Influence of lysozyme on the enzymatic coagulation of milk

• Autorzy: Panfil-Kuncewicz H. , Kisza J.

Warianty tytułu

PL

Wpływ lizozymu na enzymatyczną koagulację mleka

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

The influence of lysozyme on the rennet coagulatiom of casein, dispersed in various solutions, was investigated. The structure of coagulate precipitated from milk by lysozyme and the structure of lysozyme-rennet coagulate were determined by electron microscopy. The conducted experiments showed that lysozyme reduced the time of rennet coagulation proportionally to the amount added. Microscopic observations demonstrated a similarity of the structure of lysozyme coagulate and acid coagulate. The above results allow to draw the conclusion that the effect of lysozyme on casein is connected with a change in the electrokinetic potential of casein micelles in milk.

PL

W pracy prześledzono wpływ dodatku lizozymu (0,5; 1,0 i 2,0 mg/cm³) na czas koagulacji podpuszczkowej kazeiny. Badania te przeprowadzono na świeżym mleku odtłuszczonym, roztworze kazeiny w dializacie mleka i sztucznym serum mleka, a także zawiesinie miceli kazeinowych w dializacie oraz sztucznym roztworze soli mleka. Stwierdzono, że we wszystkich układach doświadczenia, lizozym skracał czas podpuszczkowej koagulacji kazeiny proporcjonalnie do jego dodatku (tab. 1). Nie zaobserwowano praktycznie żadnych różnic w podatności próbek kazeiny na działanie podpuszczki w zależności od czasu ich wstępnej inkubacji z lizozymem (tab. 2). W dalszej części pracy określono strukturę koagulatu wytrąconego z mleka przez lizozym (12 mg/cm³), a także koagulatu ·podpuszczkowego mleka traktowanego lizozymem (2 mg/cm³). W celu porównania określono strukturę skrzepu podpuszczkowego i kwasowego mleka. Obserwacji koagulatów dokonano przy zastosowaniu mikroskopu elektronowego transmisyjnego (TEM) Tesla BS-500 oraz za pomocą mikroskopu elektronowego skaningowego (SEM) JEOL-JSM S1 (przy napięciu roboczym 10 MEV). Analiza uzyskanych elektrogramów wykazała podobieństwo struktury koagulatu lizozymowego i kwasowego (zdjęcia 2, 4, 6, 8). Oba rodzaje skrzepów charakteryzowały się wysokim (w porównaniu z koagulatem podpuszczkowym) stopniem zaglomerowania cząsteczek kazeiny oraz jej łańcuchów. Większa aglomeracja kazeiny w skrzepie kwasowym związana jest prawdopodobnie z szybką i niemal całkowitą neutralizacją ładunków powierzchniowych miceli. Podobny stopień aglomeracji miceli kazeinowych w koagulacie kwasowym i lizozymowym wynikać może ze zbliżonego mechanizmu tworzenia się obu rodzajów skrzepu. Wykazany w pracy wpływ lizozymu na koagulację podpuszczkową, możliwość wytrącania kazeiny z mleka przez ten enzym oraz podobieństwo struktury koagulatu lizozymowego i koagulalu kwasowego kazeiny mleka krowiego pozwalają przypuszczać, że oddziaływanie lizozymu na kazeinę łączy się z częściową redukcją potencjału elektrokinetycznego miceli kazeinowych. Zmiany te mogą wywierać pewien wpływ na procesy trawienia białek mleka, co może mieć istotne znaczenie praktyczne przy zastosowaniu lizozymu w humanizacji mleka krowiego.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Alimentaria Polonica
• Rocznik: 1988
• Tom: 14(38)
• Numer: 3-4
• Opis fizyczny: p.145-152,fig.,ref.

Twórcy

autor

Panfil-Kuncewicz H.

• Institute of Dairy Technology, Agricultural and Technical University, Olsztyn, Poland

autor

Kisza J.

• Institute of Dairy Technology, Agricultural and Technical University, Olsztyn, Poland

Bibliografia

• 1. Arentzen A. G. J.: XVI Intern. Dairy Congr., 1962, B, 369.
• 2. Bloomfield V. A., Mead R. J.: J. Dairy Sci., 1975, 59, 592.
• 3. Green M. L.: J. Dairy Res., 1982, 49, 87.
• 4. Green M. L.: J. Dairy Res., 1979, 46, 365.
• 5. Green M. L., Morant S. V.: J. Dairy Res., 1981, 48, 57.
• 6. Hambraeus L., Forsum E., Lönnerdal B.: Sym. Swed. Nutrit. Found 1976, 13, 116.
• 7. Jenness R., Koops J.: Neth Milk Dairy J., 1962, 16, 153.
• 8. Knoop M. K., Peters H.: Kieler Milchw. Forsch. Ber 1975, 27, 227.
• 9. Mc Mahon D.J., Brown R.J.: J. Dairy Sci., 1984, 67,499.
• 10. Morr C. V.: Kieler Milchw. Forsch. Ber., 1983, 35, 333.
• 11. Mullin W.J., Wolfe F.H.: J. Dairy Sci., 1974, 57, 9.
• 12. Panfil-Kuncewicz H.: Praca dysertacyjna ART, Olsztyn 1977.
• 13. Reiter B.: J. Dairy Res., I 978, 45, 134.