PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2014 | 70 | 06 |

Tytuł artykułu

Strategie hamowania apoptozy przez wirusy zapalenia wątroby typu E i C

Warianty tytułu

EN
Mechanisms of apoptosis inhibition by hepatitis B and C

Języki publikacji

PL

Abstrakty

EN
Apoptosis is one of the processes of programmed cell death (PCD) in multicellular organism, and it is mediated by an intracellular proteolytic cascade. During viral infections, the host cell is the environment of the pathogen replication cycle. HEV and HCV encode proteins that prevent apoptosis. The ORF2 protein of HEV is responsible for overexpression of antiapoptotic Hsp72 in cells. Envelope glycoproteins E1 and E2 inhibit apoptosis induced by the Fas/Fas-L system. They block the activity of caspase-8 – the enzyme whose inactive form is part of DISC. The core protein HCV is a positive regulator of protein c-FLIP expression. c-FLIP prevents the conversion of caspase-8 zymogen into the mature, active form of the enzyme. NS5A inhibits the activity of p38MAPK, prevents the efflux of potassium ions from the cell, and thereby counteracts apoptosis.

Wydawca

-

Rocznik

Tom

70

Numer

06

Opis fizyczny

s.323-325,bibliogr.

Twórcy

autor
  • doktorant, Wydział Medycyny Weterynaryjnej, Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego, Warszawa
  • Zakład Immunologii, Katedra Nauk Przedklinicznych, Wydział Medycyny Weterynaryjnej, Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego, ul.Ciszewskiego 8, 02-786 Warszawa
  • Zakład Immunologii, Katedra Nauk Przedklinicznych, Wydział Medycyny Weterynaryjnej, Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego, ul.Ciszewskiego 8, 02-786 Warszawa

