PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2014 | 70 | 05 |

Tytuł artykułu

Wybrane aspekty komórkowych mechanizmów regulujących interakcję plamnika i komórki jajowej u ssaków

Warianty tytułu

EN
Molecular aspects of sperm-oocyte activation during mammalian fertilization

Języki publikacji

PL

Abstrakty

EN
Fertilization is a complex process which includes the recognition and fusion of an oocyte and a sperm and the development of a zygote that contains a double set of chromosomes. Each step in this process is precisely controlled at the molecular level in a cascade of biochemical reactions (cortical and acrosome reactions) that determine the future of both gametes. Biochemical reactions not only reorganize gametes in morphological, physiological, and biochemical terms, but also prepare them for the future coordinated communication. Molecular aspects of gamete development and fertilization include the reorganization of the cell membrane and ligand-receptor reactions that affect the recognition of gametes and lead to the formation of pronuclei and zygote development. This article discusses several aspects of the recognition, interaction, and fusion of a sperm and an oocyte. It also describes biochemical reactions involved in the development of gametes that are capable of fertilization.

Wydawca

-

Rocznik

Tom

70

Numer

05

Opis fizyczny

s.269-273,bibliogr.

Twórcy

autor
  • Katedra Weterynarii, Wydział Hodowli i Biologii Zwierząt, Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu, ul.Wojska Polskiego 52, 60-628 Poznań
autor
  • Katedra i Zakład Histologii i Embriologii, Wydział Lekarski II, Uniwersytet Medyczny im.Karola Marcinkowskiego w Poznaniu, ul.Święcickiego 6, 60-781 Poznań
  • Katedra i Zakład Anatomii Prawidłowej, Wydział Lekarski II, Uniwersytet Medyczny im.Karola Marcinkowskiego w Poznaniu, ul.Święcickiego 6, 60-781 Poznań
autor
  • Katedra i Zakład Histologii i Embriologii, Wydział Lekarski II, Uniwersytet Medyczny im.Karola Marcinkowskiego w Poznaniu, ul.Święcickiego 6, 60-781 Poznań
autor
  • Katedra Weterynarii, Wydział Hodowli i Biologii Zwierząt, Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu, ul.Wojska Polskiego 52, 60-628 Poznań
autor
  • Katedra Weterynarii, Wydział Hodowli i Biologii Zwierząt, Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu, ul.Wojska Polskiego 52, 60-628 Poznań
autor
  • Katedra i Zakład Histologii i Embriologii, Wydział Lekarski II, Uniwersytet Medyczny im.Karola Marcinkowskiego w Poznaniu, ul.Święcickiego 6, 60-781 Poznań

