PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2010 | 15 | 3 |

Tytuł artykułu

Biochemistry of magnesium

Treść / Zawartość

Warianty tytułu

PL
Biochemia magnezu

Języki publikacji

EN

Abstrakty

EN
Magnesium is essential for biochemical functions of cells. Since Mg2+ has a relatively low ionic radius in proportion to the size of the nucleus (0.86 versus 1.14 f A for Ca2+), it shows exceptional biochemical activity. Due to its physicochemical properties, intracellular magnesium can bind to the nucleus, ribosomes, cell membranes or macromolecules occurring in the cell’s cytosol. It is indispensable for the nucleus to function as a whole and for the maintenance of physical stability as well as aggregation of rybosomes into polysomes able to initiate protein synthesis. Mg2+ can also act as a cofactor for ribonucleic acid enzymes (ribozymes) capable of specifically recognizing and cleaving the target mRNA. As an essential cofactor in NER, BER, MMR processes, Mg2+ is required for the removal of DNA damage. An activator of over 300 different enzymes, magnesium participates in many metabolic processes, such as glycolysis, Krebs cycle, β-oxidation or ion transport across cell membranes. Mg2+ plays a key role in the regulation of functions of mitochondria, including the control of their volume, composition of ions and ATP production.
PL
Magnez jest składnikiem niezbędnym dla zasadniczych funkcji biochemicznych komórki. Ponieważ Mg2+ ma relatywnie mały promień w stosunku do wymiarów jądra (0.86 i 1.14 A odpowiednio dla Mg2+ i Ca2+), wykazuje dużą aktywność biochemiczną. Dzięki właściwościom fizykochemicznym śródkomórkowy Mg2+ może wiązać się z jądrem komórkowym, rybosomami, błonami komórkowymi oraz makromolekułami cytosolu komórki. Magnez jest niezbędny dla funkcjonowania jądra komórkowego jako całości oraz utrzymania fizycznej stabilności i agregacji rybosomów do polisomów zdolnych do biosyntezy białka. Odgrywa on również rolą kofaktora katalitycznych cząsteczek RNA (rybozymów), odpowiedzialnych za specyficzne rozpoznawanie i fragmentację docelowego mRNA. Jako kofaktor w procesach: NER, BER, MMR, przyczynia się do usuwania uszkodzeń DNA. Magnez, będąc aktywatorem ponad 300 różnych enzymów, uczestniczy w przebiegu wielu szlaków metabolicznych, takich jak glikoliza, cykl Krebsa, β-oksydacja czy transport jonów poprzez błony komórkowe. Odgrywa on ponadto bardzo ważną rolę w regulowaniu funkcji mitochondriów, łącznie z regulacją ich wielkości, kompozycją jonów, a także bioenergetyką i regulacją produkcji ATP.

Wydawca

-

Rocznik

Tom

15

Numer

3

Opis fizyczny

p.601-616,fig.,ref.

Twórcy

autor
  • Medical University in Lublin, Staszica 4, 20-081 Lublin, Poland
autor
autor

