Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 23

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  biokatalizatory
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
Opisano rozwiązania konstrukcyjne urządzeń z wirującymi elementami, które stosuje się w produkcji immobilizowanych biokatalizatorów. Omówiono zasady ich działania i przedstawiono podstawowe parametry pracy.
Celem pracy było określenie wpływu dodatku enzymów fosforolitycznych na zawartość antyodżywczego składnika – kwasu fitynowego – i spektrum produktów jego hydrolizy tj. izomerów niższych fosforanów mio-inozytolu w cieście i pieczywie żytnim. Produkt wzbogacano wprowadzając komercyjne preparaty mikrobiologicznych 3- i 6-fitazy A oraz fitazy B na etapie wytwarzania ciasta. Technikę wysokosprawnej chromatografii jonowej zastosowano w celu obserwacji zmian profili fosforanów mio-inozytolu w trakcie fermentacji ciasta. Analizę zawartości fitynianu przeprowadzono metodą kolorymetryczną z odczynnikiem Wade. Największą redukcję kwasu fitynowego stwierdzono w przypadku 3-fitazy A w kombinacji z fitazą B. Stwierdzono, że współdziałanie 3-fitazy i 6-fitazy A z fitazą B nie wpływa na szlak defosforylacji fitynianu, a jedynie przyspiesza proces hydrolizy zgodnie ze zidentyfikowanymi ścieżkami biokonwersji fitaz A. Obserwacja ta została potwierdzona zarówno w eksperymentach modelowych enzym-substrat, jak i w przypadku enzymatycznie modyfikowanego pieczywa. W wyniku enzymatycznej konwersji powstają fizjologicznie aktywne produkty pośrednie m.in. Ins(1,2,6)P3 oraz Ins(1,4,5)P3, tak więc fitazy A w kooperacji z fitazą B mogą potencjalnie służyć jako biokatalizatory do produkcji żywności funkcjonalnej.
W artykule omówiono specjalne katalityczne białka nazywane abzymami i synzymami. Abzymy definiuje się jako przeciwciała wykazujące właściwości enzymatyczne. Natomiast synzymy są to semisyntetyczne kopolimery aminokwasów charakteryzujące się właściwościami biokatalitycznymi. Oba rodzaje tych biokatalitycznych białek są wytwarzane w odmienny sposób. Abzymy produkuje się metodami immunologicznymi z wykorzystaniem specyficznych organicznych haptenów. Synzymy mogą być produktami ukierunkowanej mutagenezy z wykorzystaniem technik inżynierii genetycznej. W konkluzji stwierdzono, że w ramach biotechnologii żywności rodzi się nowa specjalizacja, którą można wstępnie nazwać „Immunotechnologią żywności".
Soki owocowo-warzywne i wytwarzane z ich udziałem napoje stanowią cenne źródło substancji pokarmowych, korzystnie oddziałujących na zdrowie konsumentów. Wykorzystywane w ich produkcji biotechnologie wymagają zastosowania preparatów enzymatycznych nowej generacji, charakteryzujących się większą precyzją działania w porównaniu z tradycyjnymi biokatalizatorami. Przemysłowa produkcja takich preparatów stała się możliwa dzięki dokładnemu poznaniu struktury składników przetwarzanych surowców, jak i zastosowaniu technik inżynierii genetycznej.
Jedną z metod modyfikacji tłuszczów jest reakcja enzymatycznego przeestryfikowania, wykorzystująca enzymy lipolityczne. Z uwagi na złożony proces izolacji enzymy te są reagentami kosztownymi i trudnodostępnymi. Alternatywnym rozwiązaniem może być użycie mikroorganizmów produkujących enzymy, bez konieczności wydzielania ich w czystej postaci. Rolę tę mogą spełniać drożdże piekarskie (Saccharomyces cerevisiae), które są źródłem różnych enzymów, wykazujących katalityczny wpływ na przebieg wielu reakcji chemicznych. Celem pracy było wstępne rozpoznanie możliwości wykorzystania drożdży piekarskich do modyfikacji triacylogliceroli. Jako modelową reakcję wybrano hydrolizę dioctanu heksano-1,2-diolu - estru zawierającego grupy acetylowe o różnej rzędowości. Proces hydrolizy prowadzono w obecności drożdży liofilizowanych, drożdży prasowanych lub biomasy szczepu Saccharomyces cerevisiae 102, jako biokatalizatorów, w roztworze wodnym, w temp. 30°C przy stałym mieszaniu. Postęp reakcji kontrolowano metodą chromatografii gazowej. Stwierdzono, że hydrolazy wydzielane przez drożdże wykazywały regioselektywność w stosunku do grup acetylowych o różnej rzędowości, powodując dwukrotnie szybszą hydrolizę grupy pierwszorzędowej, co stwarza praktyczne perspektywy wykorzystania drożdży piekarskich w przemianach acylogliceroli. Rodzaj użytych drożdży piekarskich nie miał znaczącego wpływu na szybkość reakcji.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.