Influence of lysozyme of the extent of the proteolytic phase of rennet coagulation of milk

• Autorzy: Panfil-Kuncewicz H. , Kisza J. , Kuncewicz A.

Warianty tytułu

PL

Wpływ lizozymu na zakres proteolitycznej fazy podpuszczkowego krzepnięcia mleka

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

In the present studies, the influence of lysozyme on the extent of rennet proteolysis of milk, of x-casein solution and casein micelles, suspended in artificial serum of milk, was examined. The obtained results showed that lysozyme did not affect signicicantly the rennet hydrolysis of casein. At the highest level of fysozyme addition applied (2.0 mg/cm³), a certain lowering in the amount of glycopeptide released from casein by rennet, was observed; it makes it possible to suppose that lysozyme decreased the quantity of hydrolized casein indispensable for a coagulation of this protein.

PL

W pracy prześledzono wpływ dodatku lizozymu (0,5; 1,0; i 2,0 mg/cm³) na proteolizę podpuszczkową mleka. Doświadczenie wykonano w 3 seriach, w których substrat do badań stanowiły kolejno: mleko regenerowane z odtłuszczonego proszku mlecznego, 1 % roztwór x-kazeiny oraz roztwór miceli kazeinowych wyizolowanych z mleka przez wirowanie. Miarą stopnia proteolizy było oznaczenie przyrostu ilości związków azotowych rozpuszczalnych w 12% KTO oraz ilości N-acetylo-D-galaktozaminy (NAcGal) związanej z tą frakcją po inkubacji prób z podpuszczką. Wyniki doświadczeń przeprowadzonych na mleku nie dały jednoznacznej odpowiedzi co do wpływu lizozymu na proces proteolizy (tab. 1 i 2). Nie stwierdzono również istotnych różnic w ilości uwalnianych związków azotowych pomiędzy próbkami z lizozymem i próbkami kontrolnymi, w doświadczeniach przeprowadzonych na roztworze x-kazeiny (tab. 3 i 4) oraz na micelach kazeinowych zdyspergowanych w sztucznym serum mleka (tab. 5, 6). Na podstawie uzyskanych w pracy wyników można stwierdzić, że lizozym nie wpływał w istotny sposób na hydrolizę kazeiny przez podpuszczkę. Zaobserwowane obniżenie poziomu uwalnianych glikopeptydów w próbkach z wyższym dodatkiem lizozymu (2 mg/cm³) potwierdza wysuwaną przez niektórych autorów hipotezę, że lizozym obniża jedynie niezbędną ilość uwalnianego z kazeiny glikomakropeptydu, konieczną do spowodowania koagulacji tego białka pod wpływem podpuszczki.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Alimentaria Polonica
• Rocznik: 1988
• Tom: 14(38)
• Numer: 2
• Opis fizyczny: p.187-194,ref.

Twórcy

autor

Panfil-Kuncewicz H.

• Institute of Dairy Technology, Agricultural and Technical University in Olsztyn, Olsztyn, Poland

autor

Kisza J.

• Institute of Dairy Technology, Agricultural and Technical University in Olsztyn, Olsztyn, Poland

autor

Kuncewicz A.

• Institute of Dairy Technology, Agricultural and Technical University in Olsztyn, Olsztyn, Poland

Bibliografia

• 1. Bakri M., Wolfe F. H.: Can. J. Biochem., 1971, 49, 882.
• 2. Bloomfield V. A., Mead R. J.: J. Dairy Sc., 1975, 59, 592.
• 3. Chaplin B., Green M. L.: J. Dairy Res., 1980, 47, 351.
• 4. Fox P. F., Mulvihill D. M.: J. Dairy Res., 1982, 49, 679.
• 5. Green M. L.: Neth. Milk Dairy J., 1973, 27, 278.
• 6. Green M. L.: J. Dairy Res., 1982, 49, 87.
• 7. Green M. L., Marshall R. J.: J. Dairy Res., 1979, 46, 365.
• 8. Green M. L., Morant S. V.: J. Dairy Res., 1981, 48, 57.
• 9. Jenness R., Koops J.: Neth. Milk Dairy J., 1962, 16, 153.
• 10. Kumar P., Hansen M.: Analyt. Chem., 1972, 44, 398.
• 11. Me Mahon D. J., Brown R. J.: J. Dairy Sc., 1984, 67, 499.
• 12. Pierre A.: Lait 1983, 63, 217.
• 13. Sinkinson G., Wheelock J. V.: J. Dairy Res., 1970, 37, 113.
• 14. Tausend H., Nicolaus W.: Milchwiss., 1971, 26, 665.
• 15. Zittle C. A., Custer J. H.: J. Dairy Sc., 1963, 36, 1183.