PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2012 | 64 | 4 |

Tytuł artykułu

Charakterystyka opornych na fluorochinolony izolatów z gatunku K. pneumoniae, P. mirabilis i E. coli wytwarzających beta-laktamazy typu ESBL i AmpC

Warianty tytułu

EN
Characteristic of fluoroquinolone resistant clinical isolates of K. pneumoniae, P. mirabilis and E. coli producing ESBL and AmpC beta-lactamases

Języki publikacji

PL

Abstrakty

PL
Analizie poddano 19 losowo wybranych izolatów należących do trzech gatunków: K. pneumoniae (n=7), P. mirabilis (n=3) i E. coli (n=9), wyosobnionych z materiału klinicznego od chorych w jednym z warszawskich szpitali. Badano zróżnicowanie plazmidowo-kodowanych β–laktamaz typu ESBL i AmpC, wytwarzanych przez oporne na fluorochinolony izolaty należące do wymienionych gatunków. Mechanizm ESBL, który dominował głównie wśród przedstawicieli gatunku E. coli, wykryto w przypadku 9 izolatów. Nabyte β-laktamazy AmpC stwierdzono u 6 badanych izolatów, w tym wśród wszystkich izolatów z gatunku P. mirabilis. Ponadto, w przypadku 4 izolatów należących do gatunku K. pneumoniae wykryto zarówno mechanizm ESBL, jak i AmpC. W prezentowanych badaniach geny warunkujące wytwarzanie pAmpC najczęściej należały do rodziny CMY i DHA, zaś geny warunkujące wytwarzanie ESBL – do rodziny TEM, SHV i CTX-M. Ponadto, 13 spośród 19 badanych izolatów poza niewrażliwością na fluorochinolony i cefalosporyny trzeciej generacji charakteryzowało się również opornością na antybiotyki aminoglikozydowe i trimetoprim/sulafametoksazol. Uzyskane wyniki wskazują na horyzontalny transfer plazmidów, w których znajdują się geny warunkujące wytwarzanie β-laktamaz typu ESBL i/lub pAmpC.
EN
Introduction: Extended-spectrum β-lactamases (ESBLs) are the predominant mechanism for acquired antibiotic resistance in Enterobacteriaceae. During the past few years, increasing occurrence of plasmid-mediated AmpC β- lactamases (pAmpCs) particularly in K. pneumonia, P. mirabilis and E. coli was reported. Therefore, the aim of our study was to analyse of the diversity of plasmid-mediated β-lactamases such as pAmpCs and ESBLs among clinical K. pneumonia, P. mirabilis and E. coli strains in Poland. Methods: A total of 19 clinical Enterobacteriaceae strains (E. coli, n=9; K. pneumoniae, n=7; P. mirabilis, n=3) resistant to third-generation cephalosporin were selected from collection of fluoroquinolone resistant isolates recovered during a 6-months period in regular hospital in Warsaw, Poland. ESBLs and AmpCs were detected by using phenotypic methods: double-disc tests (DDSTs), MAST ID D68C test, sensitivity to cefoxitin, disk potentiation test (DPT) and Tris-EDTA test. Polymerase chain reaction (PCR) amplification of the blaAmpC, blaCTX-M, blaTEM, and blaSHV, genes. PCR-products for these genes were sequenced. To determine the possible clonality of the tested isolates PFGE with the XbaI was performed. Results: Nine of 19 fluoroquinolone-resistant strains tested produced extended-spectrum β-lactamases of TEM, SHV and CTX-M families. These ESBLs were most commonly detected in E. coli. AmpC β-lactamases were produced by 6 tested strains, including 3 isolates of P. mirabilis. The AmpC found in our study belonged to CMY and DHA families. Furthermore, 4 isolates of K. pneumoniae were found to co-produce both ESBL and AmpC β-lactamases. XbaI-PFGE profiles pointed significant differences of tested strains. Conclusion: Horizontal transfer of genes encoding for acquired β-lactamases such ESBL and AmpC seem to play primary role in dissemination of these resistance traits among fluoroquinolone-resistant clinical strains of Enterobacteriaceae in Poland.

Wydawca

-

Rocznik

Tom

64

Numer

4

Opis fizyczny

s.285-295,rys.,tab.,bibliogr.

Twórcy

  • Zakład Bakteriologii, Narodowy Instytut Zdrowia Publicznego - Państwowy Zakład Higieny w Warszawie, ul.Chocimska 24, 00-791 Warszawa
autor

Bibliografia

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-e0f0c19f-00e3-416f-8d49-e173de599ec2
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.