Białka stresu roślinnego źródłem alergenów występujących w owocach i warzywach

• Autorzy: Trzcinska M.

Warianty tytułu

EN

Pathogenesis related proteins as the sources of fruits and vegetables allergens

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Alergie pokarmowe występują u 4–6% konsumentów. Ich przyczyną są przede wszystkim występujące w produktach żywnościowych uczulające białka, wśród których ważną grupę stanowią tak zwane białka stresu roślinnego (białka PR). Są to powszechnie występujące w roślinach białka, biorące udział w reakcjach obronnych, indukowanych w roślinach po inwazji pasożytów lub przez stres abiotyczny. W pracy opisano występujące w owocach i warzywach alergeny należące do białek stresu roślinnego. Przedstawiono krótką charakterystykę tych rodzin białek PR, do których należą białka rozpoznane jako alergeny pokarmowe. Zwrócono uwagę na zjawisko alergii krzyżowej wywoływanej przez homologiczne alergeny pokarmowe i alergeny obecne w pyłkach roślinnych.

EN

Food allergies affects from 4 to 6% of consumers. The most common allergycausing factors in food are allergic proteins, among which an important group are the socalled pathogenesis-related proteins (PR proteins). These proteins are commonly found in plants and they are involved in defensive responses induced in plants by the parasites attack or abiotic stress. This paper describes allergens occurring in fruits and vegetables, belonging to pathogenesis-related proteins. Brief description of these PR proteins, which include proteins identified as food allergens. Also the phenomenon of allergen cross-reactivity between homologous food allergens and allergens present in pollen has been presented.

Słowa kluczowe

PL

rosliny; owoce; warzywa; bialka roslinne; bialka stresowe; alergeny pokarmowe; alergie

EN

plant; fruit; vegetable; plant protein; stress protein; feed allergen; allergy

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Scientiarum Polonorum. Biotechnologia
• Rocznik: 2014
• Tom: 13
• Numer: 1
• Opis fizyczny: s.13-20,bibliogr.

Twórcy

autor

Trzcinska M.

• Katedra Inżynierii Bioprocesowej, Uniwersytet Ekonomiczny we Wrocławiu, ul.Komandorska 118/120, 53-345 Wrocław

