Fermentowane preparaty lubinowe - wstępna charakterystyka immunochemiczna

• Autorzy: Baranska A , Kurzawska A. , Lampart-Szczapa E. , Piasecka-Kwiatkowska D.

Warianty tytułu

EN

Preliminary immunoassays of fermented lupine preparations

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

W ramach pracy analizowano wpływ procesu fermentacji mlekowej na właściwości antygenowe łubinowych ekstraktów globulinowych. Zdolność globulin łubinowych do wiązania przeciwciał IgE z surowicy osób mających zawodowy kontakt z łubinem badano przy użyciu metody immunoblottingu. Na podstawie wykonanych doświadczeń stwierdzono, że zastosowany proces technologiczny spowodował zmiany jakościowe profilu białkowego badanych preparatów łubinowych, co w efekcie obniżyło potencjał immunogenny globulin łubinowych.

EN

The main purpose of this study was to estimate the influence of lactic acid fermentation on antigenicity of lupine seed globulins. The ability of lupin globulins for binding IgEs from the sera of patients having occupational contact with lupin, has been analysed by using immunoblotting technique. The results of the research have proved that applied process caused qualitative change in protein profile of studied preparations, and reduce the immunoreactivity of lupin globulins.

Słowa kluczowe

PL

lubin; ekstrakty roslinne; preparaty lubinowe; preparaty fermentowane; fermentacja mlekowa; wlasciwosci antygenowe; charakterystyka immunochemiczna; immunoblotting; bialko; profile bialkowe; zmiany jakosciowe; globuliny lubinowe

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywienie Człowieka i Metabolizm
• Rocznik: 2009
• Tom: 36
• Numer: 2
• Opis fizyczny: s.454-460,fot.,bibliogr.

Twórcy

autor

Baranska A

• Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu, Poznan

autor

Kurzawska A.

autor

Lampart-Szczapa E.

autor

Piasecka-Kwiatkowska D.

Bibliografia

• 1. Gawęcki J., Hryniewiecki L. (red.): Żywienie człowieka. Podstawy nauki o żywieniu. PWN, Warszawa 2006.
• 2. Lampart-Szczapa E.: Łubin jako potencjalny surowiec białkowy w produkcji żywności. Rozpr. Nauk. Zesz. 1998, 279, Rocz. AR w Poznaniu: 104 ss.
• 3. Peeters K.A., Nordlee J.A., Penninks A.H. i wsp.: Lupine allergy: not simply crossreactivity with peanut or soy. J. Allergy Clin. Immunol., 2007, 120, 647-653.
• 4. Brennecke S., Becker W.-M., Lepp U. i wsp.: Anaphylactic reaction to lupine flour. J. Dtsch. Dermatol. Ges., 2007, 5, 774-776.
• 5. Rotiroti G., Skypala I., Senna G. i wsp.: Anaphylaxis due to lupine flour in celiac patient. J. Investig. Allergol. Clin. Immunol., 2007, 17(3), 204-205.
• 6. Wüthrich B.: Anaphylactic reaction to lupine flour because of a primary sensitization. Allergy, 2008, 63, 476-477.
• 7. Wassenberg J., Hofer M.: Lupine-induced anaphylaxis in a child without known food allergy. Ann. Allergy Asthma Immunol., 2007, 98, 589-590.
• 8. Lindvik H., Holden L., Løvik M. i wsp.: Lupin sensitization and clinical allergy in food allergic children in Norway. Acta Pædiatr., 2008, 97, 91-95.
• 9. Besler M., Steinhart H., Paschke A.: Stability of food allergens and allergenicity of processed foods. J. Chromatogr. B Biomed. Sci. Appl., 2001, 756(1-2), 207-228.
• 10. Beyer M., Morrow E., Li X.-M. i wsp.: Effects of cooking methods on peanut allergenicity. J. Allergy Clin. Immunol., 2001, 107, 1077-1081.
• 11. Ibaňez Sandin D., Martinez San Ireneo M., Maraňon Lizana F. i wsp.: Specific IgE determinations to crude and boiled lentil (Lens culinaris) extracts in lentil-sensitive children and controls. Allergy, 1999, 54, 1209-1214.
• 12. Jędrychowski L., Wróblewska B.: Reduction of the antigenicity of whey proteins by lactic acid fermentation. Food Agricultur. Immunol., 1999, 11, 91-99.
• 13. Freitas R.L., Ferreira R.B., Teixeira A.R.: Use of a single method in the extraction of the seed storage globulins from several legume species. Application to analyse structural comparisons within the major classes of globulins. Int. J. Food Sci. Nutr., 2000, 51, 341-352.
• 14. Bradford M.: A rapid and sensitive method of the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of dye-binding. Anal. Biochem., 1976, 72, 248-254.
• 15. Laemmli U.K.: Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 1970, 227, 680-685.
• 16. Leary J.J., Brigati J.J., Ward D.C.: Rapid and sensitive colorimetric method for visualizing biotin-labeled DNA probes hybridized to DNA or RNA immobilized on nitrocellulose: Bio-blots. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1983, 80, 4045-4049.
• 17. Quaresma R.R, Viseu R., Martins L. M. i wsp.: Allergic primary sensitization to lupine seed. Allergy, 2007, 62, 1473-4.
• 18. Rojas-Hijazo B., Garcés M.M., Caballero M.L. i wsp.: Unsuspected lupin allergens hidden in food. Int. Arch. Allergy Immunol., 2006, 141, 47-50.
• 19. Frias J., Song YS., Martinez-Villaluenga C. i wsp.: Immunoreactivity and amino acid content of fermented soybean products. J. Agric. Food Chem. 2008, 56(1), 99-105.
• 20. Inomata N., Osuna H., Kawano K. i wsp.: Late-onset anaphylaxis after ingestion of Bacillus Subtilis-fermented soybean (Natto): Clinical review of 7 patients. Allergol. Int., 2007, 56(3), 257-61.
• 21. Duranti M.: Enzymatic subunit splitting of lupine storage proteins. Nahrung, 1986, 30, 271-274.
• 22. Robertson M.W., Liu F.-T.: Heterogenous IgE glycoforms characterized by differential recognition of an endogenous lectin (IgE-binding protein). J. Immunol., 1991, 147(9), 3024-3030.