Optimisation of conditions for capillary zone electrophoresis [CZE] separation of trichloroacetate extracts of salted fish meat

• Autorzy: Felisiak K.

Warianty tytułu

PL

Optymalizacja warunkow rozdzialu tichlorooctowych ekstraktow miesa solonego sledzia baltyckiego metoda strefowej elektroforezy kapilarnej [CZE]

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

Effects of CE parameters and modifying substances on the quality of separation of trichloroacetic (TCA) extracts of salted Baltic herring meat were studied. The optimal separation parameters were as follows: capillary length 36 cm; voltage 20 kV; injection pressure 2 psi*s; capillary temperature 35°C, detection wavelength 200 nm. Buffer enrichment with 20% acetonitrile and 40% methanol resulted in a slight improvement of the separation quality, while 20 mmol/L triethylamine (TEA) produced some improvement, but was a source of an additional peak in field A. Salt concentration

PL

Zbadano wpływ parametrów CZE oraz substancji modyfikujących na jakość rozdziału trichlorooctowych (TCA) ekstraktów mięsa solonego śledzia bałtyckiego. Optymalne parametry rozdziału wynosiły: długość kapilary 36 cm, wielkości napięcia 20 kV, ciśnienie iniekcji 2 psi*s, temperatura kapilary 35°C, długość fali detekcji 200 nm. Dodatek do buforu acetonitrylu w stężeniu 20% oraz metanolu w stężeniu 40% powodowały nieznaczną poprawę jakości rozdziałów, zaś trietyloamina (TEA) w stężeniu 20 mmol/L prowadziła do pewnej poprawy, jednocześnie będąc źródłem dodatkowego piku w obszarze A (rys. 3). Wykazano, że stężenie soli ³1% powoduje zlewanie się pików, zmniejszenie ich wysokości, aż do niemal całkowitego zaniku pików przy stężeniu 5% (rys. 4). Oczyszczanie próby metodami SPE (rys. 5) i dializy poprawiało rozdział, lecz było czasochłonne lub nie zapewniało zachowania pełnego składu próby. Strącanie jonów Cl- azotanem srebra nie przyniosło poprawy rozdziału. Obniżenie stężenia chlorku sodu poniżej 1% oraz kwasu trichlorooctowego do ok. 1,5% przez rozcieńczenie ekstraktu TCA wodą destylowaną dało najlepsze rezultaty (rys. 1). Pozwoliło to uzyskać dokładne rozdzielenie pików wszystkich obszarów, przy jednocześnie najmniejszym wkładzie pracy i przy zachowaniu pełnego składu próby.

Słowa kluczowe

EN

capillary electrophoresis; condition optimization; fish meat; salted meat; trichloroacetic extract; Baltic herring; separation parameter; CZE technique zob.capillary zone electrophoresis; capillary zone electrophoresis

• Wydawca: -
• Czasopismo: Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
• Rocznik: 2007
• Tom: 57
• Numer: 2
• Opis fizyczny: p.177-184,fig.,ref.

Twórcy

autor

Felisiak K.

• Agricultural University of Szczecin, Papieza Pawla VI 3, 71-459 Szczecin, Poland

