Ocena wartości odżywczej białka roślin uprawnych w aspekcie ich roli w diecie bezglutenowej

• Autorzy: Klys W , Kunachowicz H. , Wojtasik A. , Soroka D.

Warianty tytułu

EN

Nutritional value of crops protein and its role in gluten-free diet

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Celem pracy było określenie zawartości aminokwasów, w tym kwasu glutaminowego i proliny, w wybranych odmianach roślin w aspekcie ich wpływu na toksyczność białek w celiakii. Stwierdzono znacznie wyższą zawartość kwasu glutaminowego i proliny w białku pszenicy w porównaniu z białkiem roślin uważanych za względnie bezglutenowe lub bezglutenowe. W pracy przedstawiono najnowsze hipotezy dotyczące mechanizmu powstawania celiakii. Opisano zagadnienia związane z wykrywaniem i identyfikacją peptydów toksycznych występujących w białku roślin uprawnych. Przedyskutowano metody eliminacji lub obniżenia toksyczności szkodliwych peptydów.

EN

The aim of the study was estimation of aminoacids content including glutamic acid and proline in some plants and effect on toxicity of protein in coeliac disease. Content of glutamic acid and proline was higher in wheat protein in comparison with protein of gluten-free plants. New hypotheses about ethiopathology of coeliac disease are presented. Problems with detection and identification of toxic peptides present in crop plants protein were described. Methods of elimination or lowering of peptides toxicity are discussed.

Słowa kluczowe

PL

kwas glutaminowy; choroby czlowieka; dieta; peptydy toksyczne; bialka roslinne; dieta eliminacyjna; celiakia; prolina; toksycznosc; zywienie czlowieka

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywienie Człowieka i Metabolizm
• Rocznik: 2006
• Tom: 33
• Numer: 1
• Opis fizyczny: s.50-62,rys.,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Klys W

• Instytut Zywnosci i Zywienia, Warszawa

autor

Kunachowicz H.

autor

Wojtasik A.

autor

Soroka D.

