Ograniczanie wyników

Czasopisma help

  1. 25 Bromatologia i Chemia Toksykologiczna

  2. 11 Folia Histochemica et Cytobiologica

  3. 10 Diagnostyka Laboratoryjna

  4. 5 Bulletin of the Polish Academy of Sciences. Biological Sciences

  5. 4 Acta Biochimica Polonica

Więcej...
Autorzy help

  1. 64 Gacko M.

  2. 27 Worowska A.

  3. 16 Roszkowska-Jakimiec W.

  4. 14 Karwowska A.

  5. 8 Guzowski A.

Więcej...
Lata help

  1. 1 2016

  2. 1 2014

  3. 3 2012

  4. 7 2011

  5. 2 2010

Więcej...
Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 64

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 4 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 4 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
1

Angiogeneza i metody jej oceny

100%
Gacko M.
Diagnostyka Laboratoryjna i Wiadomości PTDL
|
1997
|
tom 33
|
nr 3
2

Eksperymentalny tetniak aorty

100%
Gacko M.
Postępy Higieny i Medycyny Doświadczalnej
|
2000
|
tom 54
|
nr 5
699-722
3

Elastin: structure, properties and metabolism

100%
Gacko M.
Cellular and Molecular Biology Letters
|
2000
|
tom 05
|
nr 3
Soluble tropoelastin is a precursor of elastin. It is transported by elastin binding protein (EBP) into intercellular space. The EBP-tropoelastin complex undergoes disintegration in the intercellular space. EBP returns to the cell and tropoelastin joins with microfibril proteins. Lysine residues of tropoelastin undergo oxidative deamination. Desmosine, isodesmosine and cross bonds arise. Thus tropoelastin loses solubility and transforms to elastin. The elastic fiber created consists of microfibrils on the periphery and an elastin core inside. Elastin provides blood vessels, lungs, cartilage and skin with the ability to reverse deformations. A decrease of elastin content or changes in this protein structure results in pathological conditions such as aneurysms and pulmonary emphysema.
4

Termostabilność peptydaz i inhibitorów peptydaz nasion roślin spożywanych przez człowieka

63%
Siergiejuk M., Gacko M.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
2012
|
tom 45
|
nr 3
5

Pepsyna

51%
Khamis-Ali F., Roszkowska-Jakimiec W., Gacko M., Worowska A.
Diagnostyka Laboratoryjna i Wiadomości PTDL
|
1995
|
tom 31
|
nr 4
6

Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.I. Kompleksy pepsyny z protamina

51%
Roszkowska-Jakimiec W., Ali F. K., Gacko M., Worowska A.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1996
|
tom 29
|
nr 4
381-386
Ustalono stosunki molowe pepsyny i protaminy w nierozpuszczalnych kompleksach oraz wpływ czynników fizycznych i chemicznych na trwałość tych kompleksów.
7

Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.III. Degradacja przez pepsyne kompleksujacych z nia bialek zasadowych

51%
Roszkowska-Jakimiec W., Gacko M., Worowska A., Greczaniuk A.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1998
|
tom 31
|
nr 1
71-74
Określono zdolność pepsyny do degradacji kompleksującej z nią protaminy, histonu całkowitego, histonu H1, H2A, H2B, H3 i H4, cytochromu c, lizozymu i rybonukleazy. Wykazano, że tworzenie kompleksów pepsyny z białkami zasadowymi nie znosi jej aktywności proteolitycznej.
8

Wpływ egzogennych związków chemicznych na aktywność katepsyny D osocza krwi

51%
Greczaniuk A., Roszkowska-Jakimiec W., Worowska A., Gacko M.
Diagnostyka Laboratoryjna
|
2001
|
tom 37
|
nr 4
9

Oznaczanie aktywności katepsyny A i katepsyny D w pełnych homogenatach tkankowych – doniesienie wstępne

51%
Siergiejuk M., Chlabicz M., Gacko M.
Diagnostyka Laboratoryjna
|
2011
|
tom 47
|
nr 3
10

Wpływ inhibitorów peptydaz nasion roślin spożywanych przez człowieka na aktywację prokarboksypeptydaz i aktywność karboksypeptydaz trzustkowych

