Właściwości biologiczne A-laktoalbuminy

• Autorzy: Siemianowski K. , Szpendowski J.

Warianty tytułu

EN

Propriety biological of alfa-lactalbumin

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

W artykule przedstawiono charakterystykę podstawowych właściwości fizyko-chemicznych oraz biologicznych a-laktoalbuminy (a-LA). Omówiono wartość odżywczą tego białka, rolę w syntezie laktozy, właściwości antynowotworowe i antybakteryjne, potencjalną aktywność peptydów pochodzących z jego struktur, jego korzystny wpływ w ochronie przed stresem i chorobami gastrycznymi oraz alergenność. Opisane właściwości biologiczne, w szczególności te prozdrowotne, dają wiele perspektyw wykorzystania a-LA w produkcji żywności funkcjonalnej oraz farmaceutyków.

EN

In this article basic physico-chemical and biological a-lactalbumin (a-LA) properties were characterized. Nutri­tional value of this protein, importance in lactose synthesis, antitumorous and antibacterial properties, potential activity of peptides from its structure and positive influence at stress, gastric illness and allergies were described. Talked over properties, especially prohealthy, are consigning possibilities of a-LA use at functional food and pharmaceutics produc­tion.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Postępy Techniki Przetwórstwa Spożywczego
• Rocznik: 2011
• Tom: 21
• Numer: 1
• Opis fizyczny: s.103-107,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Siemianowski K.

• Katedra Mleczarstwa i Zarządzania Jakością, Wydział Nauki o Żywności, Uniwersytet Warmińsko-Mazurski w Olsztynie, Olsztyn

autor

Szpendowski J.

