Gliadin degradation by proteases of fusarium genus fungi in different in vivo and in vitro conditions

• Autorzy: Brzozowski B , Dawidziuk K. , Bednarski W.

Warianty tytułu

PL

Degradacja gliadyn przez proteazy grzybow z rodzaju fusarium w warunkach in vivo oraz in vitro

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

The undertaken study was aimed at determining changes in storage proteins of wheat, mainly gliadins, as affected by the activity of fusarium proteases. Hydrolysis of wheat prolamines under in vivo and in vitro conditions triggered changes in the quantitative and qualitative composition of proteins. Attention was also paid to the role of protease inhibitors in the degradation of proteins of wheat kernels infested with Fusarium. The research indicated that the capacity for hydrolysis of wheat storage proteins under in vitro conditions is a species-specific trait of the infesting fungi. The preparations of intro- and extracellular enzymes obtained in Fusarium culture degraded gliadins to a different extent by changing their qualitative and quantitative composition. Their proteolytic activity appeared to be an individual trait of the strains applied. Only preparations of extra- and intracellular enzymes synthesized by F. poae were able to hydrolyse gliadins.

PL

Zboża w okresie wegetacji oraz niewłaściwie przechowywane narażone są na działanie patogenów roślinnych m.in. grzybów z rodzaju Fusarium. Porażenie ich grzybami może powodować ilościowe i jakościowe straty w plonie ziarna. W badaniach określono zmiany zachodzące w białkach zapasowych pszenicy, głównie gliadynach, wywołane działalnością proteaz fuzaryjnych. Hydroliza prolamin pszenicy w warunkach in vivo i in vitro wykazała zmiany w składzie jakościowym i ilościowym białek. Zwrócono także uwagę na rolę inhibitorów proteaz w procesie degradacji białek ziarniaków pszenicy porażonych patogenem Fusarium. Wykazano, że zdolności do hydrolizy białek zapasowych pszenicy w warunkach in vitro zależą od gatunku porażającego grzyba. Uzyskane w hodowli Fusarium preparaty enzymów wewnątrzi zewnątrzkomórkowych degradowały gliadyny w różnym stopniu, zmieniając ich skład jakościowy i ilościowy. Ich aktywność proteolityczna stanowiła cechę osobniczą stosowanych szczepów. Jedynie preparaty enzymów proteolitycznych zewnątrz- i wewnątrzkomórkowych syntetyzowanych przez F. poae były zdolne do hydrolizy gliadyn.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Polish Journal of Natural Sciences
• Rocznik: 2008
• Tom: 23
• Numer: 1
• Opis fizyczny: p.188-206,fig.,ref.

Twórcy

autor

Brzozowski B

• University of Warmia and Mazury in Olsztyn, Jana Heweliusza 1, 10-718 Olsztyn, Poland

autor

Dawidziuk K.

autor

Bednarski W.

