Wlasciwosci katalityczne alfa-amylazy i glukoamylazy immobilizowanych na szkle porowatym

• Autorzy: Rogalski J , Jamroz J.
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

W badaniach nad określeniem właściwości katalitycznych α-amylazy i glukoamylazy immobilizowanych na szkle porowatym przebadmo wpływ czynników środowiska na aktywność enzymów. Określono optymalne warunki działalności białek enzymatycznych w zależności od temperatury i wartości stężenia jonów wodorowych. Przebadano również wpływ wartości pH i temperatury na stabilność testowanych enzymów.

EN

In the study concerning catalitic properties of α -amylase and glucoamylase immobilized on porous glass the effect of some environmental factors on enzyme activity was investigated. The optimal temperature and pH for enzymatic proteins activity was assessed. The effect of temperature and pH on the stability of tested enzymes was also investigated.

Słowa kluczowe

PL

biochemia; alfa-amylazy; enzymy amylolityczne; enzymy; pH; glukoamylaza; kataliza

• Wydawca: -
• Czasopismo: Postępy Techniki Przetwórstwa Spożywczego
• Rocznik: 1993
• Tom: 02
• Numer: 2
• Opis fizyczny: s.14-18,wykr,bibliogr.

Twórcy

autor

Rogalski J

• Uniwersytet im.Marii Curie-Sklodowskiej,Lublin

autor

Jamroz J.

Bibliografia

• 1. Brillouet J.M., Coulet P.R., Gautheron D.C.: Thin layer-flow reactor wilh amyloglucosidase bound to collagen membranes, Biotech. Bioeng., 18, s. 1821-5, 1976
• 2. Fjii M., Homma T., Taniguchi M.: Synergizm of α-amylase and glucoamylase on hydrolysis of native starch granules, Biotechnol. Bioeng. 32, s. 910-915, 1988
• 3. Lloyd J.B. and Whelan W.J.: Enzymie determination of glucose in the presence of maltose, Analit. Biochem. 30, s. 467-470, 1969
• 4. Munch O., Tritsch D.: Irreversible thermoinactivation of glucoamylase from Aspergillus niger and thermostabilization by chemical modyfication of carboxyl groups, BBA, 1041, s. 111-116, 1990
• 5. Paquet V., Croux Ch., Goma G., Soucaille Ph.: Purification and characterization of the exstracellular α-amylase from Clostridium acetobutylicum ATCC 824, App. Environ., Microbiol. 57, s. 212-218, 1991
• 6. Paszczyński A., Kochmańska J., Trojanowski J., Fiedurek J., Ilczuk Z.: Selection of amylolytically active moulds and characterization of amylolytic complex in Aspergillus niger C. Acta Aliment. Polon., 10, s. 289-300, 1984
• 7. Rogalski J., Dawidowicz A.: The controled porous glass (CPG) with reactive epoxy groups as suport for affinity chromatography. I. Optimization of CPG modyfication and the binding of glucose with modified surface. Acta Biotech., 9, s. 275-279, 1989
• 8. Rogalski J., Dawidowicz A., Leonowicz A.: Purification and immobilization of the inducible form of exstracellulas laccase of the fungus Trametes versicolor, Acta Biotechnol., 10, s. 261-269, 1990
• 9. Rogalski J., Jamroz J.: Optymalizacja procesów enzymatycznej hydrolizy skrobi przy użyciu immobilizowanej α-amylazy i glukoamylazy. Postępy Techniki Przetwórstwa Spożywczego - w druku 1993
• 10. Rogalski J., Szczodrak J., Dawidowicz A., Ilczuk Z., Leonowicz A.: Immobilization of cellulase and D-xylanase complexes from Aspergillus terreus, F-413 on controlled porosity glasses. Enzyme Microb. Technol., 7, s. 395-400, 1985
• 11. Samogyi M.: Notes on sugar determination, J. of Biolog. Chemistry 195, s. 19-23, 1952
• 12. Sanroman A., Chamy R., Nunez M.J. & Lema J.M.: Enzymatic hydrolysis of starch in a fixed-bed pulsed-flow reactor, Applied Biochem. a Biotech., 28/29, s. 527-538, 1991
• 13. Sims Kevin A., Cheryan M.: Hydrolysis of liquefied com starch in a membrane reactor, Biotech, and Bioeng. 39, s. 960-967,1992
• 14. Warchalewski J.R.: Produkcja oraz zastosowanie preparatów amylolitycznych oraz proteolitycznych w przemyśle spożywczym, PWN, Warszawa-Poznań, 1985