Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 4

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
1
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Próba zwiększenia funkcjonalności preparatów otrzymanych metodą wysokotemperaturowej modyfikacji lizozymu

100%
Borowiak R., Lesnierowski G.
Żywność Nauka Technologia Jakość
|
2012
|
tom 19
|
nr 5
Lizozym jest enzymem hydrolitycznym o silnym działaniu przeciwbakteryjnym, a jego modyfikacja dodatkowo wzmaga to działanie. Zmodyfikowany enzym wykazuje zwiększoną użyteczność, co umożliwia jego szersze praktyczne wykorzystanie. W dotychczasowych badaniach nad lizozymem opracowano kilka metod jego modyfikacji w tym termiczne i termiczno-chemiczne. Efektem ubocznym tego typu modyfikacji jest częściowa nieodwracalna denaturacja enzymu. Wpływa ona na pogorszenie właściwości zmodyfikowanego lizozymu, a w wyniku zmniejszenia jego rozpuszczalności w środowisku wodnym ogranicza praktyczne zastosowanie otrzymanych preparatów. Celem pracy była próba zwiększenia funkcjonalności termicznie zmodyfikowanego enzymu poprzez wyeliminowanie z preparatu frakcji nierozpuszczalnej. W wyniku frakcjonowania w środowisku obojętnym otrzymano preparat o całkowitej rozpuszczalności i aktywności hydrolitycznej 10 000 U/mg. Najwyższą wydajność procesu frakcjonowania (75 %) uzyskano w środowisku kwaśnym z zastosowaniem 0,18 % kwasu solnego.
2
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Wpływ warunków środowiskowych na zmianę właściwości lizozymu w białku jaj kurzych

100%
Lesnierowski G., Borowiak R.
Żywność Nauka Technologia Jakość
|
2012
|
tom 19
|
nr 3
Lizozym jest enzymem hydrolitycznym wykazującym zdolność rozkładu ściany komórkowej bakterii. Stanowi on mechanizm naturalnej pierwotnej ochrony dla rozwijającego się w jaju zarodka. Bogatym źródłem lizozymu jest białko jaja kurzego, z którego enzym otrzymywany jest na skalę przemysłową. Celem pracy było określenie zmian występujących w lizozymie białka jaja kurzego w wyniku przetrzymywania całych jaj surowych lub wyizolowanego białka jaja w warunkach zbliżonych do inkubacji jaj podczas wylęgu piskląt, tj. w temperaturze ok. 40 °C przez 20 dób. Wykazano, że przetrzymywanie jaj kurzych w takich warunkach powoduje zmiany jakościowe i ilościowe lizozymu w białku jaja. Efektem inkubacji enzymu była częściowa jego oligomeryzacja, w wyniku której tworzyła się forma dimeryczna. Zjawisku temu towarzyszyło obniżenie aktywności hydrolitycznej enzymu.
3
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Zastosowanie rezorcyny jako środka ochronnego lizozymu podczas jego wysokotemperaturowej modyfikacji

100%
Lesnierowski G., Borowiak R.
Żywność Nauka Technologia Jakość
|
2012
|
tom 19
|
nr 2
Celem niniejszej pracy była ocena rezorcyny jako środka chroniącego lizozym podczas jego wysokotemperaturowej modyfikacji. Analizowano wpływ dodatku tego środka na zmianę aktywności hydrolitycznej zmodyfikowanego enzymu oraz stopień jego oligomeryzacji. Modyfikacja wysokotemperaturowa polegała na oligomeryzacji lizozymu w temperaturze 90 i 95 °C z udziałem substancji utleniającej w postaci H₂O₂ lub odczynnika Reciclean®. Uzyskane po modyfikacji próby poddano badaniom analitycznym obejmującym oznaczenie aktywności hydrolitycznej enzymu oraz określenie stopnia jego oligomeryzacji. Dzięki zastosowaniu rezorcyny, jako środka chroniącego lizozym podczas jego wysokotemperaturowej modyfikacji, uzyskano efekt 75-procentowej ochrony aktywności hydrolitycznej enzymu. Ponadto obserwowano zwiększony udział oligomerycznych form lizozymu w preparatach uzyskanych po modyfikacji
4

Wysokotemperaturowa modyfikacja lizozymu

100%
Lesnierowski G., Borowiak R.
Acta Scientiarum Polonorum. Biotechnologia
|
2010
|
tom 09
|
nr 2
Celem niniejszej pracy była próba oligomeryzacji monomeru lizozymu, w wyniku jego wysokotemperaturowej modyfikacji (90-100°C), z użyciem odczynnika RECICLEAN® jako dodatkowego czynnika wspomagającego proces. Modyfikacji pod­dano wodne roztwory lizozymu o stężeniu 2%. Do tak przygotowanych prób dodawano środek utleniający - odczynnik RECICLEAN® o stężeniu 2%. Proces trwał 20 minut. Uzyskane w wyniku modyfikacji preparaty poddano badaniom analitycznym obejmują­cym elektroforezę, densytometrię oraz oznaczanie aktywności hydrolitycznej enzymu. W wyniku przeprowadzonej modyfikacji otrzymano preparaty zawierające w swym skła­dzie 73,5-86,8% oligomerów. Nowym jakościowo zjawiskiem było utworzenie się w re­zultacie modyfikacji formy tetramerycznej lizozymu, której nie obserwowano dotąd w te­go typu modyfikacjach. Ilość powstałych oligomerów zależała od temperatury prowadze­nia procesu. Za najbardziej korzystną ze względu na stopień spolimeryzowania oraz ilość aktywnego lizozymu uznano temperaturę 95°C. Uzyskany wówczas preparat zawierał 82,5% oligomerów, w tym 31,7% dimeru, a ilość aktywnego lizozymu zachowała się na poziomie ok. 87%.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.