Podstawy klasyfikacji i syntezy bialek glutenowych ziarna pszenicy

• Autorzy: Majewska K
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Postęp w metodach frakcjonowania i badania struktury molekularnej białek glutenowych oraz rozszerzenie wiedzy na ich temat z zakresu genetyki, umożliwiły opracowanie nowej klasyfikacji. Klasyfikacja ta jest oparta bardziej na składzie i strukturze niż różnicach w rozpuszczalności. Zarówno gliadyny jak i gluteniny nazwano prolaminami. Tak zdefiniowane prolaminy podzielono na 3 grupy w oparciu o sekwencję aminokwasów występujących w białkach i chromosomową lokalizację strukturalnych genów kodujących syntezę odpowiednich białek. Należą do nich prolaminy HMW (o wysokiej masie cząsteczkowej), prolaminy ubogie w siarkę i bogate w siarkę. Badania wykazały, że zmienność lokalizacji genów strukturalnych kodujących syntezę białek glutenowych pszenicy ma wpływ na zmiany jej wartości wypiekowej. Próby genetycznej kontroli syntezy tych białek poprzez manipulowanie ekspresją odpowiednich genów mogą służyć polepszeniu wartości wypiekowej pszenicy.

EN

Progress in fractionation methods, studies on the molecular structure of gluten proteins and enlargement of knowledge about them in the field of genetics enabled the elaboration of their new classification. The new classification of gluten proteins is based on their composition and structure rather than on differences in solubility. According to this classification, gliadins as well as glutenins are called prolamins. Such defined prolamins are divided into 3 groups based on the amino acid sequence and chromosomal location of the structural genes coding the synthesis of the adequate proteins. There are: HMW prolamins, poor in sulfur and rich in sulfur prolamins. The studies proved that variability in location of the stuctural genes controlling the synthesis of gluten proteins have influence on changes in breadmaking quality of wheat. Trials on genetic control of their synthesis by manipulation and expression of adequate gene may be useful in improving breadmaking quality of wheat.

Słowa kluczowe

PL

interakcje; biosynteza; gliadyna; wartosc wypiekowa; ekspresja genow; klasyfikacja bialek; bialka glutenowe; zywnosc transgeniczna; ziarno; struktura molekularna; biotechnologia; pszenica; gluten; prolaminy; glutenina

EN

interaction; biosynthesis; gliadin; baking value; gene expression; classification; protein; gluten protein; transgenic food; seed; molecular structure

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość
• Rocznik: 1999
• Tom: 06
• Numer: 2
• Opis fizyczny: s.15-25,rys.,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Majewska K

