Wpływ chemicznej modyfikacji i metody koagulacji białek nasion soczewicy i wyki na właściwości przeciwutleniające otrzymanych hydrolizatów

• Autorzy: Kowalczyk D. , Baraniak B.

Warianty tytułu

EN

The effect of chemical Modification of lentils and vetch seeds proteins and of a method of their coagulation on antioxidantive properties of hydrolysates obtained

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Celem pracy było określenie wpływu acetylacji na właściwości przeciwutleniające preparatów hydrolizowanych białek roślinnych pochodzących z dwóch źródeł botanicznych, różniących się dodatkowo sposobem koagulacji. Białka nasion soczewicy i wyki poddano chemicznej modyfikacji za pomocą bezwodnika kwasu octowego, a następnie wytrącono z zawiesiny koloidalnej, stosując jako czynniki koagulujące: kwas solny, oraz polielektrolity Magnafloc LT22S (kationowy) i Magnafloc LT27 (anionowy). Uzyskane preparaty białkowe hydrolizowano przy użyciu trypsyny i liofilizowano. Z hydrolizatów ekstrahowano wolne aminokwasy oraz peptydy, a następnie metodą neutralizacji trwałych rodników 1,1-difenylo-2- pikrylohydrazylu (DPPH') określono ich aktywność przeciwutleniającą. Wykazano, że produkty hydrolizy białek analizowanych nasion roślin strączkowych charakteryzują się dobrą zdolnością neutralizacji rodnika DPPH'. Zastosowana modyfikacja, jak i metody wytrącania białek, w niewielkim stopniu wpłynęły na badane właściwości. Efekt przeciwutleniający wyrażony jako procent inhibicji inaktywowanych rodników wyniósł 59,7 i 53,4%, odpowiednio dla hydrolizatów białek wyki i soczewicy, niepoddanych chemicznej modyfikacji (kontrolnych), koagulowanych wyłącznie kwasem solnym. Hydrolizaty białka acetylowanego wykazały maksymalnie o 4% (soczewica) i 3% (wyka) wyższą zdolność neutralizacji wolnych rodników w porównaniu z próbkami kontrolnymi. Użycie wielkocząsteczkowych polielektrolitów jako czynników flokulacyjno-koagulujących również wpłynęło na kilkuprocentowy wzrost badanych właściwości, przy czym aglomeracja białka z udziałem flokulanta LT- 22S spowodowała większy wzrost aktywności przeciwutleniającej aniżeli z flokulantem LT-27. Głównymi czynnikami determinującymi zdolność neutralizowania rodnika DPPH' były gatunek surowca roślinnego, z którego otrzymano preparat białkowy, a także czas reakcji z rodnikami.

EN

The purpose of this study was to determine the effect of acetylation on the antioxidant activity of preparations of hydrolyzed plant proteins originating from two botanical sources; additionally, the preparations investigated differ in the method of their coagulation. Lentil and vetch seeds proteins were chemically modified with acetic anhydride, and precipitated using various coagulation agents such as: hydrochloric acid and polyelectrolytes (a cationic 'Magnafloc LT-22S' and an anionic 'Magnafloc LT-27'). The protein preparations produced were hydrolyzed with tripsin, and lyophilised during a process of enzymatic hydrolysis. From the hydrolysates, free amino acids and peptides were extracted, and, next, their antioxidant activity was determined using a method of scavenging 1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl (DPPH') radicals. The study showed that the hydrolysis products of proteins contained in the leguminous plants under analysis are characterized by a good ability to quench a DPPH' radical. Both the modification performed and the methods of proteins coagulation impacted, to a very small degree, the properties under investigated. The anti-oxidative effect expressed as a per cent inhibition rate of inactivated radicals was 59.7 and 53.4% for the hydrolisates of vetch and lentil proteins, respectively, which were not treated chemically (control hydrolisates) and coagulated using only the hydrochloric acid. If compared to control samples, the hydrolysates obtained from acetylated proteins showed a higher ability to scavenge free radicals: as for lentils, this ability was by maximum 4% higher, and as for vetch - by 3% at the most. When high-molecular polyelectrolytes were applied as flocculation-coagulation agents, the properties under investigations increased by several per cent, and the proteins agglomeration, containing a flocculant 'Magnafloc LT-22S', caused a higher rise in the antioxidative activity compared to the effect achieved with the flocculant 'Magnafloc LT- 27'. The key factors determining the scavenging effect of the DPPH' radical were: type of the plant species from which the protein preparation was produced, and, the time of reaction with radicals.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość. Suplement
• Rocznik: 2005
• Tom: 12
• Numer: 2
• Opis fizyczny: s.89-96,rys.,wykr.,bibliogr.

Twórcy

autor

Kowalczyk D.

• Katedra Biochemii i Chemii Żywności, Wydział Rolniczy, Akademia Rolnicza, ul.Akademicka 15, 20-950 Lublin

autor

Baraniak B.

