Ograniczanie wyników

Czasopisma help
Autorzy help
Lata help
Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 66

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 4 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  Drosophila melanogaster
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 4 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
To study phosphorylation of D. melanogaster nuclear lamins in vivo, we used KC tissue culture cells. KC cells contain products of both lamin genes, the lamin Dm0 gene encoding constitutive polypeptides expressed in almost all cell types and the developmentally regulated lamin C gene. We grew KC cells in low phosphate medium and labelled them with [32P]H3PO4. To obtain mitotic cells we used vinblastine to arrest cells in metaphase. Cells were collected, washed, lysed and resultant extracts fractionated in the presence of protein phosphatase inhibitors. D. melanogaster proteins were then denatured by boiling in SDS plus DTT, followed by immunoaffinity chromatography and SDS-PAGE purification. As anticipated, we found that a CNBr fragment derived from the N-terminal part of lamin Dm0-derivatives (amino acid residues 2-158; fragment A) was phosphorylated during both interphase and mitosis. Interphase but not mitotic phosphorylation was found on an internal CNBr fragment (derived from the end of the central rod domain and the first part of the C-terminal lamin tail; amino acid residues 385-548; fragment D). Interphase only phosphorylation was also detected on another CNBr fragment derived from the extreme C-terminal portion of lamin Dm0-derivatives (amino acid residues 549-622; fragment E). To supplement these data, we used 2-D tryptic peptide mapping followed by phosphorImager analysis. We routinely detected at least seven ‘spots’ derived from interphase lamins but only a single mitotic lamin phosphopeptide.
Two members of the nuclear receptor superfamily, EcR and UltTaspiracle (Usp) heterodimerize to form a functional receptor for 20-hydroxyecdysone — the key ecdysteroid controlling induction and modulation of morphogenetic events through Drosophila development. In order to study aspects of receptor function and ultimately the structural basis of the ecdysteroid receptor-DNA interaction, it is necessary to produce large quantities of purified EcR and Usp DNA-binding domains. Toward this end, we have expressed the EcR DNA-binding domain and the Usp DNA-binding domain as proteins with an affinity tag consisting of six histidine residues (6xHis-EcRDBD and 6xHis-UspDBD, respectively) using the expression vector pQE-30. Under optimal conditions, elaborated in this study, bacteria can express the recombinant 6xHis-EcRDBD to the levels of 11% of total soluble proteins and the 6xHis-UspDBD to the levels of 16%. Both proteins were purified to homogeneity from the soluble protein fraction using combination of ammonium sulphate fractionation and affinity chromatography on Ni-NTA agarose. The gel mobility shift experiments demonstrated that the purified 6xHis-EcRDBD and the 6xHis-UspDBD interact specifically with an 20-hydroxyecdysone response element from the promoter region of the hsp 27 Drosophila gene.
W pracy przedstawiono test somatycznej mutacji i rekombinacji u muszki owocowej do pomiaru aktywności mutagennej benzenu oraz aldehydów octowego i mrówkowego.
Praca zawiera krótki przegląd metod wykrywania związków rakotwórczych w środowisku człowieka przy podkreśleniu zalet stosowania testu mutacji i rekombinacji u muszki owocowej - Drosophila melanogaster.
18
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Na początku było "white"

72%
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 4 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.