Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 13

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  molecular mass
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
The molecular characteristics of partly purified sucrose synthase (NDP-glucose: D-fructose 2-α-D-glucosyltransferase, EC 2.4.1.13), extracted from the bird cherry (Prunus padus L.) leaves was elucidated. The sucrose synthase was successfully purified by using a four-step protocol including ammonium sulfate precipitation, dialysis, gel filtration on Sephadex G-150 and ion-exchange chromatography with the use of DEAE-cellulose. The analysed enzyme occurred in two isoforms (SuSyI and SuSyII). The relative molecular weight of native isoenzymes was estimated to be 200 and 180 kDa, respectively. Isoform SuSyI contained two different subunits of 57.5 and 52.8 kDa, whereas the structure of SuSyII was consisted of identical 63 kDa subunits. Experimental data indicated that the structure of both SuSy isoforms was composed of three subunits
 A general dependence of the enzyme catalytic rate on its mass was revealed when a statistical analysis of 17065 records from the EMP database was performed. The estimated activation energy of the catalytic process decreases asymptotically with the enzyme molecular mass increase. The proposed theoretical model postulates the existence of an intermediate complex of the enzyme and the departing product. It allows for the explanation of the discovered mass-energy relationship, as an effect of the global enzyme-product interactions during complex dissociation. Fitted parameters of the model seem to be in agreement with those widely accepted for the van der Waals energy of molecular interactions. Their values also agree with the picture of the hydrogen bonding in the catalytic process and suggest that surface walk can be the favorable way of the product departure.
Recently Boratyński & Roy (Glycoconjugate J., 1998, 15, 131) described a fast and convenient procedure for the synthesis of glycoconjugates. In the present study we used ESI-MS and circular dichroism as tools to analyze non-enzymatic glycation prod­ucts of proteins and peptides. We discuss influence of reaction conditions on the rate of glycation of lysozyme. We analyze for the first time collision induced dissociation spectra of the obtained peptide conjugates.
Annexin VI (AnxVI) of molecular mass 68-70 kDa belongs to a multigenic family of ubiquitous Ca2+ - and phospholipid-binding proteins. In this report, we describe the GTP-binding properties of porcine liver AnxVI, determined with a fluorescent GTP analogue, 2-(or 3')-0-(2,4,6-trinitrophenyl)guanosine 5' -triphosphate (TNP-GTP). The optimal binding of TNP-GTP to AnxVI was observed in the presence of Ca2+ and asolectin liposomes, as evidenced by a 5.5-fold increase of TNP-GTP fluorescence and a concomitant blue shift (by 17 nm) of its maximal emission wavelength. Titration of AnxVI with TNP-GTP resulted in the determination of the dissociation constant (Kd) and binding stoichiometry that amounted to 1.3 uM and 1:1 TNP-GTP/AnxVI, mole/mole, respectively. In addition, the intrinsic fluorescence of the membrane- bound form of AnxVI was quenched by TNP-GTP and this was accompanied by fluo­rescence resonance energy transfer (FRET) from AnxVI Trp residues to TNP-GTP. This indicates that the GTP-binding site within the AnxVI molecule is probably located in the vicinity of a Trp-containing domain of the protein. By controlled proteolysis of human recombinant AnxVI, followed by purification of the proteolytic fragments by affinity chromatography on GTP-agarose, we isolated a 35 kDa fragment correspond­ing to the N-terminal half of AnxVI containing Trp192 . On the basis of these results, we suggest that AnxVI is a GTP-binding protein and the binding of the nucleotide may have a regulatory impact on the interaction of annexin with membranes, e.g. forma­tion of ion channels by the protein.
 Glucose deprivation is a factor evoking endoplasmic reticulum (ER) stress and induction of expression of an oxygen-regulated protein of 150 kDa (ORP150). We studied the effect of inducible overexpression of ORP150 on senescence and apoptosis of human breast carcinoma cells (MCF7) and human skin fibroblasts. We found an inhibitory effect of ORP150 on apoptosis and senescence of MCF7 cells, but not fibroblasts in ER stress conditions. An increased expression of senescence-associated β-galactosidase and acid β-galactosidase activity (biomarkers of cellular senescence) was observed. We suggest that ORP150 induction in cancer cells can promote tumour progression and may be a major cause of their resistance to chemotherapeutics.
