fizjologia zwierzat; nerki; katalaza; mocznik; arginaza; kadm; selenin; watroba; toksycznosc; aminokwasy

EN

glutamate dehydrogenase; rat; animal physiology; kidney; catalase; urea; arginase; cadmium; selenite; liver; toxicity; amino acid

• Wydawca: -
• Czasopismo: Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
• Rocznik: 1996
• Tom: 29
• Numer: 1
• Opis fizyczny: s.41-45,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Laszczyca P.

• Uniwersytet Slaski, Katowice

autor

Kawka-Serwecinska E.

autor

Dolezych B.

autor

Witas I.

Bibliografia

• 1. Nomiyama K: Sci. of Total Environm. 4, 199 (1980)
• 2. Nishino H., Shiroishi K, Kaganimori S., Naruse Y., Watanabe M.: Bull. Environm. Contam. Toxicol. 40, 553 (1988)
• 3. Muller L., Craig G., Stacey N. H.: Bull. Environm. Contam. Toxicol 40, 301 (1988)
• 4. Nath R., Prasad R., Palinal V.K., Chopra R.K.: Progress in Food and Nutrition Science 8, 109 (1984)
• 5. Nakamura K., Nishiyama S., Takata T., Suzuki E., Sugiura E., Kobayashi T.: Jpn. J. Ind. Health 23/2, 141 (1981)
• 6. Rakhra G. S., Nicholls D. M.: Environm. Res. 27/1, 6 (1982)
• 7. Ganther H. E.: Biochemistry of selenium, in: Selenium, red. R. A. Zíngaro, W. C. Cooper, 546 - 614, Van Norstrand, New York 1974
• 8. Beilstein M.A., Whanger P.D.: J. Nutr. 116, 1711 (1986)
• 9. Garberg P., Hogberg J.: AM BIO 15/6, 354 (1986)
• 10. Flora S.J.S., Behari J.R., Ashguin M., Tandon S.K: Chem.-Biol. Interact. 42/3, 345 (1982)
• 11. Fahien L.A., Cohen P.: L-glutamata dehydrogenase. (Frog and tadpole liver), w: Methods in Enzymology. Vol. XVII A. red. S. P. Colowick, N. O. Kaplan str. 839 - 844. Acad. Press, New York (1970)
• 12. Jergović J., Żużić J., Fiśer-Herman M., Śtraus B: Clin. Chim. Acta 30, 765 (1970)
• 13. Orr C. M. W.: The inhibition of catalase (Hydrogen peroxide: Hydrogen peroxide oxidoreductase E.C.I. 11.1.6.) by ascorbate. w: Methods in Enzymology Vol. XVIII A. Vitamins and coenzymes, red. Colowick S., Kaplan N. str. 59 - 62. Acad. Press, New York 1970
• 14. Hallman L.: Klinische Chemie und Mikroskopie, str. 468, G. Thieme Verl. Leipzig (1950)
• 15. Bohun C., Delarue J. C., Comoy E.: Clin. Chim. Acta 18, 417 (1967)
• 16. Bradford M.M.: Analyt. Biochem. 72, 248 (1976)
• 17. Christophe J., Windand J., Kutzner R., Hebbelinck M.: Amer. J. Physiol. 221/2, 453 (1971)
• 18. McEwen-Nichols C., Wassnaar M. L., Girgis G. R., Kuliszewski M. J.: Comp. Biochem. Physiol. Ser. C. 78 C/2, 403 (1984)
• 19. Łaszczyca P., Kawka-Serwecińska E., Chróścina M., Migula P.: Acta Biologica (Katowice) T. 28/40, 55 (1993)