Wpływ pH i chlorku sodu na denaturację cieplną oksy- i methemoglobiny

• Autorzy: Walczycka M. , Kolczak T.

Warianty tytułu

EN

Effect of ph and sodium chloride on thermal denaturation of oxy- and methaemoglobin

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Celem badań było określenie wpływu pH oraz dodatku chlorku sodu na denaturację cieplną oksy- i methemoglobiny krwi bydlęcej. Otrzymaną z krwi bydlęcej oksyhemoglobinę przekształcano w methemoglobinę, stosując utlenianie barwnika przy użyciu sześciocyjanożelazianu(II) potasu. Określano temperaturę denaturacji obu form barwnika hemowego krwi w roztworach wodnych o pH = 5,0 - 7,0 oraz w roztworach o pH = 5,6 i pH = 6,8, zawierających dodatek NaCl w stężeniach od 0 do 6%. Do oznaczania zastosowano analizę widm absorpcji ogrzewanych roztworów barwnika. Zanik pików absorpcji charakterystycznych dla danej formy barwnika był wskaźnikiem jego denaturacji cieplnej. Wartość pH roztworu miała istotny wpływ na temperaturę denaturacji zarówno oksy-, jak i methemoglobiny. Temperatura denaturacji obu form barwnika rosła wraz ze wzrostem wartości pH roztworu. Zależność temperatury denaturacji od pH roztworu była większa w przypadku oksyhemoglobiny niż methemoglobiny. W roztworach o pH 5,4-5,8 oba barwniki ulegały denaturacji w temp. od 64 do 66ºC. Dodatek NaCl do roztworu barwników obniżał temperaturę ich denaturacji, ale znacznie większy spadek temperatury denaturacji zachodził w roztworach o pH= 5,6 niż w roztworach o pH = 6,8.

EN

The objective of this investigation was to determine the effect of pH and sodium chloride added on the thermal denaturation of oxy- and methaemoglobin. An oxyhaemoglobin, obtained from cattle blood, was changed into a methaemoglobin under a process of oxidizing this pigment using a potassium ferricyanide. A denaturation temperature of the two forms of haem pigment was determined in water solutions showing a pH value ranging from 5.0 to 7.0, as well as in solutions of pH = 5.6 and pH = 6.8 with added sodium chloride amounts ranging from 0 to 6%. For the purpose of determining the denaturation temperature absorption spectra of heated pigment solutions were analyzed. When absorption peaks, defined as characteristic for a given pigment form, disappeared, it was an indicator of the pigment's thermal denaturation. A solution's pH value had a significant impact on the denaturation temperature of both the oxy- and methaemoglobin. The denaturation temperature of the two pigment forms rose along with the growing pH value of the solution. However, in the case of oxyhaemoglobin, its denaturation temperature depended more significantly on the solution's pH if compared with the methaemoglobin. As for solutions showing pH equaling from 5.4 to 5.8, the two pigments were denatured at a temperature of 64 to 66ºC. When NaCl was added to the solution of pigments, their denaturation temperature decreased; the decrease in the denaturation temperature in the solutions of pH = 5.6 was higher than in solutions of pH = 6.8.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość. Suplement
• Rocznik: 2004
• Tom: 11
• Numer: 4
• Opis fizyczny: s.62-71,tab.,wykr.,bibliogr.

Twórcy

autor

Walczycka M.

• Katedra Przetwórstwa Produktów Zwierzęcych, Wydział Technologii Żywności, Akademia Rolnicza w Krakowie, Al. 29 Listopada 52; 31-425 Kraków

autor

Kolczak T.

• Katedra Przetwórstwa Produktów Zwierzęcych, Wydział Technologii Żywności, Akademia Rolnicza w Krakowie, Al. 29 Listopada 52; 31-425 Kraków

