Interakcja rteci z chromatyna in vitro

• Autorzy: Rozalski M.
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Badano wiązanie rtęci (Hg2+) w warunkach in vitro z pełną chromatyną i jej składnikami oraz z chromatyną modyfikowaną, a także z rekonstytuowanymi kompleksami dezoksyrybonukleoproteinowymi.

EN

In vitro binding of Hg2+ by rat liver chromatin was studies. Mercury was mainly bound by chromatin nonhistone proteins and, to a considerably lesser extent, by histones and DNA. Not only type and quantity of ligands, but also the structure of the chromatin complex were essential for metal binding. High mercury-binding capacity was observed for loosely packed euchromatin or chromatin decondensed by selective extraction of H1 and core histones. The opposite effect, i. e. masking of mercury-binding sites was observed during reconstitution of deoxyribonucleoprotein complexes.

Słowa kluczowe

PL

szczury; rtec; chromatyna; zwierzeta laboratoryjne; metale ciezkie; bialka niehistonowe; wiazanie rteci; interakcje in vitro; zmiany genetyczne; toksycznosc; histony; DNA

EN

rat; mercury; chromatin; laboratory animal; heavy metal; nonhistone protein; mercury binding; in vitro interaction; genetic change; toxicity; histone; DNA

• Wydawca: -
• Czasopismo: Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
• Rocznik: 1996
• Tom: 29
• Numer: 1
• Opis fizyczny: s.47-54,tab.,wykr.,bibliogr.

Twórcy

autor

Rozalski M.

• Akademia Medyczna, Lodz

Bibliografia

• 1. Clarkson T.W.: Ann. Rev. Pharmacol. 12, 375 (1972)
• 2. Brzeźnicka E., Chmielnicka J., Wąchocka A.: Bromat. Chem. Toksykol. 11, 313 (1978)
• 3. Różalski M.: Bromat. Chem. Toksykol. 12, 385 (1979)
• 4. Massey T.H., Fang S.C.: Toxicol. Appl. Pharmacol. 12, 7 (1968)
• 5. Bush R.S., Campbell L.D., Marquardt R.R.: Can. J. Anim. Sci. 53, 197 (1973)
• 6. Vallee B.L., Ulmer D.D.: Ann. Rev. Biochem. 41, 91 (1972)
• 7. Sirover M.A., Loeb L.A.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 73, 2331 (1976)
• 8. Dzierżawski A., Minta M.: V Sympozjum Toksykol., streszcz. 85 (1976)
• 9. Verschaeve L., Kirsch-Volders M., Groetenbriel C.S., Haustermans R., Lecomte A., Roosels D.: Environ. Res. 12, 306 (1976)
• 10. Yamane T., Davidson N.: J. Am. Chem. Soc. 83, 2599 (1961)
• 11. Katz S.: Biochim. Biophys. Acta 68, 240 (1963)
• 12. Walter A., Smettan G.: Studia Biophys. 57, 157 (1976)
• 13. Spelsberg T.C., Hnilica L.S.: Biochim. Biophys. Acta 228, 202 (1971)
• 14. Różalski M., Wierzbicki R.: Environ. Res. 20,465 (1979)
• 15. Gottesfeld I.M., Garrad W.T., Bagi G., Wilson R.F., Bonner J.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71, 2193 (1974)
• 16. Chiu J.F., Wang S., Fujitani H., Hnilica L.S.: Biochemistry 14, 4552 (1975)
• 17. MacGillivray A.J., Cameron A., Krauze R.J., Rickwood D., Paul J.: Biochim. Biophys. Acta 277, 384 (1972)
• 18. Bolund L.A., Johns E.W.: Eur. J. Biochem. 35, 546 (1973)
• 19. Boseley P. G., Bradbury E.M., Butler-Browne H., Carpenter B.G., Stephens R.M.: Eur. J. Biochem. 62, 21 (1976)
• 20. Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Farr A.L., Randall R.J.: J. Biol. Chem. 193, 265 (1951)
• 21. Ellman G. L.: Arch Biochem. Biophys. 82, 70 (1959)
• 22. Różalski M., Kuziemska E., Wierzbicki R.: Biochem. Pharmacol. 30, 2177 (1981)
• 23. Ellis R. W., Fang S. C.: Toxicol. Appl. Pharmacol. 11, 104 (1967)
• 24. Komsta-Szumska E., Chmielnicka J., Piotrowski J.: Arch. Toxicol. 37, 57 (1976)
• 25. Chanda S. K., Cherian M. G.: Biochem. Biophys. Res. Commun.. 50, 1013 (1973)
• 26. Różalski M., Wierzbicki R.: Biochem. Pharmacol. 32, 2124 (1983)
• 27. Clarkson T. W., Magos L.: Biochem. J. 99, 62 (1966)
• 28. Bryan S.E., Lambert Ch., Hardy K.J., Simons S.: Science 186, 832 (1974)
• 29. Bryan S.E., Simons S.J., Vizard D.L., Hardy K.J.: Biochemistry 15, 1667 (1976)
• 30. Hnilica L.S.: Methods in Enzymology (O'Malley B. W., Hardman J. G., Eds) Academic Press, New York t. 40, 102 (1975)