51%
Siergiejuk M., Bankowska-Luksza A., Worowska A., Gacko M.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
2011
|
tom 44
|
nr 2
11

Cyslosporine A and platelet procoagulant activity

51%
Rusak T., Tomasiak M., Stelmach H., Gacko M.
Acta Biochimica Polonica
|
2006
|
tom 53
|
nr Supplement 1
12

Wplyw zwiazkow chemicznych wystepujacych w napojach alkoholowych na hemostaze. Cz.II. Wplyw na uklad krzepniecia krwi

51%
Jurkowski J., Gacko M., Worowski K.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1995
|
tom 28
|
nr 1
45-50
Określono wpływ 26 napojów alkoholowych, ich destylatów i pozostałości podestylacyjnej na aktywację protrombiny w systemie zewnątrzpochodnym i wewnątrzpochodnym oraz na aktywność trombiny.
13

Wplyw zwiazkow chemicznych wystepujacych w napojach alkoholowych na aktywnosc proteaz przewodu pokarmowego

51%
Gacko M., Worowska A., Roszkowska-Jakimiec W.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1996
|
tom 29
|
nr 1
71-77
Określano wpływ 26 napojów alkoholowych, ich destylatów i pozostałości podestylacyjnej na aktywność pepsynogenu, trypsynogenu i chymotrypsynogenu oraz aktywność pepsyny, trypsyny i chymotrypsyny.
14

Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.II. Kompleksy pepsyny z bialkami zasadowymi

51%
Roszkowska-Jakimiec W., Ali F. K., Gacko M., Worowska A.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1997
|
tom 30
|
nr 1
45-48
Ustalono stosunki molowe pepsyny i białek zasadowych (histon, lizozym, cytochrom c, rybonukleaza) w nierozpuszczalnych kompleksach oraz wpływ czynników fizycznych i chemicznych na trwałość tych kompleksów.
15

Oznaczanie aktywności lizosomalnych karboksypeptydaz

51%
Roszkowska-Jakimiec W., Workowska A., Gacko M., Krupkowska A.
Diagnostyka Laboratoryjna
|
2004
|
tom 40
|
nr 2
16

Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.V. Wplyw trypsynowej degradacji protaminy na tworzenie kompleksow z pepsyna i aktywnosc tego enzymu

51%
Roszkowska-Jakimiec W., Gacko M., Greczaniuk A., Chlabicz M.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1999
|
tom 32
|
nr 2
137-141
Określono wpływy produktów trypsynowej degradacji protaminy na tworzenie kompleksów z pepsyną i na aktywność proteolityczną tego enzymu. Postępująca w czasie degradacja protaminy powoduje stopniowe obniżenie jej zdolności do tworzenia kompleksów z pepsyną i hamowania aktywności pepsyny.
17

Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.VII. Kompleksy pepsynogenu z protamina

51%
Roszkowska-Jakimiec W., Jasielczuk J., Gacko M., Worowska A.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
2001
|
tom 34
|
nr 1
79-83
Pepsynogen tworzy nierozpuszczalne kompleksy z protaminą. Ilość tych kompleksów zależy od pH środowiska. Kompleksy pepsynogen-protamina rozdysocjowuje chlorek wapnia oraz wysokie stężenie chlorku sodu i mocznika.
18

Fibroblast growth factor in varicose veins and varicose veins complicated by thrombophlebitis

51%
Kowalewski R., Malkowski A., Sobolewski K., Gacko M.
Acta Biochimica Polonica
|
2007
|
tom 54
|
nr Supplement 4
19

Aktywność i stężenie katepsyny D osocza i surowicy krwi – doniesienie wstępne

51%
Siergiejuk M., Chlabicz M., Gacko M.
Diagnostyka Laboratoryjna
|
2011
|
tom 47
|
nr 2
20

Zawartość cynku, magnezu, manganu, miedzi i żelaza w ścianie tętniaka aorty

51%
Gacko M., Glowinski S., Worowska A.
Biuletyn Magnezologiczny
|
1999
|
tom 04
|
nr 2
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 4 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.