Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 17

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  gliadin protein
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
Studies were carried out to identify and detect potentially toxic proteins of wheat. The gliadin fractions were subjected to chromatographic and spectroscopic analyses to develop the relevant discriminants. The spectral analysis showed that these proteins differ considerably in their tryptophan-to-tyrosine molar ratios. A standard curve was used. The gliadin fractions were identified by comparing the calculated values of the tryptophan-to-tyrosine molar ratio with the values obtained based on the amino acid sequence of wheat gliadins in the Swiss-Prot/TrEMBL database. Based on the retention times and second derivatives of UV spectra, the particular wheat gliadin fractions were classified as α/β or γ-gliadins.
Gliadins are a large and complex group of proteins, consisting of dozens to hundreds of unique polypeptides in any wheat cultivar. Individual gliadins differ in molecular weight, isoelectric point, and amino acid sequences, making their analyses especially difficult. We here used preparative polyacrylamide gel electrophoresis in acidic conditions to fractionate gliadins of the cultivar Fraza. Resulting fractions were then analysed by ELISA to test their immunoreactive properties with antigliadin polyclonal antibodies. Preparative electrophoresis yielded 60 aliquots, of which 15 contained single proteins. Separated gliadins differed in immunoreactive properties: antigliadin antibodies bound stronger to a and b gliadins, while the immunoenzymatic reaction with g and w-gliadins was much weaker.
Celem badań była charakterystyka elektroforetyczna białek gliadynowych i gluteninowych oraz określenie zawartości białka i glutenu mokrego w ziarniakach 4 linii Triticum durum Desf. w warunkach zróżnicowanej podaży azotu. Na podstawie rozdziałów elektroforetycznych frakcji gliadyn (A-PAGE) stwierdzono, że wszystkie linie zawierały podjednostki γ-45 i γ-42. Obserwowano wyraźnie intensywniejsze wybarwienie podjednostek na elekroforegramach gliadyn z obiektów z dwukrotnie zwiększoną podażą azotu. Określając procentowy udział genotypów na podstawie polimorfizmu białek gliadynowych, stwierdzono brak wyrównania genetycznego badanych linii. Ocena jakościowa odmian, na podstawie identyfikacji podjednostek gluteninowych (SDS-PAGE), wykazała, że badane linie zawierały locus Glu-Al w kombinacji nuli. Spośród badanych linii najwyższą zawartością białka i glutenu charakteiyzowała się linia LGR 899/62a. W wypadku wszystkich badanych linii stwierdzono wyższą zawartość białka i glutenu po zastosowaniu 180 kgN ˣ ha-1
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.