PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2001 | 55 | 11 |

Tytuł artykułu

Mozliwosci zastosowania mikrobiologicznej transglutaminazy w mleczarstwie

Autorzy

Warianty tytułu

EN
Microbial transglutaminase and its use

Języki publikacji

PL

Abstrakty

PL
Dokonano przeglądu piśmiennictwa z ostatnich lat dotyczącego możliwości zastosowania transglutaminazy pochodzenia mikrobiologicznego do modyfikacji białek mleka. Omówiono związek między stopniem oligomeryzacji kazeiny a jej właściwościami funkcjonalnymi. Opisano również warunki i czynniki związane z tworzeniem się żelu kazeinowego indukowanego transglutaminazą oraz mechanizm tworzenia się wiązań sieciujących w kazeinie.
EN
Recent year's literature review concerning the use of microbial transglutaminase for milk protein modifications is presented. Relationship between casein oligomerization degree and functional properties of casein are reviewed. The conditions and factors that contribute to the formation of transglutaminase-induced casein gels and the cross-linking interaction mechanism between casein micelles are also described.

Wydawca

-

Rocznik

Tom

55

Numer

11

Opis fizyczny

s.36-38,48,rys.,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor
  • Akademia Rolnicza, Krakow

Bibliografia

  • [1] Aboumahmoud R., Savello P.: 1990. Crosslinking of whey protein by transglutaminase. J. Dairy Sci. 73, 256-263.
  • [2] Ajinomoto. General information about transglutaminase. Ulotka informacyjna produktu.
  • [3] Dickinson E., Yamamoto Y.: 1996. Rheology of milk protein gels and protein-stabilized emulsion gels cross-linked with transglutaminase. J. Agric. Foof. Chem. 44, 1371-1377.
  • [4] Faergemand M., Sorensen M.V., Jorgensen U., Budolfsen G., Qvist K.B.: 1999. Transglutaminase: effect on instrumental and sensory texture of set style yoghurt. Milchwiss. 54, 10, 563-566.
  • [5] Krakowiak A., Czakaj J.: 1999. Niektóre zastosowania mikrobiologicznej transglutaminazy w przemyśle spożywczym. Przem. Spoż. 1, 36-38.
  • [6] Lauber S., Henie Т., Klostermeyer H.: 2000. Relationship between the crosslinking of caseins by transglutaminase and the gel strengh of yoghurt. Eur. Food Res. Technol. 210, 305-309.
  • [7] Liu M., Damodaran S.: 1999. Effect of transglutaminase-catalyzed polymerization of ß-casein on its emulsifying properties. J. Agric. Food Chem. 47, 1514-1519.
  • [8] Lorenzen P.C., Schlimme E.: 1998. Properties and potential fields of application of transglutaminase preparations in dairying. Bull. IDF 332, 47-53.
  • [9] Lorenzen P.C., Mautner A., Schlimme E.: 1999. Auswirkung der enzymatischen Quervernetzung von Milchproteinen auf die resultierenden Eigenschaften von Joghurterzeugnissen. Kieler Milchwirt. Forsch. 51, 89- 97.
  • [10] Lorenzen P.C., Mautner A., Schlimme E.: 2000. Stabilisierung von stichfesten . Jogurterzeugnissen durch enzymatische Quervernetzung der Milchproteine. Deutsche Milchwirtschaft 51, 1, 22-23.
  • [11] Lorenzen P.C.: 2000. Renneting properties of transglutaminase-treated milk. Milchwiss. 55, 8, 433-437.
  • [12] Lorenzen P.C.: 2000. Techno-functional properties of transglutaminase-treated milk proteins. Milchwiss. 55, 12, 667-670.
  • [13] Nonaka M., Sakamoto H., Toiguchi S., Kawajiri H., Soeda Т., Motoki M.: 1992. Sodium caseinate and skim milk gels formed by incubation with microbial transglutaminase. J. Food Sci. 57, 5, 1214-1218.
  • [14] Sakamoto H., Kumazawa Y., Motoki M.: 1994. Strength of protein gels prepared with microbial transglutaminase as related to reaction conditions. J. Food Sci. 59, 4, 866-871.
  • [15] Schorsch С., Carrie H., Clark A.H., Norton I.T.: 2000. Cross-linking casein micelles by microbial transglutaminase conditions for formation of transglutaminase-induced gels. Int. Dairy J. 10, 519-528.
  • [16] Schorsch C., Carrie H., Norton I.T.: 2000. Cross-linking casein micelles by a microbial transglutaminase: influence of cross-links in acid-induced gelation. Int. Dairy J. 10, 529-539.
  • [17] Tanimoto S.Y., Kinsella J.E.: 1988. Enzymatic modification of proteins: effects of transglutaminase cross-linking on some physical properties of ß-lactoglobulin. J. Agric. Food. Chem. 36, 281-285.
  • [18] Traore F., Meunier J.-C.: 1992. Cross-linking activity of placental F XIIIa on whey proteins and caseins. J. Agric. Food Chem. 40. 399-402.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-article-01a142c0-a3a0-4acd-87a5-1b067404fd2a
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.