Bibliografia

• 1. Anderson R.P., Degano P., Godkin A.J., et al.: In vivo antigen challenge in celiac disease identifies a single transglutaminase-modified peptide as the dominant A-gliadin T-cell epitope. Nat. Med., 2000, 6, 337-342.
• 2. Arentz-Hansen E.H., McAdam S.N., Molberg O., et al.: Production of a panel of recombinant gliadins for the characterisation of T cell reactivity in coeliac disease. Gut 2000, 46, 46-51.
• 3. Devery J.M., La Brooy J.T., Krillis S., et al.: Anti-gliadin antibody specificity for gluten-derived peptides toxic to coeliac patients. Clin. Exp. Immunol., 1989, Jun 76, 384-390.
• 4. De Vincenzi M., Dessi M.R., Giovannini C., et al.: Cell agglutinating activity of a-gliadin-related synthetic peptides. Alternatives to Laboratory Animals 1994, 22, 116-123.
• 5. Drago S., Di Pierro M., Catassi C., et al.: Recent developments in the pathogenesis, diagnosis and treatment of celiac disease. Ther. Patents 2002, 12, 45-51.
• 6. Fergusson A.: New perspectives of the pathogenesis of the coeliac disease: evolution of a working clinical definition. J. Intern. Med., 1996, 240, 315-318.
• 7. Guandalini S., Gokhale R.: Update on immunologic basis of celiac disease. Curr. Opin. Immunol., 2002, 18, 95-100.
• 8. Hekkens W.T.J.M.: Wheat proteins and coeliac disease. Voeding 1992, 53, 258.
• 9. Joint FAO/WHO/UNU Expert Consultation: Energy and Protein Requirements. WHO Tech. Report Ser. 274, World Health Organization, Geneva, Switzerland 1985.
• 10. Khosla C, Shan L., Molberg O., et al: Gluten fragment causing coeliac disease identified Science 2002, 297, 2275- 2279.
• 11. Kłys W., Kunachowicz H.: Produkty bezglutenowe i ich rola w leczeniu celiakii. Biuletyn Informacyjny „Żywność, Żywienie a Zdrowie” 1995, 4, 1-4.
• 12. Kłys W: Chemiczne właściwości glutenu. W: Dieta bezglutenowa. Co wybrać? Wartość odżywcza produktów i potraw. Pod red.: H. Kunachowicz. Warszawa, Wydawn. Lekarskie PZWL, 2001, s. 9 - 13.
• 13. Kunachowicz H., Nadolna I., Kłys W., i wsp.: Produkty bezglutenowe. Skład i wartość odżywcza. Warszawa, Prace IŻŻ 70, 1995.
• 14. Kunachowicz H. (red.): Wybrane metody analityczne oceny wartości odżywczej żywności. Warszawa, Prace IŻŻ 83, 1997.
• 15. Kunachowicz H., Nadolna I., Przygoda B., i wsp.: Tabele wartości odżywczej produktów spożywczych. Warszawa, Prace IŻŻ 85, 1998.
• 16. Mamone, G., Camarca A., Addeo F., et al.: Susceptibility to deamidation by tissue transglutaminase as a tool to identify immunogenic gliadin peptides in the whole gliadin extracts: PG5-11. J. Pediatr. Gastr. Nutr., 40, 665, May 2005.
• 17. Molberg O., Mcadam S.N., Korner R., et al.: Tissue transglutaminase selectively modifies gliadin peptides that are recognized by gut-derived T cells in celiac disease. Nat. Med., 1998, 4, 713-717.
• 18. Moore S., Spackman D.H., Stein W.H.: Chromatography of amino acids on sulfonated polystyrene resins. Anal. Chem., 1958, 30, 1185.
• 19. Oser B.L.: Method for intergrading essential amino acid content in the nutritional evaluation of protein. J. Am. Diet. Assoc., 1951, 27, 396.
• 20. Qiao S.W., Bergseng E., Molberg O., et al.: Antigen presentation to celiac lesion-derived T cells of a 33-Mer gliadin peptide naturally formed by gastrointestinal digestion. J. Immunol., 2004, 173, 1757-1762.
• 21. PN-75/A-04018 „Produkty rolniczo-żywnościowe. Oznaczanie azotu metodą Kjeldahla i przeliczanie na białko”.
• 22. Report of a Joint FAO/WHO Expert Consultation Held in Bethesda, Md. USA, 4-8 December 1989: Protein Quality Evaluation, Food and Agriculture Organization of the UN, Rome 1990.
• 23. Shan L., Molberg O., Parrot I., et al.: Structural basis for gluten intolerance in celiac sprue. Science 2002, 297, 2275-2279.
• 24. Schuppan D., Dieterich W: Tissue transglutaminase - biochemical role in the pathophysiology of coeliac disease. Proceedings of the 14th Meeting “Working group on prolamin analysis and toxicity”, Nov. 5-7, 1999, Tubingen.
• 25. Skerritt J.H., Devery J.M., Penttila I.A., LaBrooy J.T. Cellular and humoral responses in celiac disease. 2. Protein extracts from different cereals. Clin. Chim. Acta 1991, Dec 31, 204, 109-122.
• 26. Sollid L.M., Thorsby E.: HLA susceptibility genes in celiac disease: genetic mapping and role in pathogenesis. Gastroenterology 1993, 105, 910-922.
• 27. Tanabe S., Arai S., Yanagihara Y., et al.: A major wheat allergen has a Gln-Gln-Gln-Pro-Pro motif identified as an IgE-binding epitope. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1996, Feb 15, 219, 290-293.
• 28. Van der Val Z.: Selective deamination by tissue transglutaminase strongly enhances gliadin- specific T cell reactivity. J. Immunol., 1998, 161, 1585-1588.
• 29. Watanabe M., Tanabe S., Suzuki T., et al.: Primary structure of an allergenic peptide occurring in the chymotryptic hydrolysate of gluten. Biosci Biotech. Bioch., 1995, Aug 59, 1596-1597.
• 30. Xia J., Sollid L.M., Khosla C.: Equilibrium and kinetic analysis of the unusual binding behavior of a highly immunogenic gluten peptide to HLA-DQ2. Biochemistry 2005, 44, 4442-4449.