Bibliografia

• Asensio T., Crespo J.F., Sanchez-Monge R., Lopez-Torrejon G., Somoza M.L., Rodriguez J., Salcedo G., 2004. Novel plant pathogenesis-related protein family involved in food allergy. J. Allergy Clin. Immunol., 114 (4), 896-899.
• Balasubramanian V., Vashisht D., Cletus J., Sakthivel N., 2012. Plant P-1,3-glucanases: their biological functions and transgenic expression against phytopathogenic fungi. Biotechnol Lett., 34 (11), 1983-1990.
• Barre A., Culerrier R., Granier C., Selman L, Peumans W.J., Van Damme E.J., Bienvenu F., Bienvenu J., Rouge P., 2009. Mapping of IgE-binding epitopes on the major latex allergen Hev b 2 and the cross-reacting 1,3-beta-glucanase fruit allergens as a molecular basis for the latex-fruit syndrome., Mol. Immunol., 46 (8-9), 1595-1604.
• Boye J.I., 2012. Food allergies in developing and emerging economies: need for comprehensive data on prevalence rates. Clin. Transl. Allergy, 20, 2(1):25, DOI: 10.1186/2045-7022-2-25.
• Breiteneder H., Ebner C., 2000. Molecular and biochemical classification of plant-derived food al­lergens. J. Allergy Clin. Immunol., 106, 27-36.
• Egger M., Hauser M., Mari A., Ferriera F., Gadermaier G., 2010. The role of lipid transfer proteins in allergic diseases. Curr. Allergy Asthma Rep., 10, 326-335.
• Fuchs H.C., Bohle B., Dall'Antonia Y., Radauer C., Hoffmann-Sommergruber K., Mari A., Schei­ner O., Keller W., Breiteneder H., 2006. Natural and recombinant molecules of the cherry allergen Pru av 2 show diverse structural and B cell characteristics but similar T cell reactivity. Clin Exp Allergy., 36, (3), 359-368.
• Gavrovic-Jankulovic M., Cirkovic T., Vuckovic O., Atanaskovic-Markovic M., Petersen A., Gojgic G., Burazer L., Jankov R.M., 2002. Isolation and biochemical characterization of a thaumatin- like kiwi allergen. J. Allergy Clin. Immunol., 110 (5), 805-810.
• Hanninen A.R., Mikkola J.H., Kalkkinen N., Turjanmaa K., Ylitalo L., Reunala T., Palosuo T., 1999. Increased allergen production in turnip (Brassica rapa) by treatments activating defense mechanisms. J. Allergy Clin. Immunol., 104 (1), 194-201.
• Huby R.D.J., Dearman R.J., Kimber I., 2000. Why are some proteins allergens? Toxicol. Sci., 55 (2), 235-246.
• Lee M.F, Tsai J.J., Hwang G.Y., Lin S.J., Chen Y.H., 2008. Identification of immunoglobulin E (IgE)-binding epitopes and recombinant IgE reactivities of a latex cross-reacting Indian jujube Ziz m 1 allergen. Clin. Exp. Immunol., 152 (3), 464-71.
• Leone P., Menu-Bouaouiche L., Peumans W.J., Payan F., Barre A., Roussel A., Van Damme E. J.,Rougé P., 2006, Resolution of the structure of the allergenic and antifungal banana fruit thaumatin-like protein at 1.7-A. Biochimie, 88 (1), 45-52.
• Liu W.X., Zhang F.C., Zhang W.Z., Song L.F., Wu W.H., Chen Y.F., 2013. Arabidopsis Di19 functions as a transcription factor and modulates PR1, PR2, and PR 5 expression in response to drought stress. Mol. Plant., 6 (5), 1487-502.
• Loon van L.C., Rep M., Pieterse C.M., 2006. Significance of inducible defense-related proteins in infected plants. Annu. Rev. Phytopathol., 44, 135-62.
• Manavski N., Peters U., Bretschneider R., Oldenburg M., Baur X., Bittner C., 2012. Cof a 1: identification, expression and immunoreactivity of the first coffee allergen. Int. Arch. Allergy Im­munol. 159 (3), 235-242.
• Mc Clain S., Bowman C., Fenandez-Rivas M., Ladics G.S., van Ree R., 2014. Allergic sensitization: food-and-protein-related factor. Clin. Transl. Allergy, 4 (1), 11-15.
• Roberts W., Selitrennikoff C.P. 1990, Zeamatin, an antifungal protein from maize with membrane-permeabilizing activity. J. Gen. Microbiol., 136 (9), 1771-1778.
• Salcedo G., Sánchez-Monge R., Barber D., Díaz-Perales A., 2007. Plant non-specific lipid transfer proteins: an interface between plant defence and human allergy. BBA 1771 (6), 781-791.
• Sinha M., Singh R.P., Kushwaha G.S., Iqbal N., Singh A., Kaushik S., Kaur P., Sharma S., Singh T.P., 2014. Current overview of allergens of plant pathogenesis related protein families. Scien­tific World Journal Article ID 543195, 19.
• Smole U., Bublin M., Radauer C., Ebner C., Breiteneder H., 2008. Mal d 2, the thaumatin-like allergen from apple, is highly resistant to gastrointestinal digestion and thermal processing. Int. Arch. Allergy Immunol., 147 (4), 289-298.
• Togawa A., Panzani R.C., Garza M.A., Kishikawa R., Goldblum R.M., Midoro-Horiuti T., 2006. Identification of italian cypress (Cupressus sempervirens) pollen allergen Cup s 3 using homo­logy and cross-reactivity. Ann. Allergy Asthma Immunol., 97 (3), 336-342.
• Van Damme E.J., Charels D., Roy S., Tierens K., Barre A., Martins J.C., Rougé P., Van Leuven F. ,Does M., Peumans W.J., 1999. A gene encoding a hevein-like protein from elderberry fruits is homologous to PR-4 and class V chitinase genes. Plant Physiol., 119 (4), 1547-1556.
• Wagner S., Breiteneder H., 2002. The latex-fruit syndrome. Biochem. Soc. Trans., 30, 935-940.
• Yang X.T., Song J., Campbell-Palmer L., Walker B., Zhang Z., 2012. Allergen related gene expression in apple fruit is differentially controlled by ethylene during ripening. Postharvest Biol. Technol., 63 (1), 40-49.
• Yasmin N., Saleem M., 2014. Biochemical characterization of fruit-specific pathogenesis-related antifungal protein from basrai banana. Microbiol. Res., 169 (5-6), 369-37.