Flocculants application for precipitation and separation of proteins from Lens culinaris cv. Tina

• Autorzy: Baraniak B. , Swieca M. , Slowik A.

Warianty tytułu

PL

Zastosowanie flokulantow do wytracania i frakcjonowania bialek z Lens culinaris cv. Tina

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

Background. Lentil (Lens culinaris) is an important crop in many developing countries. Usefulness of protein isolates in the human nutrition and animal feeding have been also studied. Improvement of protein precipitation and fractionation efficiency by using different flocculants was the aim of this study. Material and methods. The polyelectrolytes Magnafloc LT-22 and Magnafloc LT-25 were tested in the process of coagulation and fractionation of protein from lentil protein extracts. Proteins were extracted from flour with 0.5 M NaCl in the 50 mM Tris-HCl buffer pH 7.5 and 2 mM NaOH at ratio 1:10. Protein were coagulated at different pH (6, 5, 4, 3) using flocculants in three different concentration 0.1, 0.3 and 0.5%. Samples were analyzed by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. Results. Influence of extraction medium on the yield and quality of protein was visible. In all studied cases proteins were the most effective precipitated with Magnofloc LT-25. Application of different pH condition for coagulation caused fractionation of lentil protein. Gel electrophoresis of protein of all studied samples showed different molecular weight subunit patterns ranging from 8 to 102 kDa. Conclusions. Using of flocculants as coagulating factors allows obtaining a high concentrated protein isolates, however the yields of flocculation were determined by different extraction systems, concentration of flocculants and pH condition of process

PL

Wprowadzenie. Soczewica jadalna (Lens culinaris) odgrywa istotną rolę w rolnictwie wielu rozwijających się państw. Użyteczność izolatów i koncentratów białkowych w żywieniu ludzi i zwierząt jest przedmiotem wielu badań naukowych. Celem badań było udoskonalenie metod precypitacji i frakcjonowania białek z użyciem flokulantów. Materiały i metody. Polielektrolity Magnafloc LT-22 i Magnafloc LT-25 zostały użyte w procesie koagulacji i frakcjonowania białek z ekstraktów otrzymanych z nasion soczewicy. Białka izolowano z mąki z zastosowaniem 0,5 M NaCl w 50 mM buforze Tris-HCl pH 7,5 oraz 2 mM NaOH w stosunku 1:10. Precypitację białek przeprowadzono przy różnych wartościach pH (6, 5, 4, 3), używając flokulantów w trzech różnych stężeniach 0,1, 0,3 i 0,5%. Otrzymane frakcje białkowe zostały przeanalizowane z zastosowaniem elektroforezy poliakrylamidowej w obecności SDS (SDS-PAGE). Wyniki. Bardzo widoczny był wpływ medium ekstrakcyjnego na wydajność izolacji białek. We wszystkich wariantach doświadczenia białka były koagulowane najefektywniej z zastosowaniem flokulantu Magnofloc LT-25. Precypitacja w różnych wartościach pH pozwoliła na rozfrakcjonowanie białek soczewicy. Analiza elektroforetyczna otrzymanych frakcji białkowych wykazała obecność protein o masach molekularnych w zakresie od 8 do 102 kDa. Podsumowanie. Użycie flokulantów jako czynników koagulujących białka pozwoliło na otrzymanie skoncentrowanych izolatów białkowych, jakkolwiek wydajność precypitacji była zdeterminowana wieloma czynnikami, do których należały rodzaj i stężenie użytych flokulantów, pH prowadzonego procesu koagulacji oraz rodzaj układu ekstrakcyjnego użytego do izolacji białek.

Słowa kluczowe

EN

flocculant; application; precipitation; separation; protein; protein isolate; Lens culinaris; lentil; Tina cultivar

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Scientiarum Polonorum. Technologia Alimentaria
• Rocznik: 2009
• Tom: 08
• Numer: 2
• Opis fizyczny: p.33-40,fig.,ref.

Twórcy

autor

Baraniak B.

• University of Life Sciences in Lublin, Skromna 8, 20-704 Lublin, Poland

autor

Swieca M.

autor

Slowik A.

