Czynnosc neutrofili krwi obwodowej [PMN] szczurow narazonych na dzialanie N-nitrozodimetyloaminy [NDMA]

• Autorzy: Jablonska E. , Jablonski J. , Pietruska Z. , Moniuszko-Jakoniuk J. , Brzoska M.
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

W pracy oceniano aktywność fagocytarną neutrofllów krwi obwodowej szczura (PMN) w zależności od narażenia na N-nitrozodimetyloaminę (NDMA). Wyniki przeprowadzonych testów w konfrontacji ze stężeniem N-nitrozodimetyloaminy we krwi obwodowej zwierząt sugerują związek pomiędzy narażeniem na NDMA a zdolnością fagocytarną neutroflli.

EN

The aim of this study was to assess to phagocytic functions of PMN in peripheral blood of NDM A - exposed rats. The relationships between PMN functions and blood NDMA concentrations suggests that the observed decrease of neutrophil phagocytic functions was caused by NDMA.

Słowa kluczowe

PL

szczury; ksenobiotyki; dzialanie rakotworcze; neutrofile; zwierzeta laboratoryjne; N-nitrozodimetyloamina; fagocytoza; N-nitrozoaminy; watroba; toksycznosc; krew obwodowa; zwiazki chemiczne

EN

rat; xenobiotic; carcinogenic activity; neutrophil; laboratory animal; N-nitrosodimethylamine; phagocytosis; N-nitrosamine; liver; toxicity; peripheral blood; chemical compound

• Wydawca: -
• Czasopismo: Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
• Rocznik: 1996
• Tom: 29
• Numer: 1
• Opis fizyczny: s.85-89,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Jablonska E.

• Akademia Medyczna, Bialystok

autor

Jablonski J.

autor

Pietruska Z.

autor

Moniuszko-Jakoniuk J.

autor

Brzoska M.

Bibliografia

• 1. Commision of the European Communities Industrial Health and Safety.: The Toxicology of chemicals. Carcinogenicity, summary reviews of the scientific evidence, Luxemburg (1989)
• 2. Nabrzyski M., Ganowiak Z.: Roczn. PZH, 43, 223 (1992)
• 3. Karłowski K., Bojewski J.: Roczn. PZH, 38, 199 (1987)
• 4. Karłowski K., Bojewski J.: Roczn. PZH, 34, 197 (1983)
• 5. Palut D.: Roczn. PZH, 27, 90 (1976)
• 6. Farber E.: Toxicological significance of liver hydrophyproduced by inducers of drug - metabolizing enzymes. CIBA Foundation Symposium 76, Enviromental Chemicals, Enzyme Function and Human Disease, Excerpta Medica, Amsterdam (1980)
• 7. Labuc G. E., Archer, M. C.: Cancer Research, 42, 3181 (1982)
• 8. Preussmann R., Wiessler M.: Trends Pharmacol, 8, 185 (1987)
• 9. Preussmann R.: Arch. Toxicol, Suppl 1, 69 (1978)
• 10. Stern F.B., Beaumont J.J., Halperin W.E.,Murthy L.I., Hills B.W., Fajen J.M.: Scan J. Work Environ., 13, 108 (1987)
• 11. Izdebska-Szymona K.: Polish J. Immunology, 18, 223, (1993)
• 12. Edwards C.K., Myers M., Kelly K.W.J., Schook L.B.: Immunopharmacol, 13, 403 (1991)
• 13. Myers M.J., Schook L.B.: Int. J. Immunopharm, 9, 817 (1987)
• 14. Kenneth H.: Official methods of analisis AOAC, Arlington, USA 1990
• 15. Jabłoński J., Pikutin A., Łukaszewicz-Hussain A., Moniuszko-Jakoniuk J.: Acta Poloniae Toxicol, 2, suppl 1, 104 (1994)
• 16. Myers M.J., Hanafin W.P., Schook L.B.: Immunopharmacol, 18, 115 (1989)
• 17. Neuman E., Huleatt J.W., Vargas H., Rupp E.E., Jack R.M.: J. Immunol., 148, 3520 (1992)
• 18. Belinsky S.A., Devereux Th.R., Anderson M.W.: Mutagen Res. 233, 105 (1990)
• 19. Schmahl D., Habs M.: Oncology, 37, 237 (1980)
• 20. Crampton R.F.: Oncology 37, 251 (1980)
• 21. Met calf D., Begley C.G., Willamson D.J., Nice E.C., Lamarter J. D., Mermond J.J., Thatcher D., Schmidt A.: Exp Hematol., 15, 1 (1987)
• 22. Yoo J.S.H., Ning S.M., Patten Ch.J. Yang Ch.S.: Cancer Res., 47, 992 (1987)
• 23. Holsapple M.P., Bick P.H., Duke S.S.: J. Leuk. Biol., 37, 367 (1985)