Bibliografia

  • 1. Baba T., Azuma S., Kashiwabara S., Toyoda Y.: Sperm from mice carrying a targeted mutation of the acrosin gene san penetrate the oocyte zone pellucida and effect fertilization. J. Biol. Chem. 1994, 269, 31845-31849.
  • 2. Bronson R., Peresleni T., Golightly M., Preissnar K.: Vitronectin is sequestered within human spermatozoa and liberated following the acrosome reaction. Mol. Hum. Reprod. 2000, 6, 977-982.
  • 3. Bronson R. A., Fusi F., Cooper G. W., Phillips D. M.: Antisperm antibodies induce polyspermy by promoting adherence of human sperm to zona – free hamster eggs. Hum. Reprod. 1990, 5, 690-696.
  • 4. Cervoni F., Oglesby T. J., Adams E. M., Milesifluet C., Nickells P., Atkinson J. P., His B. L.: Identification and characterization of membrane cofactor protein of human spermatozoa. J. Immunol. 1992, 148, 1431-1437.
  • 5. Coy P., Avilés M.: What controls polyspermy in mammals, the oviduct or the oocyte? Biol. Rev. Camb. Philos. Soc. 2010, 85, 593-605.
  • 6. Fissore R. A., Gordo A. C., Wu H.: Activation of development in mammals: Is there a role for a sperm cytosolic factor? Theriogenology 1998, 49, 43-52.
  • 7. Fraser L. R.: Interactions between a decapacitation factor and mouse spermatozoa appear to involve fucose residues and a GPI – anchored receptor. Mol. Reprod. Dev. 1998, 51, 193-202.
  • 8. Fraser L. R.: Ionic control of sperm function. Reprod. Fertil. Dev. 1995, 7, 905-925.
  • 9. Gadella B. M., Evans J. P.: Membrane fusions during mammalian fertilization. Adv. Exp. Med. Biol. 2011, 713, 65-80.
  • 10. Howes L., Jones R.: Interactions between zonapellucida glycoproteins and sperm proacrosin/acrosin during fertilization. J. Reprod. Immunol. 2002, 53, 181-192.
  • 11. Hyttel P., Greve T., Callesen M.: Ultrastructure of in vivo fertilization in superovulated cattle. J. Reprod. Fertil. 1988, 82, 1-13.
  • 12. Ikawa M., Inoue N., Benham A. M., Okabe M.: Fertilization: a sperm’s journey to and interaction with the oocyte. J. Clin. Invest. 2010, 120, 984-994.
  • 13. Kline D.: Activation of the mouse egg. Theriogenology 1996, 45, 81-90.
  • 14. Lefievre L., Conner S. J., Salpekar A., Olofowobi O., Ashton P., Pavlovic B., Lenton W., Afnan M., Brewis I. A., Monk M., Hughes D. C., Barratt C. L.: Four zonapellucida glycoproteins are expressed in the human. Hum. Reprod. 2004, 19, 1580-1586.
  • 15. McLeskey S. B., Dowds C., Carballada R., White R. R., Saling M.: Molecules involved in mammalian sperm – egg interaction. Int. Rev. Cytol. 1998, 177, 57-113.
  • 16. Miller D. J., Macek M. B., Shur B. D.: Complementarity between sperm surface β-1,4-galactosyltransferase and egg – coat ZP3 mediates sperm – egg binding. Nature 1992, 357, 589-593.
  • 17. Navarro B., Kirichok Y., Chung J. J., Clapham D. E.: Ion channels that control fertility in mammalian spermatozoa. Int. J. Dev. Biol. 2008, 52, 607-613.
  • 18. Osycka-Salut C., Diez F., Burdet J., Gervasi M. G., Franchi A., Bianciotti L. G., Davio C., Perez-Martinez S.: Cyclic AMP efflux, via MRPs and A1 adenosine receptors, is critical for bovine sperm capacitation. Mol. Hum. Reprod. 2014, 20, 89-99.
  • 19. Perez-Reyes E.: Molecular physiology of low-voltage-activated t-type calcium channels. Physiol. Rev. 2003, 83, 117-161.
  • 20. Primakoff P., Myles D. G.: The ADAM gene family: surface proteins with adhesion and protease activity. Trends Genet. 2000, 16, 83-87.
  • 21. Rankin T., Familari M., Lee E., Ginsberg A., Dwyer N., Blanchette-Mackie J., Drago J., Westphal H., Dean J.: Mice homozygous for an insertional mutation in the ZP3 gene lack a zonapellucida and are infertile. Development 1996, 122, 2903-2910.
  • 22. Rejraji H., Sian B., Prensier G., Carreras M., Motta C., Frenoux J. M., Vericel E., Grizard G., Vernet P., Drevet J. R.: Lipid remodeling of murine epidydymosomes and spermatozoa during epidydymalmaturition. Biol. Reprod. 2006, 74, 1104-1113.
  • 23. Roldan E. R., Shi Q. X.: Sperm phospholipases and acrosomal exocytosis. Front. Biosci. 2007, 12, 89-104.
  • 24. Saccary L., She Y. M., Oko R., Kan F. W.: Hamster oviductin regulates tyrosine phosphorylation of sperm proteins during in vitro capacitation. Biol. Reprod. 2013, 38, 1-11.
  • 25. Santi C. M., Orta G., Salkoff L., Visconti P. E., Darszon A., Trevino C. L.: K⁺ and Cl⁻ channels and transporters in sperm function. Curr. Top. Dev. Biol. 2013, 102, 385-421.
  • 26. Shukla K. K., Mahdi A. A., Rajender S.: Ion channels in sperm physiology and male fertility and infertility. 2012, 33, 777-788.
  • 27. Stewart-Savage J., Bavister B. D.: Time course and pattern of cortical granule breakdown in hamster egg after sperm fusion. Mol. Reprod. Dev. 1991, 30, 390-395.
  • 28. Suarez S. S., Ho H. C.: Hypractivation of mammalian sperm. Cell Mol. Biol. 2003, 49, 351-356.
  • 29. Tantibhedhyangkul J., Weerachatyanukul W., Carmona E., Xu H., Anupriwan A., Michaud D., Tanphaichitr N.: Role of sperm surface arylsulfatase A in mouse sperm – zonapellucida binding. Biol. Reprod. 2002, 67, 212-219.
  • 30. Töpfer-Petersen E., Romero A., Varela P. F., Ekhlasi-Hundrieser M., Dostàlovà Z., Sanz L., Calvete J. J.: Spermadhesins: A new protein family. Facts, hypotheses and perspectives. Andrologia 1998, 30, 217-224.
  • 31. Visconti P. E., Galantino-Homer H., Moore G. D., Bailey J. L., Ning X., Fornes M., Kopf G. S.: The molecular basis of sperm capacitation. J. Androl. 1998, 19, 242-248.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-e416b4c3-e5bb-4a26-b3b0-74179472ec67
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.