Bibliografia

• BALL A.M., ASHBY A.M., DANIELS M.J., INGRAM D.S., JOHNSTONE K. 1991. Evidence for the requirement of extracellular protease in the pathogenic interaction of Pyrenopeziza brassicae with oilseed rape. Physiol. Mol. Plant P., 38: 147-161.
• BECHTEL D.B., KALEIDAU L.A., GAINES R.L., SEITZ L.M. 1985. The effects of Fusarium graminearum infection on wheat kernels. Cereal Chem., 62: 191-197.
• BLEUKX W., ROELS S.P., DELCOUR J.A. 1997. On the presence and activities of proteolytic enzymes in vital wheat gluten. J. Cereal Sci., 26: 183-193.
• BOISEN S. 1983. Protease inhibitors in cereals. Acta Agr. Scand., 33: 369-381.
• BOYACIOĞLU D., HETTIARACHCHY N.S. 1995. Changes in some biochemical components of wheat grain that was infected with Fusarium graminearum. J. Cereal Sci., 21: 57-62.
• DEXTER J.E., CLEAR R.M., PRESTON K.R. 1996. Fusarium head blight: effect on the milling and baking of some Canadian wheats. Cereal Chem., 73: 695-701.
• DEXTER J.E., MARCHYLO B.A., CLEAR R.M., CLARKE J.M. 1997. Effect of Fusarium Head Blight on Semolina Milling and Pasta-Making Quality of Durum Wheat. Cereal Chem., 74: 519-525.
• DOJCZEW D., SOBCZYK M., GRODZICKI K., HABER T. 2004. Wpływ porostu ziarna na wartość wypiekową mąki pszennej, pszenżytniej i żytniej. Acta Sci. Pol. Technol. Alimen., 3(2): 127-136.
• JACKOWIAK H., PACKA D., WIWART M., PERKOWSKI J. 2005. Scanning electron microscopy of Fusarium damaged kernels of spring wheat. Int. J. Food Microbiol., 98: 113-123.
• KAKADE M.L., ROCKIS J.J., MCGTTEE J.E., PUSKI G. 1974. Determination of tripsin inhibitor activity of soy products. A collaborate analysis of an improved procedure. Cereal Chem., 51: 376-381.
• LAEMMLI U.K. 1970. Most common used discontinuous buffer system for SDS electrophoresis. Nature, 227: 680-688.
• LOWRY O.H., ROSEBROUGH N.J., FARR A.L., RANDALL R.J. 1951. Protein Measurement with the Folin Phenol Reagent. J. Biol. Chem., 193: 265-275.
• MEYER D., WEIPERT D., MIELKE H. 1986. Effects of Fusarium culmorum infection on wheat quality. Getreide Mehl und Brot, 40: 35-39.
• MOVAHEDI S., HEALE J.B. 1990. The role of aspartic proteinase and endo-pectin lyase enzymes in the primary stages of infection and pathogenesis of various host tissues by different isolates of Botrytis cinerea Pers ex. Pers. Physiol. Mol. Plant P., 36: 303-324.
• NIGHTINGALE M.J., MARCHYLO B.A., CLEAR R.M., DEXTER J.E., PRESTON K.R. 1999. Fusarium head blight: effect of fungal proteases on wheat storage proteins. Cereal Chem., 76: 150-158.
• PARRY D.W., JENKINSON P., MCLEOD L. 1995. Fusarium ear blight (scab) in small grain cereals – a review. Plant Pathol., 44: 207-238.
• PAWELZIK E., PERMADY H.H., WEINERT J., WOLF G.A. 1998. Effect of Fusarium-contamination on selected quality criteria of wheat. Getreide Mehl und Brot, 52: 264-266.
• PEKKARINEN A.I., MANNONENT L., JONES B.L., NIKU-PAAVOLA M.L. 2000. Production of Proteases by Fusarium species grown on barley grain and media containing cereal proteins. J. Cereal Sci., 31: 253-261.
• PEKKARINEN A.I., SARLIN T.H., LAITIA A.T., HAIKARA A.I., JONES B.L. 2003. Fusarium species synthetize alkaline proteinases in infested barley. J. Cereal Sci., 37: 349-356.
• PIASECKA-KWIATKOWSKA D., WARCHLEWSKI J.R. 2000. Zbożowe, białkowe inhibitory enzymów hydrolitycznych i ich znaczenie. Białkowe inhibitory proteinaz. Żywność, 3(24): 33-37.
• PLACINTA C.M., D’MELLO J.P.F., MACDONALD A.M.C. 1999. A review of worldwide contamination of cereal grains and animal feed with Fusarium mycotoxins. Anim. Feed Sci. Tech., 78: 21-37.
• PRANGE A., BIRZELE B., KRÄMER J., MEIER A., MODROW H., KÖHLER P. 2005. Fusarium-inoculated wheat: deoxynivalenol contents and baking quality in relation to infection time. Food Control, 16: 739-745.
• TOWBIN H., STAEHELIN T., GORDON J. 1979. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedures and some application. P. Natl Acad. Sci. USA, 76: 4350-4353.
• WANG J., WIESER H., PAWELZIK E., WEINERT J., KEUTGEN A., WOLF G. 2005. Impact of the fungal protease produced by Fusarium culmorum on the protein quality and breadmaking properties of winter wheat. Eur. Food Res. Technol., 220: 552-559.
• WEISS W., VOGELMEIER C., GÖRG A. 1993. Electrophoretic characterization of wheat grain allergens from different cultivars involved in bakers’ asthma. Electrophoresis, 14: 805-816.
• ZHOU W., KOLB F.L., RIECHERS D.E. 2005. Identification of proteins induced or unregulated by fusarium head blight infection in the spikes of hexaploid wheat (Triticum aestivum). Genome, 48: 770-780.