Cytosolic fractions B (salted out between 51-70% ammonium sulphate saturation) from rat liver and Morris hepatoma 7777, containing pyruvate kinase (EC 2.7.1.40) M2 isoenzymes, were purified by affinity chromatography on Blue Sepharose CL-6B. When compared by polyacrylamide gel electrophoresis at pH 8.3, all three M2 pyruvate kinase variants from Morris hepatoma 7777 had lower mobilities (α2, β2, γ3) than the three corresponding variants (α1, β1, γ2) from normal rat liver. Using an automatic amino-acid analyser, significant differences in selected amino- acid content have been found in corresponding highly purified γ3 and γ2 variants from Morris hepatoma and normal rat liver, respectively. The γ3 -variant of the Morris hepatoma M2 isoenzyme had twice the amount of L-tyrosine and L-cysteine, and a content of L-serine higher by 20% than the corresponding γ2 variant of the normal rat liver M2 isoenzyme. It contained, however, significantly less dicarboxylic amino acids which explains its lower electrophoretic mobility. It showed also a decrease (by ca. 10%) in several other amino-acid content, corresponding to a 10% decrease in the tumour enzyme molecular mass.
In the study on pastes: native potato, wheat and corn and those segregated according to granule size as well as pastes of native oat special consideration was given to soluble and insoluble fractions of 2.5% pastes obtained at 90oC. Those fractions were analysed using gel chromatography. Ratio of amylose to amylopectin in supernatant and in sediment were calculated and differences were demonstrated in molecular mass depending on starch origin.
Purification and properties of transcription factor IIIA (TF IIIA) from maize pollen (Zea mays L.) are presented for the first time. The purified protein has a molecular mass of about 35 kDa and exibits binding affinity toward both 5S rRNA and 5S rRNA gene. It also facilitates transcription of the 5S rRNA gene in a HeLa cell extract.
Badano wpływ miejsca uprawy i chitozanu na wzrost i kwitnienie frezji ‘Lisa’ . Przed sadzeniem bulwy moczono przez 20 minut w 0,2% roztworach chitozanu o ciężarach cząsteczkowych: 2500, 3500, 6500, 50 000, 124 000 i 970 000 g‧mol⁻¹. Kontrolę stanowiły bulwy moczone w wodzie. Rośliny uprawiano równolegle w ogrzewanym tunelu foliowym i w komorze klimatyzowanej. Frezje uprawiane w komorze klimatyzowanej były niższe i wytworzyły więcej kwiatostanów niż w ogrzewanym tunelu foliowym. Nie stwierdzono wpływu miejsca uprawy na liczbę liści, indeks zazielenienia liści, długość pędu kwiatostanowego i kwiatostanu I rzędu. Działanie chitozanu na cechy morfologiczne i kwitnienie frezji zależało od ciężaru cząsteczkowego związku. Niezależnie od miejsca uprawy najkorzystniej na liczbę pędów kwiatostanowych wpłynął chitozan o ciężarze cząsteczkowym 3500 g‧mol⁻¹, na długość kwiatostanów I rzędu - chitozan o ciężarze cząsteczkowym 6500 g‧mol⁻¹, a na długość kwiatostanu I rzędu - chitozan o ciężarze cząsteczkowym 50 000 i 970 000 g‧mol⁻¹.
Oceniano wpływ miejsca uprawy i chitozanu na plon i zdrowotność bulw potomnych frezji ‘Lisa’. Przed sadzeniem bulwy moczono przez 20 minut w 0,2% roztworach chitozanu o ciężarach cząsteczkowych: 2500, 3500, 6500, 50 000, 124 000 i 970 000 g‧mol⁻¹. Kontrolę stanowiły bulwy moczone w wodzie. Rośliny uprawiano w ogrzewanym tunelu foliowym i w komorze klimatyzowanej. Plon bulw roślin uprawianych w komorze klimatyzowanej był większy, niż w ogrzewanym tunelu foliowym. Niezależnie od miejsca uprawy, największy przyrost liczby bulw uzyskano, gdy stosowano chitozan o ciężarach cząsteczkowym 3 500, 50 000 i 970 000 g‧mol⁻¹. Na przyrost masy bulw najkorzystniej wpłynął chitozan o ciężarze cząsteczkowym 50 000 g‧mol⁻¹. Analiza mikologiczna wykazała występowanie na bulwach Fusarium oxysporum i Penicillium cyclopium w zależności od miejsca uprawy i ciężaru cząsteczkowego chitozanu. Test serologiczny DAS-ELISA wykazał silniejsze zawirusowanie bulw frezji wirusem FMV, gdy rośliny uprawiano w ogrzewanym tunelu foliowym.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.