Wplyw sonifikacji na wlasciwosci zelu miofibryli podczas dojrzewania miesa wolowego

• Autorzy: Latoch A

Warianty tytułu

EN

Sonication influence on myofibrillar gels properties during beef ageing

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Celem badań było określenie zmian właściwości termoreologicznych białek miofibrylarnych, wyznaczenie początkowej i końcowej temperatury ich żelowania podczas dojrzewania mięsa wołowego sonifikowanego bezpośrednio po uboju ultradźwiękami o niskiej częstotliwości drgań. Badania przeprowadzono na mięśniu półbłoniastym młodego bydła rzeźnego. Surowiec przeznaczony do badań bezpośrednio po uboju dzielono na trzy części, uzyskując próbę kontrolną (K) oraz dwie próby przeznaczone do obróbki falami ultradźwiękowymi o częstotliwości 25 kHz (U) i 45 kHz (Z). Badania lepkości przeprowadzono na homogenatach otrzymywanych z mięsa (w 0,6 M NaCl, pH 6,2) po 24, 48 i 72 godz. dojrzewania w warunkach chłodniczych. Wartość pH prób ustalano na poziomie 5,3, i 7,0. Wyznaczono początkową i końcową temperaturę żelowania. Przeprowadzone badania wykazały, że zmiany cech lepkosprężystych homogenatów mięsa w 0,6 M NaCl zależą od sposobu sonifikacji, czasu, jaki upłynął od uboju i pH. Stwierdzono, że ustalenie pH homogenatu na poziomie 5,3 prowadzi do koagulacji białek w nim zawartych. W środowisku obojętnym (pH 7,0) zmiany termoreologiczne homogenatów mięśniowych wszystkich badanych prób rozpoczynały się w temp. ok. 60°C. Próby sonifikowane (pH 7,0) cechowały się wyższą o ok. 1-2°C początkową temperaturą zmian lepkości w porównaniu z próbą kontrolną.

EN

The aim of the study was evaluation the thermorheological properties of myofibrillar proteins, determination of initial and final temperature of gelation process during meat ageing sonicated right after the slaughter with low frequency ultrasonic. The tests were carried out on semimembranosus muscles of young bulls. The sample was divided on three parts right after slaughter, first as a control sample and other two designated to ultrasonic treatment with 25 kHz (U) i 45 kHz (Z) frequency. The viscosity tests on homogenates from meat after 24, 48 and 72 hours of ageing in cooling conditions were evaluated. The acidity level was set up on pH 5.3 and 7.0 respectively. The initiative and final gelation temperature was set up. The tests showed that the changes of homogenates features prepared from meat in 0.6 M NaCl solution depend on the way of sonication, time after slaughter and acidity level. It was stated that setting up an acidity on 5.3 level leads to proteins coagulation. In the neutral acidity thermorheological changes of the muscle homogenates of all tested samples started around 60ºC. Sonicated samples (pH 7,0) characterized 1-2ºC higher initial temperature of viscosity changes in comparison to control sample.

Słowa kluczowe

PL

mieso wolowe; dojrzewanie miesa; homogenaty; miofibryle; zelowanie; sonifikacja

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość
• Rocznik: 2007
• Tom: 14
• Numer: 5
• Opis fizyczny: s.367-373,wykr.,bibliogr.

Twórcy

autor

Latoch A

• Akademia Rolnicza, ul.Skromna 8, 20-704 Lublin

Bibliografia

• [1] Boyer C., Joandel S., Ouali A., Culioli J.: Determination of surface hydrophobicity of fast and slow myosins from rabbit skeletal muscles: implication in heat-induced gelation. J Sci Food Agric., 1996, 72, 367-375.
• [2] Chapleau N. J., de Lamballerie-Anton M. I.: Changes in myofibrillar proteins interactions and rheological properties induced by high-pressure processing. Eur Food Res Technol., 2003, 216, 470–476.
• [3] Cofrades S., Careche M., Carballo J., Jimenez-Colmenero F.: Protein concentration, pH and ionic strength affected apparent viscosity of actomyosin. J. Food Sci., 1993, 58, 1269.
• [4] Culioli J., Boyer C., Vignon X., Ouali A.: Heat-induced gelation properties of myosin: Inflence of purification and muscle type. Sci. Aliments., 1993, 13, 249-260.
• [5] Egelandsdal B., Martinsen B., Autio K.: Rheological parameters as predictors of protein functionality: A model study using myofibrils of different fibre-type composition. Meat Sci., 1995, 39 (S), 97-111.
• [6] Hung T., Smith D. M.: Dynamic rheological properties and microstructure of partially insolubilized whey protein concentrate and chicken breast salt-soluble protein gels. J. Agric. Food Chem., 1993, 41, 1372-1378.
• [7] Latoch A., Dolatowski Z. J.: Właściwości termoreologiczne homogenatów otrzymanych z sonifikowanego mięsa wołowego. Rocz. Inst. Przem. Mięs. i Tł., 2004, t. XLI, 181-188.
• [8] Lesiów T.: Wpływ przechowywania mięśni piersi kaczek w temperaturze -18±2°C na lepkość roztworów białek oraz farszu. Prace Naukowe AE we Wrocławiu, Technologia, 1994, 675 (7).
• [9] Ockerman H. W., Lesiów T.: Viscosity of semimembranosus and longissimus dorsi bull muscle homogenates. Bulletin The Ohio State University Extension Research. Research and Reviews: Meat Special Circular 2001, pp. 183-02.
• [10] Robe G. H., Xiong Y. L.: Dynamic rheological studies on salt-soluble proteins form three porcine muscles. Food Hydrocoll., 1993, 7, 137-146.
• [11] Sano T., Noguchi S. F., Tsuchiya T., Matsumoto J. J.: Dynamic viscoelastic behavior of natural actomyosin and myosin during thermal gelation. J. Food Sci., 1988, 53, 924-928.
• [12] Smith D. M.: Meat proteins functional properties in communited meat products. Food Tech., 1988, 42, 116-121.
• [13] Smyth A. B., Smith D. M., Vega-Warner V., O'Neill E.: Thermal denaturation and aggregation of chicken breast muscle myosin and subfragments. J. Agric. Food Chem., 1996, 44, 1005-1010.
• [14] Xiong Y. L.: Miofibrillar protein from different muscle fiber type: Implications of biochemical and functional properties in meat processing . CRC Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 1994, 34, 293-320.
• [15] Xiong Y. L., Blanchard S. P.: Rheological properties of salt-soluble protein from white and red skeletal muscles. J. Agric. Food Chem. 1994, 42, 1624.