Influence of UV-rays and nitrosoguanidine on the proteolytic activity of Lactobacillus casei

• Autorzy: Piatkiewicz A. , Oberman H.

Warianty tytułu

PL

Wpływ promieniowania UV oraz nitrozoguanidyny na aktywność proteolityczną Lactobacillus casei

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

A suspension of Lactobacillus casei cells was expossed to UV-rays and N-methyl-N-nitroso-N-nitroguanidine (NTG) under standard conditions. The UV and NTG surviving cells showed increased proteolytic activity by 20-42% as compared with the parent strain.

PL

Wpływ czynników mutagennych - promieni UV i nitrozoguanidyny na aktywność proteolityczną komórek L. casei oceniano na ok. 1000 osobników pochodzących z populacji poddanej działaniu tych czynników. Cechowały się one podwyższoną aktywnością porteolityczną, tj. zdolnością gromadzenia produktów rozkładu białek mleka w porównaniu ze szczepem macierzystym. Stwierdzono dużą heterogenność uzdolnień w tym zakresie, zarówno w populacji macierzystej, jak i poddanej działaniu czynników mutagennych. Zwiększenie homogenności tej cechy uzyskano po kilkakrotnym działaniu czynnika mutagennego. Efekt działania mutagenów wzrastał wraz z dawką promieniowania i stężeniem nitrozoguanidyny. Najlepsze efekty uzyskano przy skojarzonym działaniu obu tych czynników mutagennych, a szczególnie dwukrotnej mutacji skojarzonej mutanta, poddanego powtórnie działaniu mutagenów po 2 miesiącach hodowli laboratoryjnej. Zastosowane czynniki mutagenne zwiększały również homogenność populacji L. casei w zakresie aktywności kwaszącej, eliminując osobniki słabokwaszące, jednakże u wyizolowanych szczepów nie stwierdzono korelacji między aktywnością kwaszącą i proteolityczną. Zmienności różnic między wynikami średnich poszczególnych serii badań mutantów i prób kontrolnych, obliczona w tekście Studenta, wykazała istotne różnice w aktywności proteolitycznej mutantów otrzymanych po działaniu zastosowanych czynników mutagennych w stosunku do szczepu wyjściowego. Pod wpływem czynników mutagennych obserwowano efekt letalny komórek zależny od stężenia i czasu działania mutagenu. Komórki potomne nie wykazywały zmian morfologicznych w stosunku do populacji macierzystej. Wyizolowane mutanty wykazywały zbliżoną dynamikę wzrostu, wyższą aktywność kwaszącą ogólną i lotną oraz duże zróżnicowanie w specyficznej aktywności proteolitycznej surowych ekstraktów enzymatycznych wobec różnych frakcji kazeiny. Większość wyizolowanych szczepów silniej niż szczep wyjściowy trawiła frakcję beta i kazeinę izoelektryczną. Szczep 5/3 wykazywał wyższą aktywność wobec frakcji alfas, natomiast UV-mutant 60/8, wobec frakcji kapa, przy czym w środowisku rośnie jednocześnie ilość azotu aminokwasowego, co wskazuje na dużą aktywność uwalniania aminokwasów z tego substratu.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Alimentaria Polonica
• Rocznik: 1978
• Tom: 04
• Numer: 2
• Opis fizyczny: p.217-228,fig.,ref.

Twórcy

autor

Piatkiewicz A.

• Department of Technology of Fermentation and Microbiology, Technical University, Gdanska 166, 90-537 Lodz, Poland

autor

Oberman H.

• Department of Technology of Fermentation and Microbiology, Technical University, Gdanska 166, 90-537 Lodz, Poland

Bibliografia

• 1. Barton-Wright E. C.: The Microbiological Assay of the Vitamin B-complex and Aminoacids. New York. Pitman Publ. Corpor., 1952, 54.
• 2. Bannikova L. A., Maksimova A. K.: Moł. Prom., 1969, 3, 15.
• 3. Bottazzi V.: II potere proteolitic dei lactobacilli e il processe di maturaziome dei formaggi. II Latte 1961, 8, 597.
• 4. Branen A. L., Keenan T. W.: J. Microbiol., 1970, 16, 947.
• 5. Colovick P., Kaplan Nathan O.: Methods in Enzymology. E. Sidney New York. 1955-1957.
• 6. Dylanyan Z. Kh., Arutynuyan Rd.: Biol. Zh. Arm., 1969, 22, 29.
• 7. Elliker P. R., Anderson A. V., Hannesson C.: J. Dairy Sci., 1956, 39, 1611.
• 8. Homolka L.: Diagnostyka Biochemiczna PZWL, 1961, Warszawa 297.
• 9. Hempenius W. L., Piska B. J.: J. Dairy Sci., 1968, 51, 221.
• 10. Kuila R. K., I:anganathan B., Dutta S. M. Laxminavayana H.: J. Dairy Sci., 1971, 54, 331.
• 11. Maksimowa A. K.: Trudy WNIMI., 1970, 27, 32.
• 12. Naylor J., Sharpe M. E.: J. Dairy Res., 1958, 25, 92.
• 13. Majbaum-Katzenellenbogen W.: Acta Bioch. Polon., 1955, 2, 279.
• 14. Ohmiya K., Sato Y.: Agr. Biol. Chem., 1967, 31, 1318.
• 15. Ohmiya K., Sato Y.: Agr. Biol. Chem., 1968, 32, 291.
• 16. Ohmiya K., Sato Y.: Agr. Biol. Chem., 1969, 33, 662.
• 17. Piątkiewicz A.: Acta Alim. Pol., 1976, 2, (1-2), 73.
• 18. Piątkiewicz A.: Acta Alim. Pol., 1976, 2, (3-4).
• 19. Sharpe M. E.: Dairy Sci. Abstr., 1962, 24, 165.
• 20. Szidłowskaja W. N., Diaczenko P. E.: Trudy WNIMI, 1968, 27.
• 21. Singh Jasjit., Ranganathan B.: Acta Microbiol. Pol., 1974, B.6.1:15.
• 22. Stadthouders J.: Neth Milk and Dairy J., 1960, 14, 83.
• 23. Tourneur C.: J. Dairy Cong., 1970, A.2.3.138.
• 24. Van der Zant V. C., Nelson F. E.: J. Dairy Sd., 1953, 36, 1212.
• 25. Załaszko M. W., Moczałowa K. W.: Moł . Prom., 1969, 3, 18.