Bibliografia

• Alamanou S., Doxaskis G., 1995. Thermoreversible size selective swelling polymers as a means of purification and concentration of lupin seed proteins (Lupinus albus ssp. Gracus). Food Hydrocoll. 9(2), 103-109.
• Baraniak B., 1994. Studia nad optymalizacją procesu wyodrębniania frakcji białkowych chloro-plastycznych i cytoplazmatycznych z zielonych części roślin uprawnych [Optimization of separation process of chloroplastic and cytoplasmic protein fractions from green parts of cultivated plants]. Wyd. AR Lublin [in Polish].
• Baraniak B., Niezabitkowska M., Pielecki J., Wójcik W., 2004 a. Evaluation of usefulness of Magnafloc M-22S flocculant in the process of obtaining protein concentrates from peas. Food Chem. 85, 251-257.
• Baraniak B., Niezabitkowska M., Porzucek H., 2004 b. Zawartość białka ogółem, inhibitów trypsyny i stachinozy w preparatach uzyskiwanych z mąki grochu za pomocą różnych metod koagulacji [The content of total protein, trypsin inhibitor, and stachyose in protein preparations coagulated from pea flour by various methods]. Żywn. Nauka Techn. Jakość 3(40), 87-97 [in Polish].
• Femandez-Qurntela A., Macarulla M., Del Barrio A., Martinez J., 1997. Composition and functional properties of protein isolates obtained from commercial legumes grown in northen Spain. Plants Food. Hum. Nutr. 51, 331-342.
• Hamilton-Reeves J.M., Rebello S.A., Thomas W., Kurzer M.S., Slaton J.W., 2008. Effects of soy protein isolate consumption on prostate cancer biomarkers in men with HGPIN, ASAP, and low-grade prostate cancer. Nutr. Cancer 60, 7-13.
• Laemmli U.K., 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacterio-phage T4. Nature 227, 680-685.
• Lee H.C., Htoon A.K., Uthayakumaran S., Paterson J.L., 2007. Chemical and functional quality of protein isolated from alkaline extraction of Australian lentil cultivars: Matilda and Digger. Food Chem. 102(4), 1199-1207.
• Longnecker N., Kelly R., Huang S., 2002. The lentil lifestyle-Health benefits of lentils and their use in diets. In: Proceedings of Lentil Focus 2002. National Conference, Horsham (Victoria), 58-59.
• López-Torrejón G., Salcedo G., Martin-Esteban M., Diaz-Perales A., Pascual C.Y., Schanchez-Monge R., 2003. Len c1, a major allergen and vicilin from lentil seeds. Protein isolation and cDNA cloning. J. Aller. Clin. Immun. 112(6), 1208-1215.
• Lowry O., Rosebriught N., Farr A., Randal R.J.J., 1951. Protein measurement with Folin-phenol reagent. J. Biol. Chem. 193, 265-268.
• Papalamproua E.M., Doxastakisa G.I., Biliaderisb C.G., Kiosseogloua V., 2009. Influence of preparation methods on physicochemical and gelation properties of chickpea protein isolates. Food Hydrocoll. 23(2), 337-343.
• Sanchez-Vioque R., Clemente A., Viogue J., Bautista J., Millan F., 1999. Protein isolates from chickpea (Cicer arietinum L.): chemical composition, functional properties and protein characterization. Food Chem. 64, 237-243.
• Scheutjens J., Feler G.J., 1982. Effect of polymer adsorption and depletion on the interaction between two parallel surfaces. Adv. Coll. Inter. Sci. 226, 290-298.
• Solanki I.S., Kapoor A.C., Singh U., 1999. Nutritional parameters and yield evaluation of newly developed genotypes of lentil (Lens culinaris Medik.). Plant Foods Hum. Nutr. 54, 79-87.
• Tanga C.-H., Chena L., Mab C.-Y., 2009. Thermal aggregation, amino acid composition and in vitro digestibility of vicilinrich protein isolates from three Phaseolus legumes: A comparative study. Food Chem. 113 (4), 957-963.
• Vasilin-Reimann S., Soregentini D.A., Audebert R., 1990. Reversible flocculation of silica suspension by water-soluble polymers. J. Agric. Food Chem. 64, 237-243.
• Vidal-Valverde C., Frias J., Sierra I., Blazquez I., Lambein F., Kuo Y.H., 2002. New functional legume food by germination. Effect on the nutritive value of beans, lentils and peas. Eur. Food Res. Technol. 215, 472-477.
• Wang N., Daun J.K., 2006. Effects of variety and crude protein content on nutrients and antinutrients in lentils (Lens culinaris). Food Chem. 95, 493-502