Arginase (EC 3.5.3.1) of Aspergillus nidulans, the enzyme which enables the fungus to use arginine as the sole nitrogen source was purified to homogeneity. Molecular mass of the purified arginase subunit is 40 kDa and is similar to that reported for the Neurospora crussa (38.3 kDa) and Saccharomyces cerevisiae (39 kDa) enzymes. The native molecular mass of arginase is 125 kDa. The subunit/nati ve molecular mass ratio suggests a trimeric form of the protein. The arginase protein was cleaved and partially sequenced. Two out of the six polypeptides sequenced show a high degree of homology to conserved domains in arginases from other species.
W wątrobie, nerce i mózgowiu szczurów otrzymujących przez 12 tyg. wodę zawierającą 50 µg Cd2+ /cm3 i/lub dożołądkowo 5 µg Se/100 g masy ciała, badano aktywność dehydrogenazy glutaminianowej (GLDH), arginazy (ArgE), katalazy (CAT) oraz całkowitą zawartość wolnych aminokwasów (AmAc) i mocznika (Ur). Zatruwanie kadmem powodowało wzrost aktywności GLDH i ArgE w nerce i mózgowiu oraz zawartości mocznika w badanych narządach. Podawanie seleninu obniżało o kilkanaście procent zawartość Ur w nerce oraz aktywność CAT w wątrobie i nerce, nie wpływając na inne wskaźniki. Selen przeciwdziałał zmianom wywoływanym przez kadm z wyjątkiem zmian zawartości Ur w tkankach. Zawartość AmAc w narządach nie była zmieniana przez badane czynniki.