PL
Celem pracy było określenie wpływu dodatku enzymów fosforolitycznych na zawartość antyodżywczego składnika – kwasu fitynowego – i spektrum produktów jego hydrolizy tj. izomerów niższych fosforanów mio-inozytolu w cieście i pieczywie żytnim. Produkt wzbogacano wprowadzając komercyjne preparaty mikrobiologicznych 3- i 6-fitazy A oraz fitazy B na etapie wytwarzania ciasta. Technikę wysokosprawnej chromatografii jonowej zastosowano w celu obserwacji zmian profili fosforanów mio-inozytolu w trakcie fermentacji ciasta. Analizę zawartości fitynianu przeprowadzono metodą kolorymetryczną z odczynnikiem Wade. Największą redukcję kwasu fitynowego stwierdzono w przypadku 3-fitazy A w kombinacji z fitazą B. Stwierdzono, że współdziałanie 3-fitazy i 6-fitazy A z fitazą B nie wpływa na szlak defosforylacji fitynianu, a jedynie przyspiesza proces hydrolizy zgodnie ze zidentyfikowanymi ścieżkami biokonwersji fitaz A. Obserwacja ta została potwierdzona zarówno w eksperymentach modelowych enzym-substrat, jak i w przypadku enzymatycznie modyfikowanego pieczywa. W wyniku enzymatycznej konwersji powstają fizjologicznie aktywne produkty pośrednie m.in. Ins(1,2,6)P3 oraz Ins(1,4,5)P3, tak więc fitazy A w kooperacji z fitazą B mogą potencjalnie służyć jako biokatalizatory do produkcji żywności funkcjonalnej.
EN
The objective of this study was to determine the effect of supplementing dough with phosphorolytic enzymes on the content of anti-nutritional factor, phytic acid, and on the spectrum of products of its hydrolysis, i.e. lower isomers of myo-inositol phosphates, in rye dough and rye bread. The product tested was supplemented with commercial, microbiological preparations of 3- and 6-phytase A and of phytase B during the proofing of dough. A high-pressure ion chromatography was applied to monitor changes in the profiles of myo-inositol phosphates during the fermentation of dough. The analysis of the content of phytate was performed using a colorimetric method with a Wade reagent. The highest reduction in the content of phytic acid was found in the case of 3-phytase A combined with phytase B. It was found that the cooperation between the 3-phytase and 6-phytase A with phytase B did not impact the dephosphorylation pathway of phytate, it only accelerated the hydrolysis process according to the bioconversion routes of phytase A. This fact was confirmed both by ‘enzyme - substrate’ model experiments and by the enzymatically modified breads. The enzymatic conversion results in forming physiologically active intermediates, among other things: Ins(1,2,6)P3 and Ins(1,4,5)P3, thus, the phytases A in cooperation with the phytase B could be, potentially, applied as bio-catalysts in the production of functional foods.