Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 15

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
1

Recognition of the function of DraP protein encoded by DraP gene from fimbrial Dra operon of uropathogenic Escherichia coli

100%
Cieslinski H., Piatek R., Smigielska J., Zalewska B.
Cellular and Molecular Biology Letters
|
2001
|
tom 06
|
nr 3A
786
2

Cloning, expression in Komagataella phaffii, and biochemical characterization of recombinant sequence variants of Pseudomonas sp. S9 GDSL-esterase

100%
Wicka-Grochowska M., Cieslinski H., Wanarska M.
Acta Biochimica Polonica
|
2021
|
tom 68
|
nr 3
3

Cloning, expression and purification of the uropatchogenic Escerichia coli DraE

100%
Zalewska B., Piatek R., Cieslinski H., Kur J.
Cellular and Molecular Biology Letters
|
2001
|
tom 06
|
nr 3A
824
4

Optymalizacja biosyntezy antarktycznej beta-galaktozydazy

100%
Bialkowska A., Cieslinski H., Makowski K., Turkiewicz M.
Acta Scientiarum Polonorum. Biotechnologia
|
2004
|
tom 03
|
nr 1-2
25-35
5

Cloning, expression and purification of the uropathogenic Escherichia coli invasin DraD

100%
Zalewska B., Piatek R., Cieslinski H., Kur J.
Cellular and Molecular Biology Letters
|
2001
|
tom 06
|
nr 3A
780
6

Wykorzystanie glicerolu jako źródła węgla do produkcji adaptowanych do zimna beta-galaktozydaz przez rekombinantowe szczepy drożdży Pichia pastoris

88%
Wanarska M., Baranski J., Krajewska E., Wicka-Grochocka M., Cieslinski H.
Postępy Mikrobiologii. Suplement
|
2017
|
tom 56
|
nr 2
7

Konstrukcja rekombinantowych drożdży Debaryomyces macquariensis D50

76%
Krajewska E., Wicka-Grochocka M., Filipowicz N., Terebieniec A., Wanarska M., Cieslinski H.
Postępy Mikrobiologii. Suplement
|
2017
|
tom 56
|
nr 2
8

Identification and molecular modeling of a novel lipase from an Antarctic soil metagenomic library

76%
Cieslinski H., Bialkowska A., Tkaczuk K., Dlugolecka A., Kur J., Turkiewicz M.
Polish Journal of Microbiology
|
2009
|
tom 58
|
nr 3
199-204
In this work, we present the construction of a metagenomic library in Escherichia coli using pUC19 vector and environmental DNA directly isolated from Antarctic topsoil and screened for lipolytic enzymes. Screening on agar supplemented with olive oil and rhodamine B revealed one clone with lipolytic activity (Lip 1) out of 11000 E. coli clones. This clone harbored a plasmid, pLip 1, which has an insert of 4722 bp that was completely sequenced from both directions. Further analysis of the insert showed three open reading frames (ORFs). ORF2 encoded a protein (Lip 1) of 469 amino acids with 93% identity to the uncultured Pseudomonas sp. lipase LipJ03. Amino acid sequence comparison and phylogenetic analysis indicated that Lip 1 lipase was closely related to family I subfamily 3. Furthermore, we present a three-dimensional model of lipase Lip 1 which was generated based on the two known structures of mesophilic lipases from Pseudomonas sp. MIS 38 (PML lipase, PDB; 2Z8X) and Seiratia marcescens (SML lipase, PDB: 2QUB). Finally, we report the results of comparisons between lipase Lip 1 and mesophilic lipases and point out similarities and differences in the catalytic site and in other parts of the analyzed structures.
9

Izolacja drożdży psychrotolerancyjnych oraz ocena ich zdolności do wykorzystania N-fosfonometyloglicyny jako źródła pierwiastków biogennych

76%
Terebieniec A., Filipowicz N., Krajewska E., Wicka-Grochocka M., Klimek-Ochab M., Roszko M., Cieslinski H.
Postępy Mikrobiologii. Suplement
|
2017
|
tom 56
|
nr 2
10

Biosynteza esterazy z Pseudomonas sp. S9 w komórkach Pichia pastoris, oczyszczanie i charakterystyka

76%
Wicka-Grodzka M., Terebieniec A., Krajewska E., Filipowicz N., Cieslinski H., Wanarska M.
Postępy Mikrobiologii. Suplement
|
2017
|
tom 56
|
nr 2
11

Cloning, expression, and biochemical characterization of a coldactive GDSL-esterase of a Pseudomonas sp. S9 isolated from Spitsbergen island soil

76%
Wicka M., Wanarska M., Krajewska E., Pawlak-Szukalska A., Kur J., Cieslinski H.
Acta Biochimica Polonica
|
2016
|
tom 63
|
nr 1
12

Wykorzystanie metagenomiki do poszukiwania nowych biokatalizatorów i bioproduktów

76%
Cieslinski H., Wanarska M., Filipowicz N., Terebieniec A., Wicka-Grochocka M., Krajewska E.
Postępy Mikrobiologii. Suplement
|
2017
|
tom 56
|
nr 2
13

Biodegradacja związków fenolowych przez wybrane szczepy drożdży

76%
Filipowicz N., Momotko M., Krajewska E., Terebieniec A., Wicka-Grochocka M., Boczkaj G., Cieslinski H.
Postępy Mikrobiologii. Suplement
|
2017
|
tom 56
|
nr 2
14

Physicochemical and biological characterization of soils from the vicinity of the Arctowski Polish Antarctic Station

76%
Bialkowska A. M., Grzelczyk A., Dlugolecka A., Cieslinski H., Kalinowska H., Kur J., Turkiewicz M.
Biotechnology and Food Science
|
2012
|
tom 76
|
nr 1
15

Purification and biochemical characteristic of a cold-active recombinant esterase from Pseudoalteromonas sp. 643A under denaturing conditions

76%
Dlugolecka A., Cieslinski H., Bruzdziak P., Gottfried K., Turkiewicz M., Kur J.
Polish Journal of Microbiology
|
2009
|
tom 58
|
nr 3
211-218
In this paper production of a cold-active esterase EstA from the Antarctic bacterium Pseudoalteromonas sp. 643A in E. coli expression system was described. The purification and biochemical characteristic of EstA were performed in the presence of urea and then compared with results obtained for the esterase with no addition of urea and isolated from the native source. In both cases the cold-active enzyme displayed similar properties. However, the differences concerning thermal activity were observed. The optimal temperature for recombinant esterase in the presence of urea (1 M) was about 15°C lower in comparison with enzyme isolated from the native source. Furthermore, the EstA was found to be more thermolabile in denaturant conditions. The differences were presumably caused by slightly changed protein structure in the presence of urea. The preservation of activity of EstA dissolved in buffer containing 8M urea suggests that the protein structure is retained and it does not undergo dramatic changes due to high urea concentration. This thesis was confirmed with FT-IR data.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.