Enzymatyczna hydroliza niestandardowych osłonek kolagenowych i odpadów powstających przy produkcji osłonek

• Autorzy: Kolczak T. , Surowka K.

Warianty tytułu

EN

Enzymatic hydrolysis of non-standard collagen casings and process wastes produced during the production of casings

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

The investigations presented referred to the enzymatic hydrolysis applied to utilize non-standard artificial collagen casings and process wastes produced while producing the casings. It was stated that the collagen was practically the only protein component of the materials under analysis. There were determined conditions necessary for the proteolysis to occur; for this purpose, several selected enzyme preparations were used. Pepsin hydrolysed collagen casings to a marginal degree. Trypsin, papain, neutrase of Bacillus subtilis, alcalase of Bacillus licheniformis, and esperase of Bacillus lentus decomposed the collagen material by 62% - 66% to proteinaceous constituents of differing molecular weights, and by 34% - 38% to non-protein nitrogen components. Optimal conditions of temperature and pH for the hydrolysis of the material investigated were as follows: trypsin - 60°C, pH - 8.0; papain - 60°C, pH - 4.5; neutrase - 55°C, pH - 7.0; alcalase - 65°C, pH - 8.0; esperase - 65°C, pH - 8.0. During the enzymatic hydrolysis, more than 60% of hydroxyproline contained in the material studied were converted into compounds, which do not react with the Ehrlich's reagent.

EN

Badania dotyczyły zastosowania hydrolizy enzymatycznej do utylizacji niestandardowych sztucznych osłonek kolagenowych oraz odpadów powstających przy ich produkcji. Stwierdzono, że kolagen był niemal jedynym składnikiem białkowym analizowanego materiału doświadczalnego. Określono warunki proteolizy materiału przy zastosowaniu wybranych preparatów enzymatycznych. Pepsyna w minimalnym stopniu hydrolizowała analizowany materiał kolagenowy, podczas gdy trypsyna, papaina, neutraza z Bacillus subtilis, alkalaza z Bacillus licheniformis i esperaza z Bacillus lentus rozkładały go w 62-66% do składników białkowych o zróżnicowanej masie cząsteczkowej i w 33-38% do związków azotowych niebiałkowych. Optymalne warunki temperatury i pH hydrolizy materiału były następujące: trypsyna - 60°C, pH - 8,0; papaina - 60°C, pH - 4,5; neutraza - 55°C, pH - 7,0; alkalaza - 65°C, pH - 8,0; esperaza - 65°C, pH - 8,0. Podczas hydrolizy enzymatycznej ponad 60% hydroksyproliny kolagenu materiału badawczego ulegało przemianie do związków niereagujących z odczynnikiem Ehrlicha.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość. Suplement
• Rocznik: 2004
• Tom: 11
• Numer: 4
• Opis fizyczny: s.72-78,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Kolczak T.

• Katedra Przetwórstwa Produktów Zwierzęcych, Akademia Rolnicza, al. 29 Listopada 54, Akademia Rolnicza, ul. Balicka 122, 30-149 Kraków

autor

Surowka K.

• Katedra Chłodnictwa i Koncentratów Spożywczych, Akademia Rolnicza, ul. Balicka 122, 30-149 Kraków

Bibliografia

• [1] Asdornnithe S., Akiyama K., Sasaki T., Takata R.: Isolation and characterization of a collagenolytic enzyme from Bacillus licheniformis N22. J. Ferm. Bioengin., 1995, 78, 283-287.
• [2] Bailey A.J., Light N.D.: Connective Tissue in Meat and Meat Products. Elsevier Science Publishers Ltd., London 1989.
• [3] Beltran J.A., Bonnet M., Quali A.: Collagenase effect on thermal denaturation of intramuscular collagen. J. Food Sci., 1991, 56, 1497-1499.
• [4] Brooks B.A., Klasing K.C., Regenstein J.M.: Effects of antemortem injected crude papain in chicken muscle. J. Food Sci., 1985, 50, 1370-1374.
• [5] Burica O., Vitez L.: Effect of bromeline on the protein complex of chicken meat. Technologija Mesa, 1987, 22, 26-20.
• [6] Cronlund A.L., Woychick J.H.: Solubilization of collagen in restructured beef with collagenases and a-amylase. J. Food Sci., 1987, 52, 857-860.
• [7] Eggersgluss B.: Gelatine hydrolysate and its health aspects. Europ. Food & Drink Rev., 1999, pp. 45-49.
• [8] Fik M., Surówka K.: Preparation and properties of protein concentrate from broiler chicken heads. J. Sci. Food Agric., 1986, 37, 445-454.
• [9] Fik M., Surówka K.: Enzymatic hydrolysis of proteins from chicken head using alcalase and esperase. Acta Alimentaria, 1997, 26, 35-45.
• [10] Foegeding E.A., Larick D.K.: Tenderization of beef with bacterial collagenase. Meat Sci., 1986, 18, 201, 214.
• [11] Hiyama M., Shinozuka M., Iizuka M., Minamiura N.: Degradation of gelatine and collage by series proteinase of Aspergillus sydovi. J. Fermen. Bioengin., 1996, 81, 464-465.
• [12] Hofmann K., Marggrander K.: Reduzierung des Kochsalzgehaltes in Fleischerzeugnissen durch Verwendung von Kollagenhydrolysaten. Fleischwirt., 1989, 69, 23-28.
• [13] Kawahara H., Kusumoto M., Obata H.: Isolation and characterization of a new type of collagenase producing bacterium, Bacillus alveis DC-1. Biosci. Biotechnol. Biochem., 1993, 57, 1372-1373.
• [14] Keil B.: Some newly characterized collagenases from procaryotes and lower eucaryotes. Mol. Cell. Biochem., 1979, 35, 563-568.
• [15] Mizuta S., Yoshinaka R., Sato M., Sakaguchi M.: Effect of pepsin digestion on two distinct types of collagen in the muscle and skin of squid Todarodespacificus. Fish.Sci., 1996, 62, 965-969.
• [16] Nakayama T., Tsuruoka N., Akai M., Nishino T.: Thermostable collagenolytic activity of a novel thermophilic isolate Bacillus sp. strain NTAP-1. J. Biosci. Bioengin., 2000, 89, 612-614.
• [17] Palka K.: Changes in intramuscular connective tissue and collagen solubility of bovine m. semitendinosus during retorting. Meat Sci., 1999, 53, 189-194.
• [18] Seifter S., Harper E..: Collagenolytic enzymes. In: Boyer P.D. (Ed.). The Enzymes, Vol.3, 3rd ed., Academic Press, New York, 1971, p. 650.
• [19] Surówka K., Fik M.: Studies on the recovery of proteinaceous substances from chicken heads. I. An application of neutrase to the production of protein hydrolysate. Int. J. Food Sci. Technol., 1992, 27, 9-20.
• [20] Surówka K., Fik M.: Studies on the recovery of proteinaceous substances from chicken heads. II. Application of pepsin to the production of protein hydrolysate. J. Sci., Food Agric., 1994, 65, 289-296.
• [21] Surówka K., Fik M.: Recovery of proteinaceous substances from chicken heads by proteolysis with soluble papain. Pol. J. Food Nutr. Sci., 1995, 4/45, 41-54.
• [22] Surówka K., Fik M.: Recovery of proteinaceous substances from chicken heads by proteolysis with trypsin. Nahrung, 1996, 40, 132-137.
• [23] Tunick M.H.: Changes in the denaturation characteristics of collagen induced by bacterial collagenase. J. Food Sci., 1988, 53, 661-662.