• Katedra Biochemii i Chemii Żywności, Wydział Rolniczy, Akademia Rolnicza, ul.Akademicka 15, 20-950 Lublin

Bibliografia

• [1] Achouri A., Zhang W.: Effect of succinylation on the physicochemical properties of soy protein hydrolysate. Food Res. Inter., 2001, 34, 507-514.
• [2] Ball S.: Antyoksydanty w medycynie i zdrowiu człowieka. Oficyna Wyd. Medyk. Warszawa 2001.
• [3] Baraniak B., Karaś M.: Antioxidative properties of chloroplast concentrates obtained by various methods from lucerne juice. J. Anim. Feed Sci., 2000, 9, 397-405.
• [4] Baraniak B., Niezabitowska M., Pielecki J., Wójcik W.: Evaluation of usefulness of Magnafloc M- 22S flocculant in the process of obtaining protein concentrates from peas. Food Chem., 2004, 85, 251-257.
• [5] Baraniak B., Niezabitowska M., Porzucek H.: Zawartość białka ogółem, inhibitorów trypsyny i stachiozy w preparatach białkowych uzyskiwanych z mąki grochu za pomocą różnych metod koagulacji. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 2004, 3 (40), 87-97.
• [6] Baraniak B.: Skład chemiczny i właściwości funkcjonalne koncentratów białkowych otrzymanych z soku liści słonecznika. Rocz. Nauk Rol., 1992, B-108 (1/2), 103-112.
• [7] Belitz H.D., Grosch W.: Food Chemistry. Springer-Yerlag. Berlin Heidelberg 1999.
• [8] Brand-Williams W., Cuvelier M. E., Berset C.: Use of a free radical method to evaluate antioxidant activity. Lebensm. Wiss. u. Technol., 1995, 28, 25-30.
• [9] Chen H.M., Muramoto K., Yamauchi F., Fujimoto K., Nokihara K.: Antioxidative properties of histidine-containing peptides designed from peptide fragments found in the digests of a soybean protein. J. Agric. Food Chem., 1998, 46, 49-53.
• [10] Chen H.M., Muramoto K., Yamauchi F., Nokihara K.: Antioxidant activity of designed peptides based on the antioxidative peptide isolated from digests of a soybean protein. J. Agric. Food Chem., 1996, 44, 2619-2623.
• [11] Femandez-Qurntela A., Macarulla M.T., Del Barrio A.S., Martinez J.A.: Composition and functional properties of protein isolates obtained from commercial legumes grown in northen Spain. Plants Foods Human Nutr., 1997, 51, 331-342.
• [12] Flaczyk E.: Zalety technologiczne i żywieniowe hydrolizatów białkowych. Cz.2. Przem. Spoż., 1997, 51 (4), 43-45.
• [13] Franzen L.K., Kinsella J.E.: Functional properties of succinylated and acetylated soy protein. J. Agric. Food Chem., 1976, 24, 788-795.
• [14] Jao C.L., Ko W.C.: 1,1-Diphenyl-2-picrylhydrazyl (DPPH) radical scavenging by protein hydrolyzates from tuna cooking juice. Fisheries Sci., 2002, 68, 430-435.
• [15] Kabirullah M., Wills R.B.H.: Funcional properties of acetylated and succinylated sunflower protein isolate. J. Food Technol., 1982, 17, 235-249.
• [16] Molyneux P.: The use of the stable free radical diphenylpicrylhydrazyl (DPPH) for estimating antioxidant activity. Songklanakarin J. Sci. Technol., 2004, 26 (2), 211-219.
• [17] Mwasaru M.A., Muhammad K., Bakar J., Che Man Y.B.: Effects of isolation technique and conditions on the extractability, physicochemical and functional properties of pigeonpea (Cajanus cajan) and cowpea (Vigna unguiculata) protein isolates. I. Physiochemical properties. Food Chem., 1999, 67, 435-443.
• [18] Pena-Ramos E.A., Xiong Y.L.: Whey and soy protein hydrolysates inhibit lipid oxidation in cooked pork patties. Meat Sci., 2003, 64, 259-263.
• [19] Sakanaka S., Tachibana Y., Ishihara N., Juneja L.R.: Antioxidant activity of egg-yolk protein hydrolysates in a linoleic acid oxidation system. Food Chem., 2004, 86, 99-103.
• [20] Soetrisno U.S.S., Holmes Z.A.: Protein yields and characteristics from acid and salt coagulations yellow pea (Pisum sativum L. Miranda) flour extractions. J. Agric. Food Chem., 1992, 40, 970-974.
• [21] Suetsuna K., Ukeda H., Ochi H.: Isolation and characterization of free radical scavenging activities peptides derived from casein. J. Nutr. Biochem., 2000, 11, 128-131.
• [22] Thwaites D.T., Hirst B.H., Simons N.L.: Direct assessment of dipeptide/H+ symport in intact human intestinal (Caco-2) epithelium: A novel method utilising continuous intra-cellular pH measurement. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1993, 194, 432-438.
• [23] Tong L. M., Sasaki S., McClements D. J., Decker E. A.: Antioxidant activity of whey in a salmon oil emulsion. J. Food Sci., 2000, 65, 1325-1329.
• [24] Uchman W. (red): Substancje dodatkowe w przetwórstwie miêsa. Wyd. AR. Poznañ 2001.
• [25] Wade A.M., Tucker H.N.: Antioxidant characteristics of L-histidine. J. Nutr. Biochem., 1998, 9, 308-315.
• [26] Wu H.C., Chen H.M., Shiau C.Y.: Free amino acids and peptides as related to antioxidant properties in protein hydrolysates of mackerel (Scomber austriasicus). Food Res. Inter., 2003, 36, 949-957.
• [27] Wu H.C., Shiay C.Y., Chen H.M., Chiou T.K. Antioxidant activities of carnosine, anserine and some free amino acids and their synergistic effects in combination. J. Food Drug Analysis, 2003, 11, 148-153.