Bibliografia

  • Adamala K., Pikuła S. 2004. Hipotetyczna rola autokatalitycznych właściwości kwasów nukleinowych w procesie biogenezy. [A hypothetical role of autocatalytic properties of nucleic acids in biogenesis]. Kosmos, 53 (2): 123-131 (in Polish).
  • Anastassopoulou J., Theophanides T. 2002. Magnesium - /DNA interactions and thepossible relation of magnesium to carcinogenesis. Irradiation and free radicals. Crit. Rev. Oncol./ Hematol., 42 (1): 79-91.
  • Ban C., Yang W. 1998. Crystal structure and ATPase activity of MutL: implications for DNA repair and mutagenesis. Cell, 95: 541-522.
  • Bara M., Guiet-Bara A. 2001. Magnesium regulation of Ca2+ channels in smooth muscle and endothelial cells of human allantochorial placental vessels. Magnes. Res., 14: 11-18.
  • Baranowska M., Kozłowska H., Korbut A. et al. 2007. Kanały potasowe w naczyniach krwionośnych — ich znaczenie w fizjologii i patologii. [Potassium channels in blood vessels: Their role in health and disease]. Post. Hig. Med. Dośw., 61: 596-605 (in Polish).
  • Beavis D., Powers M. 2004. Temperature dependence of the mitochondrial inner membrane anion channel. J. Biol. Chem., 279: 4045-4050.
  • Bednarczyk P., Dołowy K., Szewczyk A. 2005. Matrix Mg2+ regulates mitochondrial ATP-dependent potassium channel from heart. FEBS Lett., 579: 1625-1632.
  • Błach J., Nowacki W., Mazur A. 2007. Wpływ magnezu na reakcje alergiczne skóry. [Magnesium in skin allergy]. Post. Hig. Med. Dośw., 61: 548-557. (in Polish)
  • Bryś M., Krajewska W.M., Zych A. et al. 2004. Mutacje genu hMLH1 a sporadyczny rak piersi kobiet. [Mutations of hMLHl gene and sporadic breast cancer] Prz. Menopauz., 6: 47-50 (in Polish).
  • Cefaratti Ch., McKinnis A., Romani A. 2004. Altered Mg2+ transport across liver plasma membrane from streptozotocin-treated rats. Moll. Cell. Biochem., 262: 145-154.
  • Ceriello A., Motz A. 2004. Is oxidative stress the pathogenic mechanism underlying insulin resistance, diabetes and cardiovascular disease? The common soil hypothesis revisited. Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol., 24: 816-823.
  • Chakraborti S., Chakraborti T., Mandal M. et al. 2002. Protective role of magnesium in cardiovascular diseases: A review. Mol. Cell. Biochem., 238: 163-179.
  • Cook J.A. 2000. The genetics and management of inherited gynaecological cancer (including breast). Curr. Obstet. Gynaecol., 10: 133-138.
  • Cowan J.A. 1995. Introduction to the biological chemistry of magnesium ion. The biological chemistry of magnesium. VCH. New York, 1-23.
  • Dolder M., Walzel B., Speer O. et al. 2003. Inhibition of the mitochondrial permeability transition by creatine kinase substrates. Requirement for microcompartmentation. J. Biol. Chem., 278: 17760-17766.
  • Fagan T.E., Cefaratii Ch., Romani A. 2004. Streptozotocin-induced diabetes impairs M^+ homeostasis and uptake in rat liver cells. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab., 286: 184-193.
  • Fagan T.E, Romani A. 2000. Activation of Na+- and Ca2+-dependent Mg2+ extrusion by di- and β-adrenergic agonists in rat liver cells. Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol., 279: 943-950.
  • Fagan T.E., Scarpa A. 2002. Hormone-stimulated Mg2+ accumulation into rat hepatocytes: a pathway for rapid Mg2+ and Ca2+ redistribution. Arch. Biochem. Biophys., 401: 277-282.
  • Ferreira A., Rivera A., Romero J.R. 2004. Na+/M2+ exchange is functionally coupled to the insulin receptor. J. Cell. Physiol., 199 (3): 434-440.
  • Gaussin V., Gailly P., Gillis J.M. et al. 1997. Fructose-induced increase in intracellular free Mg2+ ion concentration in rat hepatocytes: relation with the enzymes of glycogen metabolism. Biochem. J., 326: 823-827.
  • Hampel A., Cowan J.A. 1997. A unique mechanism for RNA catalysis: the role of metal cofactors in hairpin ribozyme cleavage. Chem. Biol., 4: 513-517.
  • Hartwig A. 2001. Role of magnesium in genomic stability. Mutat. Res., 475: 113-121.
  • Henquin J.C., Tamagawa T., Nenquin M. et al. 1983. Glucose modulates Mg2+ fluxes in pancreatic islet cells. Nature, 301: 73-74.
  • Huanghe Y., Lei H., Jingyi S. et al. 2008. Tuning magnesium sensitivity of BK channels by mutations. Biophys. J. 91: 2892-2900.
  • Jośko J., Knefel K. 2003. The role of vascular endothelial growth factor in cerebral oedema formation. Fol. Neuropathol., 43: 161-166.
