Migracja ferrytyny z nasion łubinu żółtego (Lupinus luteus L.) w układach dwufazowych tworzonych z glikolu polietylenowego i skrobi hydroksyetylowej

• Autorzy: Zielinska-Dawidziak M. , Jankowski T.

Warianty tytułu

EN

Migration of yellow lupin (Lupinus luteus L.) seed ferritin in an aqueous two-phase systems prepared from polyethylene glycol and hydroxyethyl starc

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Nadekspresję ferrytyny w nasionach Lupinus luteus wywoływano podczas hodowli hydroponicznych kiełków w roztworach FeSO4. Ekstrakt otrzymany ze skiełkowanych nasion separowano w wodnych układach dwufazowych utworzonych z 20% glikolu polietylenowego (PEG) i 4% skrobi hydroksyetylowej (HES). Najczystsza ferrytyna migrowała do fazy bogatej w PEG 1500 lub 4000 (fazy górnej). Im niższa jest masa cząsteczkowa zastosowanego PEG, tym czystsza ferrytyna kumuluje się w fazie górnej i niższe jest stężenie białka ogólnego. Stężenie ferrytyny w bogatej w HES fazie było wyższe, wystąpiła także kumulacja większości białek. Wysokie powinowactwo ferrytyny do HES sugeruje, że badane systemy można zaproponować do procesów reekstrakcji ferrytyny.

EN

Over-expression of ferritin in yellow lupin seeds was induced in hydrophonic cultures during germination in FeSO4 solutions. An extract obtained from sprouted seeds was separated in an aqueous two-phase systems prepared of 20% polyethylene glycol (PEG) and 4% hydroxyethyl starch (HES). The purest ferritin migrated into a phase rich in PEG 1500 or 4000 m.w. (top phase). The lower was molecular weight of used PEG, the purer ferritin was cumulated in a top phase, and the lower was total proteins concentration. A concentration of ferritin into rich in HES phase was higher; most contaminating protein were cumulated in that phase, too. A high compatibility of ferritin to HES suggests that examined systems may be proposed to reextraction processes of ferritin.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Zeszyty Problemowe Postępów Nauk Rolniczych
• Rocznik: 2010
• Tom: 550
• Opis fizyczny: s.53-61.rys.,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Zielinska-Dawidziak M.

autor

Jankowski T.

Bibliografia

• Alamanou S., Bloukas J.G., Paneras E.D., Doxastakis G. 1996. Influence of protein isolate from lupin seeds (Lupinus albus ssp. graecus) on processing and quality characteristics of frankfurters. Meat Sci. 42(1): 79-93.
• Albertsson P.A. 1986. Partition of cell particles and macromolecules, w: Advances in protein chemistry. P.A. Albertsson (red.), John Wiley & Sons, New York: 309-341.
• Bradford M. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 72: 248-254.
• Fudiyansyah N., Petterson D.S., Bell R.R., Fairbrother A.H. 1995. A nutritional, chemical and sensory evaluation of lupin (L. angustifolius) tempe. Int. J. Food Sci. Technol. 30: 297-305.
• Hustedt H. 1986. Extractive enzyme recovery with simple recycling of phase forming chemicals. Biotechnol. Lett. 8: 791-796.
• Illieva M.P., Bakalova A., Mihneva M., Pavlov A., Dolapchiev L. 1996. Production of phosphomonoesterases by Nicotina tabacum 1507 in an aqueous two-phase system. Biotechnol. Bioeng. 51: 488-493.
• Korcz A. 1991. Udział niskocząsteczkowych produktów naturalnych oraz jonów żelazawych w procesach regulatorowych biosyntezy białka w układach roślinnych (badania modelowe). UAM, Poznań, Wydział Biologii, rozprawa doktorska.
• Kula M.-R. 1987. Technical and economical aspects on the large scale application of aqueous two-phase systems, w: Microbial physiology for biotechnology innovation: Microorganism in aqueous two phase systems. Royal Swedish Academy of Engineering Sciences, Stockholm: 143-144.
• Kyle W.S.A. 1994. The current and potential uses of Lupin for human food. Proceedings of the 1st Australian Lupin Technical Symposium, Perth, Australia: 89-96.
• Lampart-Szczapa E., Obuchowski W., Czaczyk K., Pastuszewska B., Buraczewska L. 1997. Effect of lupin flour on the quality and oligosaccharides of pasta and crisps. Nahrung 41: 219-223.
• Laemmli U.K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227: 680-685.
• Liu X., Theil E.C. 2005. Ferritins: Dynamic management of biological iron and oxygen chemistry. Acc. Chem. Res. 38: 167-175.
• Lubowicki R., Kotlarz A., Petkov K. 1998. Porównawcza ocena składu chemicznego nasion łubinu andyjskiego z gatunkami krajowymi, w: Łubin w rolnictwie ekologicznym. Mat. Ogólnopolskiego Sem. Nauk. Łubin - Białko - Ekologia, Przysiek: 60-61.
• Martinez-Villaluenga C., Frias J., Vidal-Valverde C. 2006. Functional lupin seeds (Lupinus albus L. and Lupinus luteus L.) after extraction of α-galactosides. Food Chem. 98(2): 291-299.
• Martinez-Villaluenga C., Urbano G., Porres J.M., Frias J., Vidal-Valverde C. 2007. Improvement in food intake and nutritive utilization of protein from Lupinus albus var. multolupa protein isolates supplemented with ascorbic acid. Food Chem. 103(3): 944-951.
• Papavergou E.J., Bloukas J.G., Doxastakis G. 1999. Effect of lupin seed proteins on quality characteristics of fermented sausages. Meat Sci. 52: 421-427.
• Scheibe K., Daniels R. 2004. Characterisation of an aqueous two phase system based on hydroxyethyl starch and poly(ethylenglycol). Proc. Inter. Meeting on Pharmaceutics, Biopharmaceutics and Pharmaceutical Technology, Nürnberg: 617.
• Smól J. 2001. Właściwości molekularne ferrytny roślinnej warunkujące jej biologiczne funkcje i praktyczne zastosowanie. Instytut Chemii Bioorganicznej, PAN, Poznań, rozprawa doktorska.
• Theil E.C. 2000. Ferritin, w: Handbook of metaloproteins. Ed. A. Messeschmidt, R. Huber, T. Poilos, K. Wieghardt, John Wiley & Sons, Chichester: 771-781.
• Theil E.C. 2004. Iron, ferritin, and nutrition. Ann. Rev. Nutr. 24: 327-343.
• Zielińska-Dawidziak M., Jankowski T. 2002. Separacja produktów biotechnologii w wodnych układach dwufazowych. Cz. I. Podstawy teoretyczne. Biotechnologia 1(56): 142-152.

Uwagi

PL

Rekord w opracowaniu