Bibliografia

• [1] Andersen H.J., Bertelsen G., Skibsted L.H.: Salt effect on acid catalysed autooxidation of oxymyoglobin. Acta Chem. Scand., 1988, 42, 226-236.
• [2] Barbut S., Findlay C. J.: Influence of sodium, potassium and magnesium chloride on thermal properties of beef muscle. J. Food Sci., 1991, 56, 180-182.
• [3] Brewer M.S., Zhu L.G., Bidner B., Meisinger D.J., McKeith F.K.: Measuring pork color: effects of bloom time, muscle, pH and relationship to instrumental parameters. Meat Sci., 2001, 57, 169-176.
• [4] Chu Y.H., Huffman D.L., Egbert W.R., Trout G.R.: Color and color stability of frozen restructured beef steaks. Effect of processing under gas atmospheres with differing oxygen concentration. J. Food Sci., 1988, 53, 705-710.
• [5] Cornforth D.: Color: its basis and importance. In: Pearson A.M., Dutson T.R. - Quality attributes and their measurements in meat, poultry and fish products. Adv. Meat Research. Blackie Academic &Professional, Glasgow, UK 1994, pp. 35-78.
• [6] Cornforth D.: Cooked meat color. Meat Foc. Intern., 1996, 5, 305-306.
• [7] Dąbrowski Z.: Fizjologia krwi. Wybrane zagadnienia. Wyd. Nauk. PWN. Warszawa 1998.
• [8] Gašperlin L., Žlender B., Abram V.: Colour of beef heated to different temperatures as related to meat ageing. Meat Sci., 2001, 59, 23-30.
• [9] Geileskey A., King R.D., Corte D., Pinto P., Ledward D.A.: The kinetics of cooked meat haemoprotein formation in meat and model system. Meat Sci., 1998, 48, 189-199.
• [10] Gimeno O., Astiasarán I., Bello J.: Calcium ascorbate as a potential partial substitute for NaCl in dry fermented sausages: effect on colour, texture and hygienic quality at different concentrations. Meat Sci, 2001, 57, 23-29.
• [11] Hutchings J.B.: Food colour and appearance. Chapman & Hall. Blackie Academic & Professional, Glasgow, UK 1994.
• [12] Kolb H., Heinz G., Wiegand W. H.: Fleischfarbe. Möglichkeiten der Farbbeeinflussung durch Pökelung sicht. Ueber. Fleischwirtschaft, 1990, 70, 956-960, 965-966, 1050.
• [13] Lawrie R.A.: Meat Science. 6th ed. Pergamon Press, Oxford, UK 1985.
• [14] Lytras G.N., Geileskey A., King R.D., Ledward D.A.: Effect of muscle type, salt and pH on cooked meat haemoprotein formation in lamb and beef. Meat Sci., 1999, 52, 189-194.
• [15] MacLean N.: Haemoglobin. Bulletin Studies in Biology no. 93. Arnold E. Publishers Ltd., London, UK 1978.
• [16] McLoughlin J.V.: Studies on pig muscle. II. The effect of rapid post-mortem fall on the extraction of sarcoplasmatic and myofibrilar proteins of post-rigor muscle. Irisch J. Agr. Res., 1963, 2, 115-124.
• [17] Mendenhall V.T.: Effect of pH and total pigment concentration on the internal color of cooked ground beef patties. J. Food Sci., 1989, 54, 1-2.
• [18] Millar S.J., Moss B. W., Stevenson M. H.: Some observations on the absorption spectra of varoius myoglobin derivatives found in meat. Meat Sci., 1996, 42, 277-288.
• [19] Murray R. K., Garnner D.K., Mayes P.A., Rodwel V.W.: Biochemia Harpera. PZWL, Warszawa 1995, rodz.7, s. 71-74.
• [20] Palka K,. Kupiec B., Kołczak T.: Wpływ pH i poziomu barwników hemowych na stopień denaturacji i barwę mięsa podczas ogrzewania. Zesz. Nauk. AR, Kraków; s. Technologia Żywności, 1994, z. 6, 193-200.
• [21] Pezacki W.: Technologia mięsa. WNT. Warszawa 1981.
• [22] Potthas K.: Fleischfarbe, Farbstabilität und Umrötung. Fleischwirt., 1981, 32, 193-200.
• [23] Stryer L.: Biochemia. PWN. Warszawa 1997.
• [24] Torley P.J., D'Arcy B.R., Trout G.R.: The effect of ionic strength, polyphosphates type, pH, cooking temperature and preblending on the functional properties of normal and pale, soft, exudative (PSE) pork. Meat Sci., 2000, 55, 451-462.
• [25] Trout G.R.: Variation in myoglobin denaturation and color of cooked beef, pork and turkey meat as influenced by pH, sodium chloride, sodium trypolyphosphate, and cooking temperature. J. Food Sci., 1989, 54, 536 - 540.
• [26] Trout G.R.: The rate of metmyoglobin formation in beef, pork, and turkey meat as influenced by pH, sodium chloride, and sodium tripolyphosphate. Meat Sci., 1990, 28, 203-210.
• [27] Wright D.J., Leach I.B., Wilding P.: Differential scanning calorimetric studies of muscle and its constituent proteins. J. Sci. Food Agric., 1977, 28, 557-564.