Bibliografia

• [1] Aits S., Gustafsson L., Hallgren O., Brest P., Gustafsson M., Trulsson M., Mossberg A. K., Simon H. U., Mograbi B., Svanborg C. 2009. HAMLET (human a-lactalbumin made lethal to tumor cells) trig­gers autophagic tumor cell death. International Journal of Cancer, 124, 1008-1019.
• [2] Baumy J. J., Fauquant J. 1989. Mise en evidence d'a-lactalbumine glycosylée dans une preparation industrielle d'a-lactalbumine bovine. Lait, 69, 315-322.
• [3] Bernatowicz E., Reklewska B. 2003. Bioaktywne składniki białkowej frakcji mleka. Przegląd Hodowlany, 3, 1-10.
• [4] Bernal V., Jelen P. 1984. Effect of calcium binding on thermal denaturation of bovine a-lactalbumin. Journal of Dairy Science, 67, 2452-2454.
• [5] Bramaud C., Aimar P., Daufin G. 1997. Optimisa­tion of a whey protein fractionation process based on the selective precipitation of a-lactalbumin. Lait, 77, 411-423.
• [6] Chatterton D. E. W., Smithers G., Roupas P., Brodkorb A. 2006. Bioactivity of fi-lactoglobulin and a-lactalbumin - technological implications for pro­cessing. International Dairy Journal, 16, 1229-1240.
• [7] Chrysina E. D., Brew K., Acharya K R. 2000. Crys­tal structures of apo- and holo-bovine a-lactalbumin at 2,2Á resolution reveal an effect of calcium on inter­lobe interaction. Journal of Biological Chemistry, 275, 37021-37029.
• [8] Creamer L. K., MacGibbon A. K. H. 1996. Some recent advances in the basic chemistry of milk proteins and lipids. International Dairy Journal, 6, 539-568.
• [9] Darewicz M., Dziuba J. 2005. Struktura a właściwości funkcjonalne białek mleka. Żywność. Nauka. Technolo­gia. Jakość, 2, 47-60.
• [10] Dziuba M., Dziuba B., Iwaniak A. 2009. Milk proteins as precursors of bioactive peptides. Acta Scientarium Polonorum Technologia Alimentaria, 8, 71-90.
• [11] Engel M. F. M., van Mierlo C. P. M., Visser A. J. W. G. 2002. Kinetic and structural characterization of dsorption - induced unfolding of bovine a-lactalbumin. Journal of Biological Chemistry, 13, 10922-10930.
• [12] Etzel M. R. 2004. Manufacture and use of dairy protein fractions. Journal of Nutrition, 134, 996S-1002S.
• [13] Gawęcki J. (red.), 2003. Białka w żywności i żywieniu. Poznań, Wyd. AR w Poznaniu.
• [14] Gustafsson J., Hallgren O., Mossberg A. K., Pettersson J., Fischer W., Aronsson A., Svanborg C. 2005. HAMLET kills tumor cells by apoptosis: struc­ture, celluar mechanisms, and therapy. Journal of Nutrition, 135, 1299-1303.
• [15] Heine W. E., Klein P. D., Reeds P. J. 1991. The importance of a-lactalbumin in infant nutrition. Journal of Nutrition, 121, 277-283.
• [16] Iwaniak A., Minkiewicz P. 2007. Proteins as the source of physiologically and functionally active pep- tides. Acta Scientarium Polonorum Technologia Ali­mentaria, 6, 5-15.
• [17] Jamroz J., Rogalski J., Szpendowski J. 1994. Właści­wości antyrakowe białek serwatkowych. Postępy Nauk Rolniczych, 4, 111-117.
• [18] Król J., Litwińczuk Z., Barłowska J., Kędzierska- -Matysek M. 2007. Initial results on casein and whey protein kontent in milk of Polish Red and Whitebacked cows. Annals of Animal Science, 1, 207-211.
• [19] Król J., Litwińczuk A., Zarajczyk A., Litwińczuk Z. 2008. Alfa-laktoalbumina i beta-laktoglobulina jako związki biologicznie czynne frakcji białkowej mleka. Medycyna Weterynaryjna, 12, 1375-1378.
• [20] Kozikowski W., Przybyłowicz K. 1994. Wartość żywieniowa składników mleka krowiego. Przegląd Mleczarski, 10, 256-261.
• [21] Kuwajima K 1996. The molten globule state of a-lactalbumin. FASEB Journal, 10, 102-109.
• [22] Leman J. 1988. Struktura białka i jego właściwości funkcjonalne. Przemysł Spożywczy, 10, 285-288.
• [23] Leman J. 1999. Właściwości funkcjonalne a-laktoal- buminy. Przegląd Mleczarski, 8, 228-231.
• [24] Leman J. 2001. Białka serwatkowe jako czynnik alergii pokarmowej u ludzi. Przegląd Mleczarski, 2, 82-85.
• [25] Marshall K., ND, MS, 2004. Therapeutic applica­tions of whey protein. Alternative Medicine Review, 9, 136-156.
• [26] McIntosh G. H., Royle P. J., Le Leu R. K, Regester G. O., Johnson M. A., Grinsted R. L., Kenward R. S., Smithers G. W. 1998. Whey proteins as functional food ingredients? International Dairy Journal, 8, 425-434.
• [27] McIntosh G. H., Regester G. O., Le Leu R. K., Royle P. J., Smithers G. W. 1995. Dairy proteins protect against dimethylhydrazine-induced intestinal cancers in rats. Journal of Nutrition, 125, 809-816.
• [28] Mierzejewska D., Jędrychowski L. 1999. Możliwości oznaczenia zmian denaturacyjnych a-la mleka krowiego. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 3, 36-47.
• [29] Permyakov E. A., Berliner L. J. 2000. a-Lactalbumin: structure and function. FEBS Letters, 437, 269-274.
• [30] Permyakov S. E., Uversky V. N., Veprintsev D. B., Cherskaya A. M., Brooks C. L., Permyakov E. A., Berliner L. J. 2001. Mutating aspartate in the calcium - binding site of a-laktalbumin: effects on the protein stability and cation binding. Protein Engineering, 10, 785-789.
• [31] Shah N. P. 2000. Effects of milk - derived bioactives: an overview. British Journal of Nutrition, 84, Supple­ment 1, S3-S10.
• [32] Smithers G. W. 2008. Whey and whey proteins-from 'gutter-to-gold'. International Dairy Journal, 18, 695-704.
• [33] Svensson M., Fast J., Mossberg A. K., Düringer C., Gustafsson L., Hallgren O., Brooks C. L., Berliner L., Linse S., Svanborg C. 2003. a-Lactalbumin unfold­ing is not sufficient to cause apoptosis, but is required for the conversion to HAMLET (human a-lactalbumin made lethal to tumor cells). Protein Science, 12, 2794­-2804.
• [34] Swiderski F., Waszkiewicz-Robak B. 2000. Peptydy i białka jako bioaktywne składniki żywności funkcjo­nalnej. Przemysł Spożywczy, 11, 41-44.
• [35] Takano T. 1998. Milk derived peptides and hyperten­sion reduction. International Dairy Journal, 8, 375-381.
• [36] Wróblewska B., Jędrychowski L. 2003. Wpływ modyfikacji technologicznych na zmianę właściwości imunoreaktywnych białek mleka krowiego. Alergia Ast­ma Immunologia, 8, 157-164.
• [37] Ziajka S., Kowalik J., Łobacz A. 2008. Funkcjonalne produkty mleczne. Przegląd Mleczarski, 7, 4-8.
• [38] Zmarlicki S. 2009. Wartość odżywcza białek mleka, tłuszczu mlekowego, laktozy. Przemysł Spożywczy, 11, 33-37.

Uwagi

Rekord w opracowaniu