Bibliografia

  • 1. Amako Y., Igloi Z., Mankouri J., Kazlauskas A., Saksela K., Dallas M., Peers C., Harris M.: Hepatitis C virus NS5A inhibits mixed lineage kinase 3 to block apoptosis. J. Biol. Chem. 2013.
  • 2. Bihl F., Negro F.: Hepatitis E virus: a zoonosis adapting to humans. J. Antimicrob. Chemother. 2010, 65, 817-821.
  • 3. Chami M., Ferrari D., Nicotera P., Paterlini-Bréchot P., Rizzuto R.: Caspase-dependent alterations of Ca2+ signaling in the induction of apoptosis by hepatitis B virus X protein. J. Biol. Chem. 2003, 278, 31745-31755.
  • 4. Chmielewski M., Radkowski M.: Apoptoza w wirusowym zapaleniu wątroby typu C. Post. N. Med. 2010, 10, 794-799.
  • 5. Christou L., Kosmidou M.: Hepatitis E virus in the Western world – a pork-related zoonosis. Clin. Microbiol. Infect. 2013, 19, 600-604.
  • 6. Ciccaglione A. R., Marcantonio C., Costantino A., Equestre M., Rapicetta M.: Expression of HCV E1 protein in baculovirus-infected cells: effects on cell viability and apoptosis induction. Intervirology 2003, 46, 121-126.
  • 7. Ciccaglione A. R., Marcantonio C., Tritarelli E., Equestre M., Magurano F., Costantino A., Nicoletti L., Rapicetta M.: The transmembrane domain of hepatitis C virus E1 glycoprotein induces cell death. Virus Res. 2004, 104, 1-9.
  • 8. Fuentes-Gonzales A. M., Contreras-Paredes A., Manzo-Merino J., Lizano M.: The modulation of apoptosis by oncogenic viruses. Virol. J. 2013, 10, 182.
  • 9. Gotoh T., Terada K., Oyadomari S., Mori M. L.: hsp70-DnaJ chaperone pair prevents nitric oxide- and CHOP-induced apoptosis by inhibiting translocation of Bax to mitochondria. Cell Death Differ. 2004, 11, 390-402.
  • 10. Hacker G.: The morphology of apoptosis. Cell Tissue Res. 2000, 301, 5-17.
  • 11. Hageman J., Vos M. J., van Waarde M. A., Kampinga H. H.: Comparison of intra-organellar chaperon capacity for dealing with stress-induced protein unfolding. J. Biol. Chem. 2007, 282, 34334-34345.
  • 12. Hsu S. H., Yeh M. L., Wang S. N.: New insights in recurrent HCV infection after liver transplantation. Clin. Dev. Immunol. 2013, 2013, 890517.
  • 13. John L., Thomas S., Herchenröder O., Pützer B. M., Schaefer S.: Hepatitis E virus ORF2 protein activates the pro-apoptotic gene CHOP and anti-apoptotic heat shock proteins. PLoS ONE 2011, 6, e25378.
  • 14. Kapoor A., Simmonds P., Gerold G., Qaisar N., Jain K., Henriquez J. A., Firth C., Hirschberg D. L., Rice C. M., Shields S., Lipkin W. I.: Characterization of a canine homolog of hepatitis C virus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2011, 108, 11608-11613.
  • 15. Kato K., Yamanaka K., Hasegawa A., Okada S.: Dimethylarsinic acid exposure causes accumulation of Hsp72 in cell nuclei and suppresses apoptosis in human alveolar cultured (L-132) cells. Biol. Pharm. Bull. 1999, 22, 1185-1188.
  • 16. Kumar S., Boehm J., Lee J. C.: p38 MAP kinases: key signalling molecules as therapeutic targets for inflammatory diseases. Nat. Rev. Drug Discov. 2003, 2, 717-726.
  • 17. Lu L., Li C., Hsgedorn C. H.: Phylogenetic analysis of global hepatitis R virus sequences: genetic diversity, subtypes and zoonosis. Rev. Med. Virol. 2006, 16, 5-36.
  • 18. Macdonald A., Crowder K., Street A., McCormick C., Harris M.: The hepatitis C virus NS5A protein binds to members of the Src family of tyrosine kinases and regulates kinase activity. J. Gen. Virol. 2004, 85, 721-729.
  • 19. Machida K., Tsukiyama-Kohara K., Seike E., Toné S., Shibasaki F., Shimizu M., Takahashi H., Hayashi Y., Funata N., Taya C., Yonekawa H., Kohara M.: Inhibition of cytochrome c release in Fas-mediated signaling pathway in transgenic mice induced to express hepatitis C viral proteins. J. Biol. Chem. 2001, 276, 12140-12146.
  • 20. Mankouri J., Dallas M. L., Hughes M. E., Griffin S. D., Macdonald A., Peers C., Harris M.: Suppression of a pro-apoptotic K+ channel as a mechanism for hepatitis C virus persistence. Proc Natl. Acad. Sci. USA 2009, 106, 15903-15908.
  • 21. Mayo M. A.: Changes to virus taxonomy. 2004, Arch. Virol. 2005, 150, 189-198.
  • 22. Nowicka A., Batura-Gabryel H., Młynarczyk W.: Czy proces apoptozy odgrywa rolę w patogenezie przewlekłej obturacyjnej choroby płuc? Pneumonol. Alergol. Pol. 2004, 72, 66-69.
  • 23. Qiu D., Lemm J. A., O’Boyle D. R., Sun J. H., Nower P. T., Nguyen V., Hamann L. G., Snyder L. B., Deon D. H., Ruediger E., Meanwell N. A., Belema M., Gao M., Fridell R. A.: The effects of NS5A inhibitors on NS5A phosphorylation polyprotein, processing and localization. J. Gen. Virol. 2011, 92, 2502-2511.
  • 24. Pal S., Hartnett K. A., Nerbonne J. M., Levitan E. S., Aizenman E.: Mediation of neuronal apoptosis by Kv2.1-encoded potassium channels. J. Neurosci. 2003, 23, 4798-4802.
  • 25. Pearce A. K., Humphrey T. C.: Integrating stress-response and cell-cycle checkpoint pathways Trends Cell. Biol. 2001, 11, 426-433.
  • 26. Redman P. T., He K., Hartnett K. A., Jefferson B. S., Hu L., Rosenberg P. A., Levitan E. S., Aizenman E.: Apoptotic surge of potassium currents is mediated by p38 phosphorylation of Kv2.1. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2007, 104, 3568-3573.
  • 27. Saito K., Meyer K., Warner R., Basu A., Ray R. B., Ray R.: Hepatitis C Virus Core Protein Inhibits Tumor Necrosis Factor Alpha-Mediated Apoptosis by a Protective Effect Involving Cellular FLICE Inhibitory Protein. J. Virol. 2006, 80, 4372-4379.
  • 28. Schellenberg B., Wang P., Keeble J. A., Rodriguez-Enriquez R., Walker S., Owens T. W., Foster F., Tanianis-Hughes J., Brennan K., Streuli C. H., Gilmore A. P.: Bax exists in a dynamic equilibrium between the cytosol and mitochondria to control apoptotic priming. Mol. Cell. 2013, 49, 959-971.
  • 29. Stankiewicz A. R., Lachapelle G., Foo C. P., Radicioni S. M., Mosser D. D.: Hsp70 inhibits heat-induced apoptosis upstream of mitochondria by preventing Bax translocation. J. Biol. Chem. 2005, 280, 38729-38739.
  • 30. Tan S. L., Nakao H., He Y., Vijaysri S., Neddermann P., Jacobs B. L., Mayer B. J., Katze M. G.: NS5A, a nonstructural protein of hepatitis C virus, binds growth factor receptorbound protein 2 adaptor protein in a Src homology 3 domain/ligand-dependent manner and perturbs mitogenic signaling. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1999, 96, 5533-5538.
  • 31. Vermeulen K., Van Bockstaele D. R., Berneman Z. N.: Apoptosis: mechanisms and relevance in cancer. Ann. Hematol. 2005, 84, 627-663.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-5e02a1e0-7048-4642-ba8a-ef4431eebd70
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.