  • Kimura Y., Murase M., Nagata Y. 1996. Change in glucose homeostasis in rats by long-term magnesium-deficient diet. J. Nutr. Sci. Vitaminol., 42: 407-422.
  • Kolisek M., Zsurka G., Samaj J. et al. 2003. Mrs2p is an essential component of the major electrophoretic Mg2+ influx system in mitochondria. EMBO J., 22: 1235-1244.
  • Laughlin M.R., Thompson D. 1996. The regulatory role for magnesium in glycolytic flux of the human erythrocyte. J. Biol. Chem., 271: 28977-28983.
  • Lin J., Pan L.P., Chan S.I. 1993. The subunit location of magnesium in cytochrome c oxidase. J. Biol. Chem., 268: 22210-22214.
  • Panov A., Scarpa A. 1996. Mg2+ control of respiration in isolated rat liver mitochondria. Biochemistry, 35 (39): 12849-12856.
  • Prakriya M., Lewis R.S. 2000. Separation and characterization of currents through store-operated CRAC channels and Mg-inhibited cation (MIC) channels. J. Gen. Physiol., 119 (5): 487-507.
  • Reimann F., Dąbrowski M., Jones P. et al. 2003. Analysis of the differential modulation of sulphonylurea block of β-cell and cardiac ATP-sensitive K+ (Katp) channels by Mg-nucleotides. J. Physiol., 547: 159-168.
  • Romani A., Marfella C., Scarpa A. 1993. Cell magnesium transport and homeostasis: role of intracellular compartments. Miner. Electrol. Metab., 19: 282-289.
  • Romani A., Matthews V., Scarpa A. 2000. Parallel stimulation of glucose and M2+ accumulation by insulin in rat hearts and cardiac ventricular myocytes. Circ. Res., 86: 326-333.
  • Romani A., Scarpa A. 1990. Hormonal control of Mg2+ transport in the heart. Nature, 346: 841-844.
  • Roszkowski K. 2002. Mechanizmy naprawy oksydacyjnych uszkodzeń DNA. [Repair mechanisms of oxidative DNA damage] Współcz. Onkol., 6 (6): 360-365 (in Polish).
  • Sancar A. 1994. Mechanisms of DNA excision repair. Science, 266: 1994-1996.
  • Serrano J.R., Dashti S.R., Perez-Reyes E. et al. 2000. M2+ block unmasks Ca2+/Ba2+ selectivity of alG T-type calcium channels. Biophys. J., 79: 3052-3062.
  • Shi J., Krishnamoorthy G., Yang Y. et al. 2002. Mechanism of magnesium activation of calcium-activated potassium channels. Nature, 418: 876-880.
  • Skalska J., Dębska-Vielhaber G., Głąb M. et al. 2006. Mitochondrialne kanały jonowe. [Mitochondrial ion channels]. Post. Biochem, 52 (2): 137-144 (in Polish).
  • Tammaro P., Smith A.L., Croeley B.L. et al. 2005. Modulation of the voltage-dependent K+ current by intracellular Mg2+ in rat aortic smooth muscle cells. Cardiovasc. Res., 65: 387-396.
  • Tang E.Y., Parker P.J., Beattie J. et al. 1993. Diabetes induces selective alterations in the expression of protein kinase C isoforms in hepatocytes. FEBS Lett., 326: 117-123.
  • Torres L.M., Youngner J., Romani A. 2005. Role of glucose in modulating M^+ homeostasis in liver cells from starved rats. Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol., 288: 195-206.
  • Touyz R.M. 2004. Magnesium in clinical medicine. Front. Biosci., 9: 1278-1293.
  • Wedekind J.E., Reed G.H., Rayment I. 1995. Octahedral coordination at the high-affinity metal site in enolase: crystallographic analysis of the MgII — enzyme complex from yeast at 1.9 A resolution. Biochemistry, 34 (13): 4325-4330.
  • Węglicki W.B., Mak I.T., Kramer J.H. et al. 1996. Role of free radicals and substance P in magnesium deficiency. Cardiovasc. Res., 31: 677-687.
  • White R.E., Hartzell H.C. 1988. Effects of intracellular free magnesium on calcium current in isolated cardiac myocytes. Science, 239: 778-780..
  • Wolf F.I., Cittadini A. 2003. Chemistry and biochemistry of magnesium. Mol. Asp. Med., 24: 3-9.
  • Wolf F.I., Torsello A., Fansanella S. et al. 2003. Cell physiology of magnesium. Mol. Asp. Med., 24: 11-26.
  • Young A., Cefaratti Ch., Romani A. 2003. Chronic EtOH administration alters liver Mg2+ homeostasis. Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol., 284 (1): 57-67.
  • Zhang J., Wier W.G., Blaustein M.P. 2002. M2+ blocks myogenic tone but not K+-induced constriction: role for SOCs in small arteries. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol., 283, 2692-2705.
  • Zoratti M., Szabo L. 1995. The mitochondrial permeability transition. Biochim. Biophys. Acta., 1241: 139-176.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-article-6b729033-5c5f-47de-b586-ddbd4057818f
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.