Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 2

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  amidohydrolase
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
The small angle X-ray scattering (SAXS) pattern of the homotetrameric aspa­raginase II from Escherichia coli was measured in solution in conditions resembling those in which its crystal form was obtained and compared with that calculated from the crystallographic model. The radius of gyration measured by SAXS is about 5% larger and the maximum dimension in the distance distribution function about 12% larger than the corresponding value calculated from the crystal structure. A compari­son of the experimental and calculated distance distribution functions suggests that the overall quaternary structure in the crystal and in solution are similar but that the homotetramer is less compact in solution than in the crystal.
Periplasmic Escherichia coli L-asparaginase II with Y25F mutation in the active-site cavity has been obtained by recombinant techniques. The protein was crystallized in a new hexagonal form (P6522). Single crystals of this polymorph, suitable for X-ray diffraction, were obtained by vapor diffusion using 2-methyl-2,4-pentanediol as precipitant (pH 4.8). The crystals are characterized by a = 81.0, c = 341.1 A and diffract to 2.45 A resolution. The asymmetric unit contains two protein molecules arranged into an AB dimer. The physiologically relevant ABA'B' homotetramer is generated by the action of the crystallographic 2-fold axis along [1, -1, 0]. Kinetic studies show that the loss of the phenolic hydroxyl group at position 25 brought about by the replacement of Y with F strongly impairs kcat without significantly affecting Km.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.