Priony - niebezpieczne chorobotwórcze cząsteczki białkowe

• Autorzy: Olesienkiewicz A.

Warianty tytułu

EN

Prions - the dangerous protein particles

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Choroby prionowe, to zakaźne gąbczaste encefalopatie, które są grupą chorób degenerujących centralny układ nerwowy ludzi i zwierząt. Przenoszą się wśród ssaków przez inokulację lub kontakt z zakażoną tkanką. W tkance nerwowej (w mózgu) chorych osobników pojawia się wirulentna izoforma glikoproteiny, kodowanej przez gen gospodarza, tzw. białko prionowe - PrPsc. Białko to jest najprawdopodobniej jedynym składnikiem czynnika zakażającego - prionu. PrPsc powstaje w drodze zmiany konformacji konstytutywnie syntetyzowanej w komórce izoformy - tzw. PrPc, poprzez bezpośrednie oddziaływania: białko-białko. Ludzkie choroby prionowe występują w trzech formach: sporadycznej, rodzinnej oraz nabytej. Udowodniono, że vCJD jest nową odmianą ludzkiej choroby znanej od 1920 roku - CJD, i jest zoonozą pochodzącą od bydła chorującego na BSE.

EN

Prion diseases - like bovine spongiform encephalopathy (BSE) are among most notable central nervous system degenerative disorders caused in mammals by transmissible particles or contact with infected tissue. Occurrence of disease-causing virulent isoform PrPsc of normal cellular prion protein PrPc are specific in brain of affected persons is characteristic for disease. PrPsc protein seams to be the only particle responsible for the disease resulting from conversion of normal PrPc protein via direct protein-protein interaction. Human prion diseases may by present as a sporadic, genetic, or infectious illness. There is now considerable concern that bovine prions may have been passed to humans, resulting in a new form of human spongiform encephalopathy - vCJD.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość. Suplement
• Rocznik: 2001
• Tom: 08
• Numer: 2
• Opis fizyczny: s.7-21,rys.,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Olesienkiewicz A.

• Katedra Biotechnologii i Mikrobiologii Żywności, Akademia Rolnicza im.A.Cieszkowskiego, ul.Wojska Polskiego 48, 60-627 Poznań

