Zbadano wpływ źródła węgla i azotu na produkcję ksantanu i enzymów zewnątrzkomórkowych przez penicylinoopornego mutanta Xanthomonas campestris. Dobrymi źródłami węgla do produkcji ksantanu były maltodekstryny, sacharoza, glukoza, celobioza, inulina i maltoza. Najwyższe stężenia ksantanu uzyskano po hodowlach w obecności 3% dodatku maltodekstryn i sacharozy. W hodowlach tych oznaczono też wysokie aktywności enzymów zewnątrzkomórkowych (inulinazy, inwertazy, α-amylazy). Najlepszym źródłami azotu do produkcji ksantanu przez X. campestris PPJ4 były: siarczan(VI) amonu i mocznik.
Praca miała na celu określenie zmian aktywności lipaz w poszczególnych fazach wzrostu drożdży Yarrowia lipolytica oraz dokonanie porównania i zestawienia aktywności lipaz zewnątrz- i wewnątrzkomórkowych. Podczas hodowli szczepu Yarrowia lipolytica KKP 379 w bioreaktorze dokonywano pomiaru gęstości optycznej komórek drożdży oraz określano aktywność lipolityczną frakcji supernatantu. Porównania aktywności lipaz zewnątrzkomórkowych (w supernatancie po hodowli) z lipazami znajdującymi się we wnętrzu komórek dokonywano, mierząc aktywność lipolityczną supernatantu powstałego po procesie częściowego uszkodzenia ściany komórkowej. Aktywność poszczególnych frakcji szacowano na podstawie stopnia hydrolizy oleinianu etylu. Uzyskane wyniki pozwoliły stwierdzić, iż szczep drożdży Yarrowia lipolytica KKP 379 jest zdolny do produkcji zarówno lipaz zewnątrz-, jak i wewnątrzkomórkowych. Ilość lipaz wydzielanych do podłoża wzrasta w trakcie prowadzenia hodowli.
Dokonano selekcji 9 niskoproteazowych mutantów Trichoderma reesei M-7 do produkcji enzymów zewnątrzkomórkowych na podłożu z nierozcieńczoną serwatką wzbogaconą w sole mineralne. Hodowle fermentorowe prowadzono metodą ciągłą w bioreaktorze Bioflo III firmy New Brunswick Scientific Co. Inc. o pojemności roboczej 5 dm3. Stwierdzono odwrotnie proporcjonalne zależności pomiędzy produkcją celulaz i ksylanaz a proteaz w hodowlach niskoproteazowych mutantów Trichoderma reesei M-7 (M-7.6, M-7.8, M-7.10).