PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
1996 | 29 | 4 |

Tytuł artykułu

Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.I. Kompleksy pepsyny z protamina

Warianty tytułu

Języki publikacji

PL

Abstrakty

PL
Ustalono stosunki molowe pepsyny i protaminy w nierozpuszczalnych kompleksach oraz wpływ czynników fizycznych i chemicznych na trwałość tych kompleksów.
EN
Pepsin forms insoluble complexes with protamine. Molar ratio of pepsin to protamine determining the highest amount insoluble complexes depends on pH. Molar pepsin/protamine ratio at pH 3.0 is 4:1. Pepsin-protamine complexes become dissociated by 0.32 mol/dm3 calcium chloride and 4.0 mol/dm3 sodium chloride, whereas 6.0 mol/dm3 urea gets them dissociated up to 75%. Therefore, it is reasonable to suppose that the components of the complexes are bound by ionic bonds.

Wydawca

-

Rocznik

Tom

29

Numer

4

Opis fizyczny

s.381-386,wykr.,bibliogr.

Twórcy

  • Akademia Medyczna, 15-230 Bialystok, ul.Mickiewicza 2c
autor
autor
autor

Bibliografia

  • 1. Csordas A.: On the biological role of histone acetylation, Biochem. J., 1990; 265:23-38
  • 2. Lehn J.M.: Supramolecular chemistry, Science, 1993; 260: 1762-1763
  • 3. Anderson W., Harthill J.E., Rhamatalla R.: The influence of molecular size and pH on the macrocationic inhibition of pepsin by polylysine, J. Pharm. Pharmacol., 1980; 32: 248-255
  • 4. Lawton J.B., Mekras C.J.: The effect of polycations on the activity of pepsin, J. Pharm. Pharmacol., 1985; 37: 396-400
  • 5. Mc Phie P.: A turbimetric milk-cloting assay for pepsin. Anal. Biochem., 1976; 73: 258-261
  • 6. James M.N.G., Sielecki A.R.: Molecular structure of an aspartic proteinase zymogen, porcine pepsinogen, at 1,8 A°, Nature, 1986; 319: 33-38
  • 7. Dawson R.M.C., Elliot D.C., Elliot H.H.. Jones K.M.. Data for biochemical research. Oxford Univ. Press, Oxford, 1969

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-article-0395a628-3453-43bf-9c7e-383fd9b470b7
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.