• Akademia Rolniczo-Techniczna, 10-957 Olsztyn, Plac Cieszynski 1

Bibliografia

• [1] Baenziger P. S.: Opportunities in cereals: preserving our future with biotechnology. „Cereal Science - Its Contribution to Health and Well Being”. 16 th ICC Conference, Vienna, Austria, 1998, 48.
• [2] Bean S. R., Lookhart G. L.: Separation of wheat proteins by two-dimensional RP - HPLC plus Free Zone Capillary Electrophoresis (FZCE). Cereal. Chem., 74 (6), 1997, 758.
• [3] Bietz J. A.: HPLC: how proteins look in cereals. Cereal Chem., 62 (3), 1985, 201.
• [4] Blumenthal C., Stone P. J., Gras P. W., Bekes F., Clarke B., Barlow E. W. R., Appels R., Wrigley C. W.: Heat Shock Protein 70 and dough - quality changes resulting from heat stress during grain filling in wheat. Cereal Chem., 75 (1), 1998, 43.
• [5] Czuba R., Mazur T.: Wpływ nawożenia na jakość plonów. PWN, Warszawa, 1988.
• [6] Ewart J. A. D. : Studies on disulfide bonds in glutenin. Cereal Chem., 65 (2), 1988, 95.
• [7] Forde J., Miflin B. J.: Isolation and identification of mRNA for the high-molecular weight storage proteins of wheat endosperm. Planta, 157, 1983, 567.
• [8] Greene F. C.: Expression of storage protein genes in developing wheat (Triticum aestivum L.) seeds. Plant Physiol., 71, 1983, 40.
• [9] Greene F. C., Anderson O. D., Litts J. C., Gautier M. F.: Control of wheat protein biosynthesis. Cereal Chem., 62 (5), 1985, 398.
• [10] Grzesiuk S., Kulka K.: Biologia ziarniaków zbóż. PWN, Warszawa, 1988.
• [11] Huebner F. R., Bietz J. A.: Rapid and sensitive wheat protein fractionation and varietal identification by Narrow-Bore RP - HPLC. Cereal Chem., 72 (5), 1995, 504.
• [12] Jakubke H. D., Jeschkeit H.: Aminokwasy, peptydy, białka. PWN, Warszawa, 1989.
• [13] Jankiewicz M.: Białka w technologii zbóż. WPL i S, Warszawa, 1968.
• [14] Jia Y.-Q., Masbou V., Aussenac T., Fabre J.-L., Debaeke P.: Effects of nitrogen fertilization and maturation conditions on protein aggregates and on the breadmaking quality of Soissons, a common wheat cultivar. Cereal Chem., 73 (1), 1996, 123.
• [15] Kohler P., Gassenmeier B.- K., Wieser H., Kasarda D.: Molecular modeling of the N-terminal regions of HMW glutenin subunits 7 and 5 in relation to intramolecular disulfide bond formation. Cereal Chem. 74 (2), 1997, 154.
• [16] Lookhart G. L., Bietz J. A.: Practical wheat varietal identification in the United States. Cereal Foods World, 35 (4), 1990, 404.
• [17] MacRitchie F., du Cros D. L., Wrigley C. W.: Flour polipeptides related to wheat quality. In: Advances in Cereal Science and Technology, Ed. Pomeranz Y., AACC, St. Paul, MN, USA, 1990, vol. 10, 79.
• [18] Martin R. J., Sutton K. H., Moyle T. N., Hay R. L., Gillespie R. N.: Effect of nitrogen fertilizer on the yield and quality of six cultivars of autumn-sown wheat. New Zealand J. Crop, and Horticult. Sci., 20, 1992, 273.
• [19] Payne P. I., Holt L. M., Jarvis M. G., Jackson E. A.: Two-dimensional fractionation of the endosperm proteins of bread wheat (Triticum aestivum): biochemical and genetic studies. Cereal Chem., 62 (5), 1985, 319.
• [20] Pomeranz Y.: Wheat: Chemistry and technology, AACC, St. Paul, MN, USA, vol. 1, 1988,.
• [21] Popineau Y., Pineau F.: Changes of conformation and surface hydrophobicity of gliadins. Lebensm. Wiss. Technol., 21, 1988, 113.
• [22] Rathmell W., Bekes F.: Strategy of breeding programs, including genetic transformation, approach and results in Australia. „Cereal Science - Its Contribution to Health and Well Being”. 16 th ICC Conference, Vienna, Austria, 1998, 52.
• [23] Redaelli R., Pogna N. E., Ng P. K.: Effects of prolamins encoded by chromosomes IB and ID on the rheological properties of dough in near-isogenic lines of bread wheat. Cereal Chem., 74 (2), 1997, 102.
• [24] Sapirstein H. D., Fu B. X.: Intercultivar variation in the quantity of monomeric proteins, soluble and insoluble glutenin, and residue protein in wheat flour and relationships to breadmaking quality. Cereal Chem. 75 (4), 1998, 500.
• [25] Shewry P. R., Tatham A. S., Forde J., Kreis M., Miflin B. J.: The classification and nomenclature of wheat gluten proteins: a reassessment. J. Cereal Sci., 4, 1986, 97.
• [26] Shewry P. R., Kreis M., Burrell M. M., Miflin B. J.: Improvement of processing properties of crops by genetic engineering. In: Food Biotechnology-1. Eds. King R. D., Cheetham P. S. I., Elsevier Applied Science, England, 1988, 72.
• [27] Simmonds D. H.: Wheat and wheat quality in Australia. Australian Wheat Board, CSIRO, Australia, 1989.
• [28] Tatham A. S., Shewry P. R., Belton P. S.: Structural studies of cereal prolamins, including wheat gluten. In: Advances in Cereal Science and Technology, Ed. Pomeranz Y., AACC, St. Paul, MN, USA, vol. 10, 1990, 1.
• [29] Vallejos R. H., Alvarez M. L., Halford N. G., Heisterborg C. M., Morata M. M., Ravizzini R. A., Shewry P. R.: Wheat transformation as a tool contributing to breeding for quality. 10 th International Cereal and Bread Congress, Porto Carras (Chalkidiki) Greece, 1996, 8.
• [30] Vapa L., Dencic S., Obreht D., Tanurdzic M.: Glu-1 genes in relation to BMQ of wheat cultivars. „Cereal Science - Its Contribution to Health and Well Being”. 16 th ICC Conference, Vienna, Austria, 1998, 160.