Bibliografia

• [1] Aguzzi A., Weissmann C.: Prion research: the next frontiers, Nature, 389, 1997, 795.
• [2] Borchelt D.R., Taraboulos A., Prusiner S.B.: Evidence for synthesis of scrapie prion proteins in the endocytic pathway, J. Biol. Chem., 267 (23), 1992, 16188.
• [3]Brown H.R., Goller N.L., Rudelli R.D., Merz G.S., Wolfe G.C.: Wisniewski H.M., Robakis N.K., The mRNA encoding the scrapie agent protein is present in a variety of non-neural cells., Acta Neu- ropathol. Berl., 80,1990, 1.
• [4] Caughey B, Race R.E., Ernst D., Buchmeier M.J., Chesebro B.: Prion protein biosynthesis in scrapie-infected and uninfected neuroblastoma cells., J. Virol., 63, 1989, 175.
• [5] Chesebro B.: Encephalopathies: the transmissible agent. Ibidem 1990,2325.
• [6] Chesebro B.: Enhanced: BSE and Prions: Uncertainties About the Agent, Science, 279; 1998, 42.
• [7] Cohen F.E., Pan K.M., Prusiner S.B.: Structural clues to prion replication. Science, 264, 1994, 530.
• [8] Collinge J., Sidle K.C.L., Meadas J.: Molecular analysis of prion strain variation and the aetiology of new variant CJD. Nature, 383, 1996, 685.
• [9] Deptuła W., Pawlikowska M.: Charakterystyka chorób prionowych - wybrane dane, Medycyna Weterynaryjna, 56 (1), 2000,11.
• [10] Diomede L., Sozzani S., Luini W., Algeri M., de Gioia L., Chiesa R., Lievens P.M., Bugiani O., Forloni G., Tagliavini F., Salmona M.: Activation effects of a prion protein fragment [PrP-(106- 126)] on human leucocytes., Biochem. J., 320, 1996, 563.
• [11] Gajdusek D.C.: Unconventional viruses and the origin and disappearance of kuru. Science, 197, 1997, 943.
• [12] Gajdusek D.C., Zigas V.: Degenerative disease of central nervous system in New Guinea. N. Engl. J. Med., 257, 1957, 974.
• [13] Gogiel T.: Priony - nowy czynnik zakaźny, Biotechnologia, 3 (42), 1998, 35.
• [14] Klein M.A., Frigg R., Flechsig E., Raeber A.J., Kalinke U., Bluethmann H., Bootz F., Suter M., Zinkernagel R.M., Aguzzi A.: A crucial role for B cells in neuroinvasive scrapie, Nature, 390, 1997, 687.
• [15] Liberski P.P., Bartosiewicz J.: Postępy Biochemii, 42, 1996, 320.
• [16] Merz P.A., Somerville R.A., Wiśnewski H.M., Manuelidis L., Manuelidis E.E.: Scrapie associated fibrils in CJD. Nature, 306, 1983, 474.
• [17] Molenda J.: Nowa odmiana choroby Creutzfeldta-Jakoba a gąbczasta encefalopatia u bydła; Medycyna Weterynaryjna, 56 (6), 2000, 355.
• [18] Oesch B., Westaway D., Walchli M., McKinley M.P., Kent S.B.H., Aebersold R., Barry R.A., Tempst P., Teplow D.B., Hood L.E., Prusiner S.B., Weissmann C.: A cellular gene encodes scrapie PrP27-3o protein. Cell, 40, 1985, 735.
• [19] Pan K.M., Baldwin M., Nguyen J., Gasset M., Serman A., Groth D., Mehlorn I., Huang Z., Fletteric R.J., Cohen F.E., Prusiner S.: Conversion of α-helices into ß-sheets features in the formation of the scrapie prion proteins. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 90,1993,10962.
• [20] Polak M.P., Żmudziński J.F.: BSE jako zoonoza, Medycyna Weterynaryjna, 57 (1), 2001, 5.
• [21] Polak M.P., Żmudziński J.F.: Diagnostyka zakaźnych gąbczastych encefalopatii, Medycyna Weterynaryjna, 56 (3), 2000, 143.
• [22] Polak M.P., Żmudziński J.F.: Najnowsze informacje nt. laboratoryjnej diagnostyki gąbczastych encefalopatii (transmisible spongiform encephalopathies - TSE), Medycyna Weterynaryjna, 56 (4), 2000,211.
• [23] Prusiner S.: Choroby prionowe, Świat Nauki, 3; 1995, 46.
• [24] Prusiner S.B., Collinge J., Powell J., Anderton B.: Prion diseases of humans and animals. Ellis Hor- wood, London 1992.
• [25] Prusiner S.B.: Molecular biology of prion diseases. Science, 252, 1991, 1515.
• [26] Prusiner S.B.: Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie. Science, 216, 1982, 136.
• [27] Prusiner S.B.: Prion Diseases and the BSE Crisis, Science, 278, 1997, 245.
• [28] Rhodes R.: Śmiertelne uczty. Tropem tajemnic nowej groźnej epidemii, Książka i Wiedza, Warszawa 2000.
• [29] Scott J.R., Foster J.D., Fraser H.: Conjuctival instillation of scrapie in mice can produce disease. Vet.Microbiol., 34, 1993,305.
• [30] Stahl N., Baldwin M.A., Hecker R., Pan K.M., Burlingame A.L., Prusiner S.B.: Glycosylinositol phospholipid anchors of the scrapie and cellular prion proteins contain sialic acid, Biochemistry, 31 (21), 1992, 5043.
• [31] Szybiak-Stróżycka U., Olesienkiewicz A.: Priony - nowa klasa cząsteczek infekcyjnych, Postępy Biologii Komórki, supl. nr 10 pod red. Ryszarda Słomskiego, 25, 1998, 279
• [32] van Keulen L.J., Schreuder B.E., Meloen R.H., Mooij-Harkes G., Vromans M.E., Langeveld J.P.: Immunohistochemical detection of prion protein in lymphoid tissues of shepp with natural scrapie, J. Clin. Microb., 34, 1996, 1228.
• [33] Vogel G.: Prusiner Recognized for Once-Heretical Prion Theory, Science, 278, 1997, 214.
• [34] Weissman C., Bueler H., Fischer M., Sailer A., Aguzzi A., Aguet M.: PrP-deficient mice are resistant to scrapie. Ann. N.Y. Acad. Sei., 724, 1994, 235.
• [35] Weissman C., Fischer M., Brandner S., Isenmann S., Raeber A., Sailer A., Kobayashi Y., Marino S., Aguzzi A.: Normal host prion protein necessary for scrapie-induced neurotoxicity, Nature, 379, 1996, 339.