Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 18

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
Plasma membrane Ca2+-ATPase (PMCA), encoded by four separate genes, constitutes a high affinity system extruding Ca2+ outside the cell. The nerve growth factor-treated PC12 cell line possesses all four main PMCA isoforms. To evaluate the potential role of PMCA isoforms in the differentiation process, we transiently suppressed the expression of PMCA2 and 3 using the antisense oligonucleotides. In the transfected PC12 cells, we observed morphological changes, slowed neurite extension and diminished survival of the cells. The apparent transport activity and affinity of the calcium pump to Ca2+ were lower in the cells with suppressed PMCA2 and 3 isoforms than in the control cells. Moreover, in the transfected PC12 plasma membranes, the calcium pump was insensitive to stimulation by calmodulin. These findings suggest that PMCA2 and 3 isoforms may be involved in developmental and differentiation processes.
 To develop a more potent antithrombin agent with thrombolytic and antiplatelet properties, a new staphylokinase (SAK) variant was constructed. The kringle 2 domain (K2) of tissue type-plasminogen activator (t-PA) containing a fibrin-specific binding site (i), the RGD sequence (Arg-Gly-Asp) for the prevention of platelet aggregation (ii) and the antithrombotic agent - hirulog (iii) was assembled to the C-terminal part of recombinant staphylokinase (r-SAK). cDNA for the hybrid protein SAK-RGD-K2-Hirul was cloned into Pichia pastoris pPIC9K yeast expression vector. The introduction of K2 t-PA, the RGD sequence and hirulog into the C-terminus of r-SAK did not alter the staphylokinase activity. We observed a higher clot lysis potency of SAK-RGD-K2-Hirul as evidenced by a faster and more profound lysis of 125I-labeled human fibrin clots. The potency of thrombin inhibition by the hirulog C-terminal part of the recombinant fusion protein was almost identical to that of r-Hir alone. These results suggest that the SAK-RGD-K2-Hirul construct can be a more potent and faster-acting thrombolytic agent with better antithrombin and antiplatelet properties compared to r-SAK and SAK-RGD-K2-Hir.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.