Activity of variously obtained cellulolytic preparations

• Autorzy: Podgorska E.

Warianty tytułu

PL

Aktywności preparatów celulolitycznych otrzymanych różnymi metodami

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

Activities of cellulolytic preparations obtained with various methods from Fusarium sp. culture filtrates were compared. The highest total activity was displayed by ethanol-precipitated cellulolytic preparations regardless of the substrate. Hydrolysates obtained with preparations precipitated from four-days culture filtrates contained three times cellobiose than glucose, while hydrolysis with preparations from six-day filtrates yielded twice more glucose than cellobiose. Results were compared of the activity of cellulolytic preparations obtained from Fusarium sp. culture filtrate concentrated to one-fifth of its original volume by precipitation with methanol, ethanol, acetone and ammonium sulfate. The obtained enzymatic protein was used to hydrolyze Whatman I paper, filter paper pre-digested partially with 85% phosphoriceacid, carboxymethylcellulose sodium salt, rye straw, and deciduous tree sawdust. The highest cellulolytic activity was observed in ethanol-precipitated preparations, and the highesl specific activity in preparations salted out with ammonium sulfate. Hydrolyzates obtained using preparations from four-day culture filtrates contained three times more cellobiose than glucose while those from six-day cultures had twice as much glucose as cellobiose.

PL

Celem pracy było porównanie wyników działania preparatów cclulolitycznych otrzymanych różnymi metodami z filtratu hodowlanego Fusarium sp. Hodowle grzyba prowadzono przez 4 i 6 dób w podłożu Saundersa, na wytrząsarce rotacyjnej. Białko enzymatyczne wytrącano z filtratu 5-krotnie zagęszczonego przy użyciu: metanolu, etanolu, acetonu i siarczanu amonu. Wytrącone białko enzymatyczne stosowano do hydrolizy bibuły Whatman 1, filtracyjnej nadtrawionej 85% H₃PO₄ , soli sodowej karboksymetylocelulozy, słomy żytniej i trocin z drzew liściastych. Na podstawie przeprowadzonych oznaczeń stwierdzono, iż najwyższą aktywnością ogólną odznaczały się preparaty celulolityczne wytrącone etanolem, niezależnie od rodzaju użytego substratu. Białko enzymatyczne wytrącone siarczanem amonu wykazywało najwyższą aktywność właściwą wobec użytych w badaniach substratów. Bibuła filtracyjna traktowana uprzednio kw. o-fosforowym była najbardziej podatna na działanie celulaz. W hydrolizatach otrzymanych przy użyciu preparatów wytrąconych z 4-dobowych filtratów hodowlanych znajdowano 3-krotnie więcej celobiozy niż glukozy, natomiast w wyniku hydrolizy preparatami pochodzącymi z filtratów 6-dobowych hodowli uzyskiwano dwa razy więcej glukozy niż celobiozy, gdyż preparaty były bogatsze w β-glukozydazę od preparatów otrzymywanych z 4-dobowych hodowli tego grzyba.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Alimentaria Polonica
• Rocznik: 1991
• Tom: 17(41)
• Numer: 3
• Opis fizyczny: p.213-222,ref.

Twórcy

autor

Podgorska E.

• Department of Food Technology and Storage, Agricultural Academy, Lublin, Poland

Bibliografia

• 1. Bednarski W., Kowalewska J., Poznański S.: Postępy Mikrobiologii 1982, 21 (3/4), 171.
• 2. Beldman G., Voragen A.G.J., Rombouts F.M., Searle-van Leeuwen M.F., Pilnik W.: Biotechnol. Bioengin., 1987, 30, 251.
• 3. Beldman G., Searle-van Leeuwen M.F., Rombouts F.M., Voragen A.G.J.: Eur. J. Biochem., 1985, 146, 301.
• 4. Cing-Mars G., Howell J.: Biotechnol. Bioengin., 1977, 19, 377.
• 5. Galas E., Kubik C., Turkiewicz M., Zielińska M., Florianowicz T. : Przem. Ferment. i Owocowo-Warzywny 1986 (11-12), 20.
• 6. Gould J.M.: Biotechnol. Bioengin., 1985, 27, 896.
• 7. Kantham L.: Biotechnol. Bioengin., 1985, 27, 877.
• 8. Kundu A.B., Ghosh B.S., Ghosh B.L., Ghose S.N.: J. Ferment. Technol., 1983, 61, 185.
• 9. Levonen-Munoz E., Bone D.H., DaugulisA. J.: Eur. J. Appl. Microbiol. Biotechnol., 1983, 18, 120,
• 10. Loginowa Ł.G., Guzowa E.P., Ismaiłowa D. Ju., Burdienko Ł.G. : Prikład. Biochim. i Mikrobiol., 1978, 14, (4), 485.
• 11. Lowry J.O.H., Rosenbrough N.J ., Farr R.L., Randal R.J.: J. Biol. Chem., 1951, 193, 265.
• 12. Mandels M., Andreotti R., Roche C.: Biotechnol. Bioengin. Symp., 1976, 6, 21.
• 13. Milstein O., Vered Y., Sharma A., Gressel J., Flowers H.M.: Biotechnol. Bioengin., 1986, 28, 381.
• 14. Moloney A.P., Coughlan M.P.: Biotechnol. Bioengin., 1983, 25, 271.
• 15. Odegaard B.H., Anderson P.C., Lovrien R.E.: J. Applied Biochem., 1984, 6, 156.
• 16. Podgórska E., Bujak S.: Ann. Universitatis M.C.- Skłodowska, Lublin 1982, E, 37, 28.
• 17. Pork N.J., Biezborodow A.M.: Prikladn. Bioch. Mikrobiol., 1970, 6, 281.
• 18. Rogalski J., Szczodrak J., Ilczuk Z.: Acta Microbiologica Polonica 1983, 32, 4, 363.
• 19. Saunders P.R., Siu R.G.H., Genest R. N.: J. Biol. Chem., 1948, 174, 697.
• 20. Somogyi M.: J. Biol. Chem., 1952, 195, 19.
• 21. Sheikh S.R., Krischnamurti C.R., Kitts W.O.: J. Chromatography 1968, 38, 400.
• 22. Targoński Z.: Acta Aliment. Polonica 1984, 10, (3-4), 301.
• 23. Targoński Z.: Enzyme Microbiol. Technol., 1985, 7, 126.
• 24. Targoński Z., Bujak S., Baraniak A.: Acta Microbiol. Polon., 1985, 34, 361.
• 25. Weimer P.J ., Weston W.M.: Biotechnol. Bioengin., 1985, 27, 1540.