Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 7

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  enzymy ksylanolityczne
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
Celem pracy była ocena możliwości stosowania makuchu słonecznikowego do syntezy kwasu szczawiowego oraz enzymów celulolitycznych i ksylanolitycznych przez grzyby strzępkowe Aspergillus niger w hodowlach w podłożu stałym. W badaniach zastosowano 5 szczepów A.niger: C12, S, X, W78B i W78C. Stwierdzono, że wszystkie wymienione szczepy dokonywały syntezy kwasu szczawiowego i, co bardzo korzystne, był to jedyny tworzący się kwas organiczny. Najwyższe zdolności kwasotwórcze wykazał szczep A. niger C-12, z udziałem którego uzyskano 98 g kwasu szczawiowego na kilogram suchej masy podłoża. Dodanie metanolu do podłoża nie zwiększało syntezy kwasu szczawiowego. Wszystkie szczepy wykazywały aktywność celulolityczną oraz ksylanolityczną, przy czym najlepszym producentem enzymów okazał się A. niger S, dla którego aktywność celulaz wyniosła 14,35 U g⁻¹ s.m., a aktywność ksylanaz 190 U g⁻¹ s.m.
Rozkład drewna w przyrodzie wywołany jest głównie przez grzyby „białej zgnilizny” z klasy Basidiomycetes, do których należy Phanerochaete chrysosporium. Celem pracy było zbadanie produkcji enzymów ksylanolitycznych w hodowli P. chrysosporium w pożywce mineralnej Czapeka z dodatkiem słomy lub otrąb pszennych. Wyniki badań wykazały, że P. chrysosporium wytwarza enzymy ksylanolityczne (endo-1,4-β-ksylanazę i β-ksylozydazę) w pożywce hodowlanej z dodatkiem obu substratów. Aktywność endo-1,4-β-ksylanazy i β-ksylozydazy zależy od temperatury i jest najwyższa odpowiednio w 70 i 60°C. Maksymalną aktywność obu enzymów stwierdzono w odczynie kwaśnym, pH = 4,6.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.