Bibliografia

• 1. Cross R.F., Cao J., Salt effects in capillary electrophoresis. II. Mechanism of electrophoretic mobility modification due to Joule heating at high buffer concentrations. J. Chromatogr. A, 1998, 809, 159–171.
• 2. Cross R.F., Smairl A.M., Salt effects in capillary electrophoresis. V. Adsorption and retention of electrically neutral analytes. J. Chromatogr. A, 2001, 929, 113–121.
• 3. Dolník V., Selectivity, differential mobility and resolution as parameters to optimize capillary electrophoresis. J. Chromatogr. A, 1996, 744, 115–121.
• 4. van de Goor, T., Apffel A., Chakel J., Hancock W., Capillary electrophoresis of peptides. 1997, in: Handbook of Capillary Electrophoresis (ed. J.P. Landers). CRC Press, Boca Raton, Boston, London, New York, Washington D.C., pp. 213–258.
• 5. Hamrníková I., Mikšík I., Uhrová M., Deyl Z., Ultraviolet detector response of glycine and alanine homopeptides: Some specific features in capillary electrophoresis. Analytica Chimica Acta, 1998, 372, 257–272.
• 6. Hamrníková I., Mikšík I., Deyl Z., Kašicka V., Binding of proline- and hydroxyproline-containing peptides and proteins to the capillary wall. J. Chromatogr. A, 1999, 838, 167–177.
• 7. Herraiz T., Casal V., Evaluation of solid-phase extraction procedures in peptide analysis. J. Chromatogr. A, 1995, 708, 209–221.
• 8. Idei M., Mezo I., Vadasz Z., Horvath A., Teplan I., Keri G., Capillary electrophoretic analysis of somatostatin analog peptides. Effect of organic solvents as buffer modifiers. J. Liq. Chromatogr., 1992, 15, 18, 3181.
• 9. Kołakowski E., Determination of fish meat peptides in technological processes. 1973, Wydawnictwo Akademii Rolniczej w Szczecinie, Rozprawy, No. 32 (in Polish; English abstract).
• 10. Kołakowski E., Analysis of proteins, peptides, and amino acids in food. 2005, in: Methods of Analysis of Food Components and Additives (ed. S. Ötleş). Taylor & Francis, Boca Raton, London, New York, Singapore, pp. 59–96.
• 11. Kołakowski E., Bednarczyk B., Effects of acetic acid addition on physical and sensory properties of salted Baltic herring. 1997, in: Materials of XXVIII Session of KTiChŻ PAN, 21–23 September 1997, Gdańsk, Poland, p. 193 (in Polish).
• 12. Lee H.G., Desiderio D.M., Optimization of the capillary zone electrophoresis loading limit and resolution of proteins, using triethylamine, ammonium formate and acidic pH. J. Chromatogr. B, 1997, 691, 67–75.
• 13. Li G., Zhang Z., Chen X., Hu Z., Zhao Z., Hooper M., Analysis of ephedrine in ephedra callus by acetonitrile modified capillary zone electrophoresis. Talanta, 1999, 48, 1023–1029.
• 14. Macedo Q., Jovilet P., Meunier J.-C., Capillary electrophoresis of caseino-peptides: influence of applied voltage and column temperature. Biotechnology Techniques, 1999, 13, 647–651.
• 15. Madsen J.S., Qvist K.B., Hydrolysis of milk protein by a Bacillus licheniformis protease specific for acidic amino acid residues. J. Food Sci., 1997, 62, 579–582.
• 16. Messana I., Rossetti D.V., Cassiano L., Misiti F., Giardina B., Castagnola M., Peptide analysis by capillary (zone) electrophoresis. J. Chromatogr. B, 1997, 699, 149–171.
• 17. Michaelsen S., Sørensen H., High performance capillary electrophoresis: principle, present possibilities and future potentialities in studies of low and high molecular weight charged and uncharged biomolecules. Pol. J. Food Nutr. Sci., 1994, 3/44, 1, 5–44.
• 18. Molina E., Ramos M., Cifuentes A., Lopez-Fandino R., Characterization of cheese proteolysis by capillary electrophoresis and reverse-phase HPLC analyses of peptides. Z. Lebensm. Unters. Forsch. A, 1998, 206, 259–263.
• 19. Mucha P., Rekowski P., Szyk A., Kupryszewski G., Barciszewski J., Capillary electrophoresis: a new tool for biomolecule analysis. Post. Biochem., 1997, 43, 208–216 (in Polish; English abstract).
• 20. Polish Standard PN-55/A-86761. Fresh fish. Chilling with ice during loading (in Polish).
• 21. Polish Standard PN 74/A-86739. Fish and fish products. Determination of table salt content (in Polish).
• 22. Oda R.P., Landers J.P., Introduction to capillary electrophoresis. 1997, in: Handbook of Capillary Electrophoresis (ed. J.P. Landers). CRC Press, Boca Raton, Boston, London, New York, Washington D.C., pp. 1–48.
• 23. Sarmini K., Kenndler E., Influence of organic solvents on the separation selectivity in capillary electrophoresis. J. Chromatogr. A, 1997, 792, 3–11.
• 24. Shihabi Z.K., Peptide stacking by acetonitrile-salt mixtures for capillary zone electrophoresis. J. Chromatogr. A, 1996, 744, 231–240.
• 25. Shihabi Z.K., Effects of sample matrix on capillary electrophoretic analysis. 1997, in: Handbook of Capillary Electrophoresis (ed. J.P. Landers), CRC Press, Boca Raton, Boston, London, New York, Washington D.C., pp. 457–478.
• 26. Shihabi Z.K., Stacking of weakly cationic compounds by acetonitrile for capillary electrophoresis. J. Chromatogr. A, 1998, 817, 25–30.
• 27. Song L., Ou Q., Yu W., Xu G., Effect of high concentrations of salts in samples on capillary electrophoresis of anions. J. Chromatogr. A, 1995, 696, 307–319.
• 28. Yang J., Bose S., Hage D.S., Improved reproducibility in capillary electrophoresis through the use of mobility and migration time ratios. J. Chromatogr. A, 1996, 735, 209–220.