PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2011 | 10 | 1 |

Tytuł artykułu

Izolacja, identyfikacja oraz aktywność proteolityczna i lipolityczna mikroorganizmów arktycznych

Warianty tytułu

EN
Isolation, identification, proteolytic and lipolytic activity of Arctic microorganisms

Języki publikacji

PL

Abstrakty

PL
Szesnaście szczepów bakterii wyizolowanych z próbek wody i gleby ze Spitsbergenu (Arktyka) zidentyfikowano do gatunku na podstawie sekwencjonowania podjednostki 16S rRNA. Trzynaście szczepów określono jako Pseudomonas fluorescens, a trzy jako Pseudomonas syringae. Przebadano aktywności proteolityczne i lipolityczne oznaczonych szczepów. Aktywność proteolityczną wykazywały wszystkie badane mikroorganizmy i wahała się ona od 58,5 do 139,6 U/ml. Aktywność lipolityczną wykazywało tylko sześć bakterii, przy czym lipazy trzech z tych szczepów (BD1, BD5 oraz BD25) rozkładały ester sorbitolu (Tween 80), a lipazy z dwóch mikroorganizmów (BD22 i BD30) rozkładały palmitynian p-nitrofenolu. Tylko szczep BD3 wydzielał lipazy aktywne w obydwóch stosowanych testach.
EN
Sixteen bacterial strains isolated from fresh water and soil of Spitsbergen (Arctic) were identificated by 16S rRNA sequencing. Thirteen strains as Pseudomonas fluorescens and as Pseudomonas syringae (six strains). The proteolytic and lipolytic activity of strains was investigated. All strains were active in proteolysis in the range from 58,5 to 139,6 U/ ml but only six strains had lipolytic activity. Strains BD1, BD5 and BD25 secreted lipases which break down Tween 80, lipase from BD22 and BD30 strains were active in the reaction with p-nitrophenol palmitate and lipase from BD3 strain was active in both tests.

Wydawca

-

Rocznik

Tom

10

Numer

1

Opis fizyczny

s.5-13,rys.,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor
  • Uniwersytet Wrocławski, Wrocław
  • Wydział Biotechnologii, Uniwersytet Wrocławski, Przybyszewskiego 63/77, 51-148 Wrocław

Bibliografia

  • Agribusiness Development Centre (2000). ADC Commercialization Bulletin. #13: Papain. Agribusiness Development Centre, Kampala, Uganda.
  • Aehle W., 2004. Enzymes in Industry. Production and Applications. Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinhem.
  • Ashie N.A., Sorensen T.L., Nielsen P.M., 2002. Effects of papain and a microbial enzyme on meat proteins and beef tenderness. J. Food Sci., 67, 2138-2142.
  • Anderson E.M., Larsson K.M., Kirk O., 1998. One Biocatalyst - Many Applications: The Use of Candida Antarctica B-Lipase in Organic Synthesis. Biocatalysis and Biotransformation, 16, 181-204.
  • Bélafi-Bako K., Kovács F., Gubicza L., Hancsók J., 2002. Enzymatic biodiesel production from sunflower oil by Candida antarctica lipase in a solvent-free system. Biocatalysis and Biotrans­formation, 20, 437-439.
  • Bodilis J., Calbrix R., Guerillon J., Merieau A., Pawlak B., Orange N., Barray S., 2004. Phylogenetic relationships between environmental and clinical isolates of Pseudomonas fluorescens and related species deduced from 16S rRNA gene and OprF protein sequences. Syst. Appl. Microbiol., 27, 93-108.
  • Díaz O., Fernández M., García de Fernando G.D., de la Hoz L., Ordóñez J.A., 1996. Effect of the addition of papain on the dry fermented sausage proteolysis. J. Sci. Food Agric., 71, 13-21.
  • Georlette D., Blaise V., Collins T., D'Amico S., Gratia E., Hoyoux A., 2004. Some like it cold: biocatalysis at low temperatures. FEMS Microbiology Reviews, 28, 25-42.
  • Gupta N., Rathi P., Gupta R., 2002. Simplified para-nitrophenyl palmitate assay for lipases and esterases. Anal. Biochem., 311, 98-99.
  • Godfrey T., West S., 1996. Industrial enzymology, Macmillan Publishers Inc., New York, N.Y, 2nd ed. London.
  • Koohmaraie M., 1996. Biochemical factors regulating the toughening and tenderization processes of meat. Meat Science, 43, 193-201.
  • Prakasham R.S., Rao C.S., Rao R.S, Rajesham S., Sarma P.N., 2005. Optimization of alkaline protease production by Bacillus sp. using Taguchi methodology. Applied Biochem. Biotech., 120, 133-144.
  • Rao M.B., Tanksale A.M., Ghatge M.S., Deshpande V.V., 1998. Molecular and biotechnological aspects of microbial proteases. Microb. Mol. Biol. Rev., 62, 597-635.
  • Reis P., Holmberg K., Watzke H., Leser M.E., Miller R., 2009. Lipases at interfaces: a review. Adv. Col. Inter. Sci., 147-148, 237-250.
  • Russell N.J., 1998. Molecular adaptations in psychrophilic bacteria: potential for biotechnological applications. Biotech. Extrem., 61, 1-21.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-142dc4cc-9dcc-40e0-9445-87c48bd29f18
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.